Peptide-obligaties

Aminozuren binden covalent aan elkaar via peptidebindingen. Een peptidebinding verbindt de carboxylgroep van het ene aminozuur met de aminogroep van het andere. Peptiden zijn kleine ketens van aminozuren die variëren van twee tot vijftig monomeren.

Een peptidebinding vormt zich door een condensatiereactie waarbij een watermolecuul vrijkomt. Wanneer een aminogroep en een carboxylgroep aan elkaar binden, resulteert dit in de vorming van een amidegroep. De peptidebinding heeft een stijve vlakke structuur en vertoont enkele kenmerken van een dubbele binding.

Dit komt doordat de dubbele binding op de carbonylgroep kan werken als een resonantiestructuur met de koolstof-stikstofpeptidebinding. Deze resonantie leidt tot een afname van de lengte van de enkele binding, een toename van de lengte van de dubbele binding en remt rotatie van de groepen rond de peptidebinding. Peptidebindingen kunnen voorkomen in cis-en trans-conformaties.

In de cis-conformatie bevinden de alfa-koolstofatomen zich aan dezelfde kant van de peptidebinding en in de trans-conformatie bevinden ze zich aan weerszijden van de binding. Peptidebindingen komen meestal voor in de trans-conformatie, behalve wanneer proline zijn aminogroep bijdraagt aan de vorming van bindingen. Aminozuren gekoppeld via peptidebindingen hebben een N-terminaal en een C-uiteinde.

Het N-uiteinde is het uiteinde waar de aminogroep niet betrokken is bij de vorming van een peptidebinding, en het C-uiteinde is het uiteinde waar de carboxylgroep niet betrokken is bij de vorming van een peptidebinding. De volgorde van aminozuren in een peptide of eiwit begint altijd met het N-uiteinde en eindigt met het C-uiteinde. Wanneer twee aminozuren met elkaar verbonden zijn via een peptidebinding, staan ze bekend als dipeptiden.

Wanneer drie en vier aminozuren met elkaar verbonden zijn via peptidebindingen, staan ze bekend als respectievelijk tripeptiden en tetrapeptiden. En wanneer verschillende aminozuren met elkaar verbonden zijn via peptidebindingen, staan ze bekend als polypeptiden. Peptidebindingen kunnen snel worden afgebroken door hydrolyse met behulp van chemische katalysatoren, zoals zuren of enzymen die bekend staan als proteasen.

Het verbreken van peptidebindingen omvat de toevoeging van een watermolecuul. Als alternatief kunnen deze bindingen spontaan breken door een langzaam proces in aanwezigheid van water.