단백질 도메인 보존

단백질 도메인(protein domain)은 단백질의 독립적인 부분으로, 3차원 구조로 독립적으로 접힐 수 있습니다.

단백질 도메인이 접힐 수 있는 방법은 제한되어 있는데, 알파 나선(alpha helices), 베타 시트(beta sheet) 및 루프(loops)의 특정 3차원 배열이 다른 것보다 에너지적으로 더 유리하기 때문입니다.수만 개의 서로 다른 단백질이 있지만, 유사한 도메인이 많은 단백질에 나타나기 때문에 알려진 도메인은 1,500개 미만입니다.

짧은 아미노산 서열을 가진 단백질은 하나의 도메인만 가질 가능성이 높지만 대부분의 단백질은 고유한 기능을 가진 여러 도메인을 포함합니다.

단백질의 여러 영역은 함께 작용하여 단백질이 역할을 수행할 수 있도록 하며, 종종 한 영역이 다른 영역의 기능을 조절하는 역할을 합니다. 예를 들어, 리간드가 수용체의 리간드 결합 도메인에 결합할 때 촉매 도메인의 효소 기능이 향상될 수 있습니다.

단백질 도메인은 도메인 셔플링(domain shuffling)이라는 과정에서 고유한 기능을 가진 새로운 단백질을 생성하기 위해 재배열할 수 있는 모듈로 진화해 왔습니다. 이 단위는 아미노산 사슬의 N- 및 C 말단 꼬리의 위치에 따라 다른 방향으로 결합됩니다.

영역의 N 말단과 C 말단이 가까이 있으면 단백질은 조밀한 구형 구조가 되는 반면, N과 C 말단이 영역의 반대쪽 끝에 있으면 전체 구조가 길쭉한 선형이 됩니다.

Src는 세 개의 별개의 단백질 도메인을 포함하는 단백질입니다. Src Homology 도메인 SH2 및 SH3라고 하는 이러한 도메인 중 두 개는 이 도메인을 포함하는 단백질이 아미노산 사슬의 특정 서열에 결합할 수 있도록 합니다.

이러한 각 도메인은 서로 다른 단백질에 걸쳐 보존됩니다. SH2 도메인은 인산화된 티로신에 결합하며 115개 이상의 서로 다른 단백질에서 발견됩니다.SH3 도메인은 프롤린이 풍부한 염기서열에 결합하며 인간 게놈에서 300번 발견됩니다.

이러한 단백질 도메인 및 기타 영역은 고유한 방식으로 여러 기능을 결합하는 단백질을 만들기 위한 유전적 구성 요소입니다.