Name: Kleine en Wide Angle X-ray scattering Studies van biologische macromoleculen in oplossing (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2013-01-08T12:00:00.000+00:00
Duration: 12 min 53 s
Description: Leer SWAXS-technieken voor structurele biologie van biologische macromoleculen in oplossing. Deze methode biedt inzicht in atomaire en nanoschaalstructuur voor onderzoek naar moleculaire dynamica.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

playerTrialDesktop

We willen graag Dr Manfred Kriechbaum van Hecus XRS en het Instituut voor Biofysica en Nanosystemen Onderzoek dank aan de Oostenrijkse Academie van Wetenschappen in Graz, Oostenrijk. LL en XW werden mede ondersteund door US Department of Energy, onder NERI-C Award No DE-FG07-07ID14889, en de Amerikaanse Nuclear Regulatory Commission, onder Award No NRC-38-08-950. De SWAXS instrument wordt ook mede ondersteund door US Department of Energy, onder Award nr. DE-NE0000325.

1. Bereiding van het monster <ol><li> Met een naald wat van het monster uit de monsterhouder. * </li><li> Gebruik de naald om de capillaire vullen (maximum diameter van 2,2 mm) met monster. De capillaire moet worden gevuld tussen 2 en 3 cm vanaf de bodem. </li><li> Sluit het capillair door smeltende was op de punt. </li><li> Schroef het vacuüm monsterhouder uit het systeem. </li><li> Neem de capillair door de gesmolten einde (was eind) en plaats de niet-gefuseerde uiteinde in de monsterhouder. </li><li> Plaats de houder in het systeem en vastschroeven. </li></ol> * Vaste monsters (met inbegrip van poeder samples) kunnen direct worden geplaatst in de monsterhouder (geen capillaire nodig), terwijl vloeibare monsters moeten worden geplaatst in een capillair. Start-Up van de SWAXS Machine 2. Bron Koude Startup Procedure <ol><li> Sluit de sluiter door op de veiligheid ontspanknop. </li><li> Schakel de hoofdschakelaar&quot;ON&quot; door op de groene op de knop. </li><li> Controleer of de Emergency &quot;Shut-Off&quot;-knop in de uitgeschoven positie. </li><li> Schakel de hoofdschakelaar op door op de groene knop te drukken. </li><li> Controleer de vergrendeling LED-licht groen is, met vermelding van alle vergrendelingen zijn ok. </li><li> Wacht tot het touchscreen te laden. Als het eenmaal is geladen, drukt u op &quot;R6&quot; op het menu. </li><li> Draai de Standby-toets om de &quot;ON&quot; positie. </li><li> Zet de X-ray Sleutel tot de stand &quot;ON&quot;. De rode X-ray moet gaan branden. </li><li> Wacht tot het touchscreen naar stand-by niveau (30 kV en 0,4 mA) te lezen. </li><li> Draai de Stand-by veiligheidssleutel op de &quot;OFF&quot; positie. Druk op de &quot;Start Cycle&quot; knop aan de onderkant van het aanraakscherm. </li><li> Wacht op het aanraakscherm om nominaal vermogen (50 kV en 1 mA) te lezen. Als er een andere vermogen gewenst is, voert u de configuratie scherm door op &quot;R4&quot; op het aanraakscherm en het invoeren van de gewenste instellingen. </li></ol> 3. Chiller Procedure <ol><li> Schakel de stroom switch naar de &quot;ON&quot; positie op de temperatuur bedieningspaneel. Een controlelampje en de LED temperatuurdisplay licht op. </li><li> Zet de schakelaar in de stand &quot;ON&quot; op de koelmachine. </li><li> Wacht tot de temperatuur display &quot;OFF&quot;. Dit is de stand-bymodus. </li><li> Houd de enter-toets (return symbool) voor ongeveer 4 seconden of totdat het temperatuurdisplay wijst op een werkelijke temperatuur. </li><li> Om de temperatuur te wijzigen, drukt u op de pijlen omhoog of omlaag. De ingestelde waarde wordt op de temperatuurindicatie voor ongeveer 8 seconden voordat het zal terugkeren naar de werkelijke waarde. </li><li> Druk op de enter-knop wanneer de gewenste ingestelde waarde wordt weergegeven. Dit slaat die waarde. </li><li> Wacht tot de werkelijke temperatuur op de gewenste ingestelde waarde. </li></ol> OPMERKING: Als op enig moment de fout &quot;E-01&quot; verschijnt op het temperatuurdisplay, volg dan de Chiller Shutdown instructies, vul het bad unit door het gieten van gezuiverd water in de tank fill, en voer opnieuw de koelmachine Inbedrijfstellingsprocedure. 