Protein and Protein Structures

Eiwitten zijn polymeren van aminozuren die via peptidebindingen met elkaar zijn verbonden. De meeste eiwitten vouwen zich in specifieke driedimensionale structuren om hun functie uit te voeren. De eiwitstructuur is ingedeeld in vier categorieën:primair, secundair, tertiair en quartair.

De lineaire opeenvolging van aminozuren in het eiwit is de primaire structuur. Deze sequenties worden gelezen in de volgorde van polymeersynthese, van het N-uiteinde, het vrije amino-uiteinde, tot het C-uiteinde, het vrije carboxyluiteinde. Secundaire structuren ontstaan door waterstofbinding tussen de zuurstof uit de carbonylgroep van het ene aminozuur en de waterstof uit de aminogroep van een ander.

Veel voorkomende secundaire structuren zijn α-helices en β-platen. Deze en andere verbindende structuren, zoals β-bochten, werken verder samen om de driedimensionale structuur van het eiwit te vormen, bekend als de tertiaire structuur. De vorming van de tertiaire structuur vindt plaats door interacties tussen de R-groepen van de aminozuren.

R-groepen met tegengestelde ladingen kunnen ionische bindingen vormen en zwavel in twee cysteïnen kan een covalente disulfidebrug vormen. Andere bijdragen zijn onder meer hydrofobe interacties tussen hydrofobe zijketens en waterstofbruggen tussen polaire zijketens. Bovendien vormen sommige eiwitten quaternaire structuren, samenstellingen van twee of meer polypeptideketens.

Hemoglobine is bijvoorbeeld een eiwit dat bestaat uit vier subeenheden, twee α en twee β. Wetenschappers kunnen de structuur van een eiwit gebruiken om zijn functie en locatie in een cel te voorspellen. Eiwitten in het celcytoplasma hebben hydrofiele aminozuren op hun oppervlak die een wisselwerking hebben met het water in het cytoplasma en hydrofobe kernen hebben.

Eiwitten die in celmembranen aanwezig zijn, hebben daarentegen vaak hydrofobe aminozuren op het oppervlak die een interactie aangaan met glycerofosfolipiden in het membraan en hebben hydrofiele kernen.