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ATP의 가까운 친척인 구아노신 삼인산(GTP)은 단백질 기능 조절에 중요한 소분자입니다.
G-단백질은 GTP 결합에 의해 조절되는 단백질입니다. 이 단백질은 고유한 GTPase 활성을 가지고 있으며, 즉, GTP가 결합되면 GDP(guanosine diphosphate)로 가수분해를 촉매할 수 있습니다.
G 단백질은 크고 작은 두 가지 범주로 나뉩니다. 작은 또는 단량체 G 단백질은 다양한 세포 내 신호 경로에 의해 활성화되는 단일 단백질 소단위체입니다.
이와는 대조적으로, 큰 또는 이종삼합체(heterotrimeric) G 단백질은 3개의 소단위(subunit)를 포함하며 막에 결합된 G 단백질 결합 수용체(membrane-bound G-protein coupled receptor)에 의해 활성화됩니다.
GTPase는 분자 스위치로 작용하며, 여기서 GDP 결합 상태는 일반적으로 비활성 상태인 반면 GTP 결합 상태는 활성 상태입니다. GTP 결합 후 GTP에서 GDP로의 가수분해는 GDP/GTP 주기의 일부입니다.
이 주기는 구아닌(guanine) 교환 인자인 GEF가 GDP의 방출을 유발하는 G 단백질의 구조적 변화를 유도할 때 시작됩니다.
GTP는 세포질에 풍부하기 때문에 지금은 비어 있는 뉴클레오티드 결합 부위에 빠르게 결합합니다. G 단백질은 이제 GTP가 결합된 활성 상태로 전환됩니다.
G-단백질은 결합된 분자를 가수분해하기 위해 고유한 GTPase 활성을 가지고 있지만, 효소에 의한 GTP 분해는 추가적인 세포 신호 없이 느린 과정입니다.
따라서 G-단백질의 전원을 꺼야 할 때 GTPase 활성화 단백질(GAP)이 단백질과 결합하여 단백질의 GTPase 활성을 향상시킵니다. GTP는 GDP와 무기 인산염으로 분해되고 G 단백질은 순환을 완료하는 비활성 상태로 돌아갑니다.