4. Uitschakelen van Chiller <ol><li> Druk op &quot;enter&quot; gedurende ongeveer 4 sec. </li><li> Zet de schakelaar in de &quot;OFF&quot; positie. </li></ol> 5. Het inschakelen van de Vacuum <ol><li> Zorg ervoor dat het vacuüm deur is bevestigd op zijn plaats. </li><li> Draai de Vacuüm 1 en 2 knoppen om de &quot;ON&quot; positie. </li><li> Wacht tot de VAP5 vacuümmeter leest een vacuümniveau minder dan 1,5 mbar. </li></ol> 6. Detector System Setup <ol><li> Voor het instellen van de gasdruk, controleer dan of de Main Manometer van de reduceerventiel is ten minste 10 bar. </li><li> Open de hoofdkraan. </li><li> Open langzaam de werkdruk Valve totdat de druk bereikt 8 bar bij het Operating Pressure Gauge. </li><li> Open de Tweede Main Valve </li><li> Om gasstroom aan te passen, opent u het hoofdmenu druk ventiel door de knop om de verticale positie op de gas bedieningspaneel. </li><li> Stel de stroomtarief met het naaldventiel totdat de meter leest ongeveer 8 bar. </li><li> Zet de hoofdschakelaar op de stand &quot;ON&quot;. De LED moet gaan branden. </li><li> Om de hoge spanning aan te passen, activeer de high voltage door de schakelaar naar de &quot;ON&quot; positie. De LED moet gaan branden. </li><li> Draai langzaam de spanning bedieningsknop tot ongeveer 3.5kV is bereikt op de meter. NIET MEER DAN 4kV. </li></ol> 7. Ijking <ol><li> De experimentele bovenstaande stappen zijn uitgevoerd met een monster van bekende pieken. </li><li> ASA 3,3 wordt gebruikt om grafiek van de intensiteit ten opzichte van kanaal te verkrijgen met 5 toppen. </li><li> Ga naar Menu → Opties → Voer kanalen en bijbehorende intensiteiten. </li><li> Ga naar ASA3, &quot;TPF&quot; tabblad eerste. </li><li> Filter te vervangen, links boven 1 mm Nikkel (beam filter). </li><li> Zet de positie 32.000 (range 28.000 tot 32.000, kritische regio rond 28.000) → ga naar positie, zorg ervoor dat vacuüm is lager dan 5 mbar, zorg ervoor dat de detector is reading tussen 1k-10K. </li><li> Gedurende 10 sec gedurende ongeveer 52 pulsen per sec. </li><li> Wijzig de energie-ramen, (of het meten van de energie-venster met het monster, niet met inbegrip van het filterhuis). Stel de laatste run gedurende 10 sec. </li><li> De locatie van de primaire straal (kanaal 233 bijvoorbeeld). </li><li> Voor andere runs, te veranderen filter opnieuw tot 2 mm wolfraam (W, beam stop) en starten vanaf 30.000. </li><li> De locatie van alle andere pieken van de monsters. </li><li> Gebruik ImageJ-macro software SAXS kalibreren - de overstap naar intensiteit versus kanaal intensiteit versus q (of afstand d) (figuur 1). </li><li> Gebruik ImageJ-macro software WAXS kalibreren - de overstap naar intensiteit versus kanaal intensiteit versus q (of afstand d) (figuur 2). </li></ol> 8. Software Procedure <ol><li> Gebruik de software ASA 3.3, om de live gegevens te verzamelen: Live-gegevens → TPF tabblad → Bestand opslaan. </li><li> Voor EasySWAXS, klikt u op het tabblad Apparaatinstellingen. </li><li> Voer de &quot;a&quot;, lambda, en d waarden en het zwaartepunt. </li><li> Selecteer Point Collimatie. </li><li> Selecteer Bolvormige particle type (tenzij het een bekend om een ​​staaf van platte gevormde deeltje). </li><li> Klik op de Guinier-Plot tabblad. Een I vs q 2 grafiek wordt weergegeven. </li><li> Sleep de verticale lijnen te omringen een sectie van ongeveer lineaire helling. </li><li> Onderaan het scherm wordt een R-waarde weergegeven. Daarnaast is er een vereiste validatie. </li><li> Blijven de verticale lijnen sleep dichter bij elkaar totdat de validatie waarde tussen 1 en 2. Dit is subjectief. De R-waarde, of gyratiestraal, verkregen is een schatting. </li></ol> 9. Bron Stopzetprocedure <ol><li> Controleer de veiligheid en de snelle luiken zijn gesloten. </li><li> Draai de Standby-toets om de &quot;ON&quot; positie. </li><li> Wacht tot het touchscreen naar de standby-niveaus te lezen. </li><li> Druk R5 op de touchscreen. </li><li> Verminder de stroom naar 0 A. </li><li> Verminder de spanning naar 0 A. </li><li> Zet de X-ray-toets om de &quot;OFF&quot; positie. </li><li> Zet de hoofdschakelaar op &quot;OFF&quot; door het indrukken van de rode uit-knop. </li></ol>

