Depolymerisatie van actinefilamenten

Actinefilamenten (F-actine) zijn samengesteld uit actinesubeenheden. De dissociatie van actinemonomeren kan aan beide uiteinden van F-actine plaatsvinden. De dissociatiesnelheid is sneller vanaf het min-uiteinde of het puntige uiteinde, waar de actinesubeenheden bestaan met een gebonden ADP, samen bekend als ADP-actine. De depolymerisatie van F-actine wordt geholpen door eiwitten, waaronder de actine-depolymeriserende factor (ADF) en de cofilinefamilie van eiwitten, gelsolin en glia-rijpingsfactor (GMF).

Bij F-actine kunnen de ADF/cofiline-eiwitten binden met ADP-actines in een één-op-één-verhouding. Het actinefilament draait wanneer deze eiwitten binden aan ADP-actine, waardoor mechanische spanning ontstaat en het filament broos wordt. Deze stress maakt een snelle dissociatie van de aan cofiline gebonden ADP-G-actines van het filament mogelijk. De ADF/cofiline-eiwitten zijn ook geassocieerd met AIP-1 (actine-interacterend eiwit1), waardoor de dissociatiesnelheid aan het min-uiteinde verder wordt verhoogd.

Gelsolin is een door calciumionen geactiveerd actinebindend eiwit. Geactiveerde gelsolin wiggen in een recht actinefilament en verstoren de interacties tussen de actinemonomeren in het filament, waardoor het F-actine in tweeën wordt gesplitst. Het ene uiteinde heeft een nieuw gevormd plus-uiteinde met gelsoline-afdekking, terwijl het andere uiteinde een nieuw gevormd min-uiteinde heeft met snel dissociërende ADP-G-actines.

De demontage van actinefilamenten kan ook plaatsvinden bij vertakte filamenten die aan het Arp2/3-complex zijn gebonden. GMF bindt aan het Arp2/3-complex op de vertakkingsverbinding van actinenetwerken. Bij binding voorkomt het verdere kernvorming van actinefilamenten vanaf die plaats. GMF speelt een belangrijke rol bij de vorming van lamellipodia die nodig is voor celbeweging en migratie.