21.8
Peptide-obligaties
Een peptidebinding hecht covalent aminozuren via een dehydratatiereactie. De carboxylgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van een ander aminoz…
Aminozuren binden covalent aan elkaar via peptidebindingen. Een peptidebinding verbindt de carboxylgroep van het ene aminozuur met de aminogroep van het andere. Peptiden zijn kleine ketens van aminozuren die variëren van twee tot vijftig monomeren.
Een peptidebinding vormt zich door een condensatiereactie waarbij een watermolecuul vrijkomt. Wanneer een aminogroep en een carboxylgroep aan elkaar binden, resulteert dit in de vorming van een amidegroep. De peptidebinding heeft een stijve vlakke structuur en vertoont enkele kenmerken van een dubbele binding.
Dit komt doordat de dubbele binding op de carbonylgroep kan werken als een resonantiestructuur met de koolstof-stikstofpeptidebinding. Deze resonantie leidt tot een afname van de lengte van de enkele binding, een toename van de lengte van de dubbele binding en remt rotatie van de groepen rond de peptidebinding. Peptidebindingen kunnen voorkomen in cis-en trans-conformaties.
In de cis-conformatie bevinden de alfa-koolstofatomen zich aan dezelfde kant van de peptidebinding en in de trans-conformatie bevinden ze zich aan weerszijden van de binding. Peptidebindingen komen meestal voor in de trans-conformatie, behalve wanneer proline zijn aminogroep bijdraagt aan de vorming van bindingen. Aminozuren gekoppeld via peptidebindingen hebben een N-terminaal en een C-uiteinde.
Het N-uiteinde is het uiteinde waar de aminogroep niet betrokken is bij de vorming van een peptidebinding, en het C-uiteinde is het uiteinde waar de carboxylgroep niet betrokken is bij de vorming van een peptidebinding. De volgorde van aminozuren in een peptide of eiwit begint altijd met het N-uiteinde en eindigt met het C-uiteinde. Wanneer twee aminozuren met elkaar verbonden zijn via een peptidebinding, staan ze bekend als dipeptiden.
Wanneer drie en vier aminozuren met elkaar verbonden zijn via peptidebindingen, staan ze bekend als respectievelijk tripeptiden en tetrapeptiden. En wanneer verschillende aminozuren met elkaar verbonden zijn via peptidebindingen, staan ze bekend als polypeptiden. Peptidebindingen kunnen snel worden afgebroken door hydrolyse met behulp van chemische katalysatoren, zoals zuren of enzymen die bekend staan als proteasen.
Het verbreken van peptidebindingen omvat de toevoeging van een watermolecuul. Als alternatief kunnen deze bindingen spontaan breken door een langzaam proces in aanwezigheid van water.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: How does a peptide bond form between amino acids?
A peptide bond forms through a condensation reaction where the carboxyl group of one amino acid links to the amino group of another, releasing a water molecule. This covalent bond creates an amide group, joining the two amino acids together. The reaction is reversible through hydrolysis, which adds water back to break the bond.
Q2: What is the structural difference between cis and trans peptide bonds?
In cis conformation, the alpha carbons of both amino acids are on the same side of the peptide bond, while in trans conformation they are on opposite sides. Peptide bonds predominantly occur in the trans conformation, except when proline contributes its amino group to bond formation, where cis bonds are more common.
Q3: Why does a peptide bond have a rigid planar structure?
The peptide bond exhibits rigidity due to resonance between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This electron sharing decreases the single bond length and increases the double bond length, preventing rotation around the peptide bond and creating its characteristic planar structure.
Q4: What are N-terminal and C-terminal ends in a peptide chain?
The N-terminal is the end of a peptide chain with a free amino group not involved in peptide bond formation, while the C-terminal has a free carboxyl group. Amino acid sequences always begin at the N-terminal and end at the C-terminal, establishing the directional orientation of the polypeptide chain.
Q5: How are peptides classified based on the number of amino acids?
Peptides are classified by chain length: dipeptides contain two amino acids, tripeptides contain three, and tetrapeptides contain four. When several amino acids link through peptide bonds, they form polypeptides. Polypeptides that fold into specific three-dimensional structures with distinct functions are called proteins.
Q6: How can peptide bonds be broken down?
Peptide bonds break through hydrolysis, which adds a water molecule to cleave the bond. This can occur rapidly using chemical catalysts like acids or enzymes called proteases, or slowly through spontaneous hydrolysis in the presence of water alone. Both mechanisms reverse the condensation reaction.
Q7: What role does resonance play in peptide bond chemistry?
Resonance in peptide bonds involves electron sharing between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This resonance stabilizes the bond structure, reduces rotation around the peptide linkage, and contributes to the rigid planar geometry essential for protein folding and function.