<ol><li>Bernadó, P., Blackledge, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+biology%3A+Proteins+in+dynamic+equilibrium%5BTitle%5D)+AND+%22Nature%22%5BJournal%5D)">Structural biology: Proteins in dynamic equilibrium.</a> Nature. 468, 1046-1048 (2010).</li>
<li>Zhang, F., Skoda, M. W. A., Jacobs, R. M. J., Martin, R. A., Martin, C. M., Schreiber, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Protein+Interactions+Studied+by+SAXS%3A+Effect+of+Ionic+Strength+and+Protein+Concentration+for+BSA+in+Aqueous+Solutions%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Phys.+Chem.+B%22%5BJournal%5D)">Protein Interactions Studied by SAXS: Effect of Ionic Strength and Protein Concentration for BSA in Aqueous Solutions.</a> J. Phys. Chem. B. 111, 251-259 (2007).</li>
<li>Maranas, J. K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+effect+of+environment+on+local+dynamics+of+macromolecules%5BTitle%5D)+AND+%22Current+Opinion+in+Colloid+%26+Interface+Science%22%5BJournal%5D)">The effect of environment on local dynamics of macromolecules.</a> Current Opinion in Colloid & Interface Science. 12, 29-42 (2007).</li>
<li>Lysozyme in Water [Internet]. , Available from: 
 <a target="_blank" href="http://www.bevanlab.biochem.vt.edu/Pages/Personal/justin/gmx-tutorials/lysozyme/10_analysis2.html">http://www.bevanlab.biochem.vt.edu/Pages/Personal/justin/gmx-tutorials/lysozyme/10_analysis2.html</a> (2008-2012).</li>
<li>Stribeck, N. <a target="_blank" href="http://scholar.google.com/scholar?hl=en&safe=off&q=author%3aStribeck%2C+N+%22X-Ray+Scattering+of+Soft+Matter%22">X-Ray Scattering of Soft Matter</a>. , Springer. Heidelberg. (2007).</li>
<li>Mertens, H. D., Svergun, D. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Structural+characterization+of+proteins+and+complexes+using+small-angle+X-ray+solution+scattering%5BTitle%5D)+AND+%22J.+Struct.+Biol%22%5BJournal%5D)">Structural characterization of proteins and complexes using small-angle X-ray solution scattering.</a> J. Struct. Biol. 172 (1), 128(2010).</li>
<li>Svergun, D. I. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Small-angle+X-ray+and+neutron+scattering+as+a+tool+for+structural+systems+biology%5BTitle%5D)+AND+%22Biol.+Chem%22%5BJournal%5D)">Small-angle X-ray and neutron scattering as a tool for structural systems biology.</a> Biol. Chem. 391 (7), 737(2010).</li>
<li>Putnam, C. D., Hammel, M., Hura, G. L., Tainer, J. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((X-ray+solution+scattering+%28SAXS%29+combined+with+crystallography+and+computation%3A+defining+accurate+macromolecular+structures%2C+conformations+and+assemblies+in+solution%5BTitle%5D)+AND+%22Quat.+Rev.+Biophys%22%5BJournal%5D)">X-ray solution scattering (SAXS) combined with crystallography and computation: defining accurate macromolecular structures, conformations and assemblies in solution.</a> Quat. Rev. Biophys. 40, 191-285 (2007).</li>
<li>Bonini, M., Fratini, E., Baglioni, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((SAXS+study+of+chain-like+structures+formed+by+magnetic+nanoparticles%5BTitle%5D)+AND+%22Materials+Science+%26+Engineering+C-Biomimetic+and+Supramolecular+Systems%22%5BJournal%5D)">SAXS study of chain-like structures formed by magnetic nanoparticles.</a> Materials Science & Engineering C-Biomimetic and Supramolecular Systems. 27 (5-8), 1377-1381 (2007).</li>
<li>Falletta, E., Ridi, F., Fratini, E., Vannucci, C., Canton, P., Bianchi, S., Castelvetro, V., Baglioni, P. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((A+tri-block+copolymer+templated+synthesis+of+gold+nanostructures%5BTitle%5D)+AND+%22Journal+of+Colloid+and+Interface+Science%22%5BJournal%5D)">A tri-block copolymer templated synthesis of gold nanostructures.</a> Journal of Colloid and Interface Science. 357 (1), 88-94 (2011).</li>
<li>Glatter, O., Scherf, G., Schillen, K., Brown, W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Characterization+of+a+Poly%28ethylene+oxide%29+Poly%28propylene+oxide%29+Triblock+Copolymer+%28EO%2827%29-PO39-EO%2827%29%29+in+Aqueous-Solution%5BTitle%5D)+AND+%22Macromolecules%22%5BJournal%5D)">Characterization of a Poly(ethylene oxide) Poly(propylene oxide) Triblock Copolymer (EO(27)-PO39-EO(27)) in Aqueous-Solution.</a> Macromolecules. 27 (21), 6046-6054 (1994).</li>
<li>Mittelbach, R., Glatter, O. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Direct+structure+analysis+of+small-angle+scattering+data+from+polydisperse+colloidal+particles%5BTitle%5D)+AND+%22Journal+of+Applied+Crystallography%22%5BJournal%5D)">Direct structure analysis of small-angle scattering data from polydisperse colloidal particles.</a> Journal of Applied Crystallography. 31, 600-608 (1998).</li>
</ol>

