21.7
Aminozuren
Aminozuren zijn de monomeren waaruit eiwitten bestaan. Elk aminozuur heeft dezelfde fundamentele structuur, die bestaat uit een centraal koolstofatoom…
Aminozuren zijn organische verbindingen die voornamelijk bestaan uit koolstof, waterstof, zuurstof en stikstof. Hoewel er honderden aminozuren zijn, zijn er twintig die functioneren als bouwstenen van eiwitten. Deze twintig aminozuren worden vaak aangeduid met hun drie-of éénletterige afkortingen.
Alle aminozuren hebben een centrale koolstof, de alfakoolstof, die als een chiraal centrum voor de meeste aminozuren fungeert. Het is gehecht aan een aminogroep, een carboxylgroep, een waterstofatoom en een variabele R-groep. Een chiraal molecuul heeft vier verschillende groepen die rond een bepaald atoom zijn gerangschikt, ook wel het chirale centrum genoemd.
Omdat glycine een waterstofatoom als R-groep heeft, heeft het geen vier verschillende groepen en heeft het daarom geen chiraal centrum. Deze vier groepen kunnen twee verschillende configuraties vormen die stereo-isomeren zijn, L-en D-isomeren genoemd. Deze isomeren zijn spiegelbeelden die niet over elkaar heen kunnen worden gelegd.
Aminozuren die bij de eiwitsynthese worden gebruikt, zijn altijd L-isomeren. De aminegroep op een aminozuur kan als een base werken en een proton accepteren, wat resulteert in een positieve lading, terwijl de carboxylgroep kan werken als een zuur en een proton kan afstaan, wat resulteert in een negatieve lading. Bij fysiologische pH bestaan aminozuren meestal als dubbel geladen en worden ze zwitterionen genoemd, moleculen met een gelijk aantal positieve en negatieve ladingen.
Elk aminozuur heeft een unieke R-groep die verantwoordelijk is voor hun verschillende kenmerken, waaronder hun grootte, oplosbaarheid en lading. Aminozuren worden grofweg ingedeeld in twee categorieën op basis van hun R-groepen:niet-polair en polair. Niet-polaire aminozuren kunnen worden onderverdeeld in alifatisch en aromatisch.
Polaire aminozuren kunnen worden onderverdeeld in zuur, basisch en ongeladen bij een neutrale pH. Alifatische groepen zijn enkelvoudig gebonden koolwaterstoffen die bestaan als rechte, vertakte of cyclische ketens. De aminozuren met alifatische R-groepen zijn glycine, het eenvoudigste aminozuur;alanine, valine, leucine en isoleucine, die extreem hydrofoob zijn en met elkaar associëren om stabiele kernstructuren in eiwitten te vormen;methionine, een zwavelhoudend aminozuur;en proline, dat een alifatische ring heeft.
Aromatische groepen zijn koolwaterstoffen die bestaan als onverzadigde ringen met afwisselende enkele en dubbele bindingen. De aromatische aminozuren zijn fenylalanine, tyrosine en tryptofaan, die allemaal groot zijn en kunnen deelnemen aan hydrofobe interacties. De zure aminozuren zijn aspartaat en glutamaat.
Ze hebben carboxylgroepen die een proton afstaan om negatief geladen te worden. De basisaminozuren zijn lysine, arginine en histidine. Ze hebben aminogroepen aan hun zijketens die een proton accepteren om positief geladen te worden.
De polaire ongeladen aminozuren zijn serine, threonine, cysteïne, asparagine en glutamine. Ze zijn hydrofiel en bevatten verschillende polaire functionele groepen:hydroxylgroepen in serine en threonine, een sulfhydrylgroep in cysteïne en amidegroepen in asparagine en glutamine.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.