Geen belangenconflicten verklaard.

De vergelijkende procedure van het SWAXS systeem kunnen verschillende variabelen worden bepaald uit experimentele analyse. De parameters die worden verkregen uit de analyse kan worden gebruikt voor verschillende doeleinden volgens de steekproef en experimentele opstelling. SAXS geeft informatie over nano-schaal grootte en vorm van het object, terwijl WAXS richt zich op de atomaire en micro-schaal structuur (bijvoorbeeld een moleculair rooster, eenheidscel dimensie symmetrie). Meer in het bijzonder voor deeltjes...

<table border="1"><tbody><tr><td> Naam van de produkten </td><td> Vennootschap </td></tr><tr><td> De System3 Kleine-en Wide-Angle X-ray scattering (SWAXS) Camera </td><td> Hecus XRS en IBN, Graz, Oostenrijk </td></tr><tr><td> GNOM </td><td> ATSAS 2,3 pakket door D. Svergun EMBL-Hamburg </td></tr></tbody></table>

kleine en wide angle x-ray scattering studies van biologische macromoleculen in oplossing

Small and Wide Angle X-Ray Scattering Studies of Biological Macromolecules in Solution

In dit artikel wordt het midden-en Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) analyse van macromoleculen aangetoond door middel van experimenten. SWAXS is een techniek waarbij röntgenfoto elastisch zijn verspreid door een niet-homogene monster in de nm-bereik bij kleine hoeken (typisch 0,1 - 5 °) en brede hoeken (typisch&gt; 5 °). Deze techniek geeft informatie over de vorm, grootte en verdeling van macromoleculen, kenmerkend afstanden gedeeltelijk bevolen materialen, poriegrootte en oppervlakte-volume verhouding. Kleine hoek X-ray scattering (SAXS) kan leveren structuurinformatie van macromoleculen tussen 1 en 200 nm, terwijl Wide Angle X-ray scattering (WAXS) kunnen nog kleinere afstand Bragg monsters oplossing tussen 0,33 en 0,49 nm nm op basis van de specifieke systeeminstellingen en detector. De afstand wordt bepaald door de wet van Bragg en is afhankelijk van de golflengte en invalshoek. In een experiment SWAXS kunnen de materialen worden vasteof vloeibaar zijn en kan vast, vloeibaar of gasvormig domeinen (zogenaamde deeltjes) van hetzelfde of een ander materiaal in elke combinatie. SWAXS toepassingen zijn zeer breed en omvat colloïden van alle soorten: metalen, composieten, cement, olie, polymeren, kunststoffen, eiwitten, voedingsmiddelen en farmaceutische producten. Voor vaste monsters wordt de dikte beperkt tot ongeveer 5 mm. Het gebruik van een lab-based SWAXS instrument wordt beschreven in dit artikel. Met de beschikbare software (bijv. GNOM-ATSAS 2,3 pakket door D. Svergun EMBL-Hamburg en EasySWAXS software) voor de SWAXS systeem kan een experiment worden uitgevoerd om bepaalde parameters die van belang vast te stellen voor de gegeven monster. Een voorbeeld van een biologisch macromolecuul experiment is de analyse van 2 gew% lysozym in een op water gebaseerde waterige buffer die kan worden gekozen en bereid door een groot aantal methoden. De voorbereiding van het monster volgt de onderstaande richtlijnen bij de voorbereiding van de Sample sectie. SWAXS door experimenten,belangrijke structurele parameters van lysozym, de gyratiestraal bijvoorbeeld, kunnen worden geanalyseerd.

SAXS en WAXS geheel kan structuurinformatie van het monster door de volgende parameters: de gyratiestraal, deeltjesgrootte en vorm, structuur factor oplossing, specifiek binnenoppervlak en poriegrootte rooster type en maat en elektronendichtheid 1. SAXS en WAXS kan ook worden toegepast op de studie van eiwitdynamica 2. De structurele informatie van SWAXS experimenten verkregen door de experimenteel waargenomen spectra en de computationele resultaten van het systeem. De ...

De demonstratie van de kleine en grote hoek X-ray scattering (SWAXS) procedure is van fundamenteel belang in de studie van biologische macromoleculen. Door het gebruik van de instrumenten en procedures van specifieke hoek methoden en voorbereiding, de experimentele gegevens van de SWAXS toont de atomaire en nanoschaal karakterisering van macromoleculen.

Kleine en Wide Angle X-ray scattering Studies van biologische macromoleculen in oplossing

In dit artikel wordt de analyse van macromoleculen via Small and Wide Angle X-ray Scattering (SWAXS) gedemonstreerd door middel van experimenten. SWAXS is een techniek ...

small-wide-angle-x-ray-scattering-studies-biological-macromolecules

Research

JoVE Journal

Bioengineering

Bio-engineering

Hier presenteren we een protocol om zachte materie en biofysische systemen te onderzoeken over een brede mesoscopische lengte-schaal, van nm tot µm, dat het gebruik van de KWS-2 SANS diffractometer bij hoge intensiteiten en een instelbare resolutie omvat.

Het bestuderen van Soft-materie en Biological Systems over een breed Lengte-schaal van Nanometer en Micrometer Maten bij de Small-angle neutronendifractometer KWS-2

De bepaling van de oplossing structuur van een eiwit door kleine hoek röntgen verstrooiing (SAXS) vereist monodisperse monsters. Hier presenteren we twee mogelijkheden te verzekeren minimale vertragingen tussen monstervoorbereiding en data acquisitie: online size-exclusion chromatography (SEC) en online ionenuitwisselingschromatografie (IEC).

Online Grootte-uitsluiting en ionenuitwisselingschromatografie op een SAX Beamline

Deze methode beschrijft de klonen, expressie en zuivering van recombinante Nsa1 voor structurele bepaling door middel van röntgendiffractie en small-angle X-ray scattering (SAXS), en is van toepassing voor de hybride structurele analyse van andere eiwitten die beide bevatten besteld en ontregelde domeinen.

Het combineren van röntgendiffractie met kleine hoek X-Ray Scattering model ongestructureerde regio's van de Nsa1 van S. Cerevisiae

Dit protocol laat zien hoe een model met een lage resolutie ab initio en structurele details van een wasmiddel-ontbindend membraan eiwit in small-angle neutron scattering met contrast-matching van het detergent oplossing te verkrijgen.

Contrast-Matching wasmiddel in Small-Angle Neutron Scattering experimenten voor membraan eiwit structurele analyse en modellering van de Ab Initio

Hier presenteren we hoe kleine Angle X-Ray Scattering (SAXS) kan worden gebruikt om informatie op lage resolutie enveloppen die vertegenwoordigen de macromoleculaire structuur te verkrijgen. Wanneer gebruikt in combinatie met hoge resolutie structurele technieken zoals röntgendiffractie en nucleaire magnetische resonantie, bieden SAXS gedetailleerde inzichten in multidomain eiwitten en macromoleculaire complexen in-oplossing.

Structurele Studies van macromoleculen in oplossing met behulp van kleine Angle X-Ray Scattering

Een nieuwe steekproef houder voor macromoleculaire X-Ray kristallografie samen met een geschikt behandelingsprotocol wordt voorgesteld. Het systeem maakt kristalgroei, Crystal soaken en in situ diffractie gegevens verzamelen op beide, ambient en cryogene temperatuur zonder de noodzaak van een kristal manipulatie of montage.

Een alles-in-een monsterhouder voor macromoleculaire X-Ray kristallografie met minimale achtergrond verstrooiing

SEC-BioSAXS metingen van biologische macromoleculen zijn een standaardbenadering voor het bepalen van de oplossingsstructuur van macromoleculen en hun complexen. Hier analyseren we SEC-BioSAXS-gegevens van twee soorten vaak aangetroffen SEC-sporen: chromatogrammen met volledig opgeloste en gedeeltelijk opgeloste pieken. We tonen de analyse en deconvolutie met behulp van scatter en BioXTAS RAW.

Analyse van SEC-SAXS-gegevens via EFA-deconvolution en Scatter

Dit artikel beschrijft het fabricageprotocol van microfluïdische chips ontwikkeld voor on-chip eiwitkristallisatie met de dialysemethode en in situ röntgendiffractie-experimenten. Het microfabricatieproces maakt het mogelijk om een semipermeabel geregenereerd cellulosedialysemembraan te integreren met elke moleculaire gewichtsafsnijd, tussen twee lagen van de chip.

Kristallisatie van eiwitten op chip door microdialyse voor in Situ röntgendiffractiestudies

Neutronenbackscattering spectroscopie biedt een niet-destructieve en labelvrije toegang tot de ps-ns dynamiek van eiwitten en hun hydratatiewater. De workflow wordt gepresenteerd met twee studies over amyloïde eiwitten: over de tijd-opgeloste dynamiek van lysozym tijdens aggregatie en over de hydratatiewaterdynamiek van tau op vezelvorming.

Neutronenspectroscopie met hoge resolutie om picoseconde-nanosecondedynamiek van eiwitten en hydratatiewater te bestuderen

Deze publicatie toont de toepassing van röntgendiffractie en differentiële scanningcalorimetrie als gouden standaarden voor het onderzoeken van de vaste toestand van lipide-gebaseerde hulpstoffen (LLBE's). Het begrijpen van de solid-state verandering in LLE's en het effect ervan op de prestaties van farmaceutische producten daarvan is de belangrijkste factor voor het vervaardigen van robuuste op lipiden gebaseerde doseringsvormen.

Een pakket van gevestigde analytische hulpmiddelen om de solid-state verandering van lipide-gebaseerde hulpstoffen te onderzoeken

Leer SWAXS-technieken voor structurele biologie van biologische macromoleculen in oplossing. Deze methode biedt inzicht in atomaire en nanoschaalstructuur voor onderzoek naar moleculaire dynamica.

Kleine en Wide Angle X-ray scattering Studies van biologische macromoleculen in oplossing

Meer video's verkennen