Name: Karakterisering van pH-afhankelijke omkeerbare zelfassemblage van amyloïde bèta-1-40-gecoate goudcolloïden (Video) | JoVE Journal
Uploaded: 2025-03-21T14:20:00.000+00:00
Duration: 8 min 53 s
Description: Leer de quasi-omkeerbare zelfassemblage van amyloïde bèta-1-40 op goudnanodeeltjes met SERS-spectroscopie. Deze methode onthult pH-afhankelijke aggregatiedynamica essentieel voor Alzheimeronderzoek.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

<table><tbody><tr><td>Amyloid beta peptide 1-40 (A&beta;1&ndash;40 peptide)</td><td>r-Peptide (Bogart, GA, USA)</td><td>A-1156-2</td><td></td></tr><tr><td>CCD digitale camera</td><td>AMT</td><td>XR-40 4-megapixel CCD&nbsp;</td><td></td></tr><tr><td>Gedestilleerd gedeioniseerd water uit Milli-Q- watersysteem</td><td>Millipore Sigma (Burlington, MA, USA)</td><td>Milli-Q IQ 7000</td><td></td></tr><tr><td>Vrieskast -86 oC</td><td>Thermo Scientific</td><td>Revco Chilly Willy&nbsp; RLE Series Unit ID 187004 Build Number 40.04</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (10 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15703-20</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (100 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15711-22</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (15 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15704-20</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (20 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15705-20</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (30 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15706-21</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (40 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15707-21</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (50 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15708-21</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (60 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15709-22</td><td></td></tr><tr><td>Goudcolloïd (80 nm)</td><td>Ted Pella, Inc. (Redding, California, USA)</td><td>15710-22</td><td></td></tr><tr><td>Mica-schijven van de hoogste kwaliteit V1AFM 10 mm</td><td>Ted Pella Inc.</td><td>#50</td><td></td></tr><tr><td>Hydrochloorzuur standaardoplossing, 1.0 N</td><td>Fluka</td><td>Lot# SHBB4705V&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp; 318949-2L</td><td></td></tr><tr><td>Macro kwarts quvette Lichtpad 10 mm</td><td>Fire Fly Science&nbsp;</td><td>Type1-MC-Path10mm</td><td></td></tr><tr><td>Micro pH-elektrode</td><td>HORIBA</td><td>Model 9618S (MFG No. 9Y8E0050)</td><td></td></tr><tr><td>Peak Fit-programma</td><td>Origin (Northampton, MA, USA)</td><td>OriginPro2018b (64-bit) b9.5.5.409 (Academic)</td><td></td></tr><tr><td>pH 4.00 Bufferoplossing&nbsp;</td><td>VWR</td><td>Cat No. 34170-127</td><td></td></tr><tr><td>pH 7.00 Bufferoplossing&nbsp;</td><td>Fisher Chemical</td><td>SB107-4 Lot 191041</td><td></td></tr><tr><td>pH-meter</td><td>HORIBA</td><td>Model F-72G (MFG No. B27M0017)</td><td></td></tr><tr><td>Pipet tips &nbsp; Maxi tips 1&ndash;5 mL</td><td>Fisher&nbsp;&nbsp;</td><td>02-707-467</td><td></td></tr><tr><td>Pipet tips 10 mL</td><td>Fisher</td><td>02-717-135</td><td></td></tr><tr><td>Pipet tips 1000 mL</td><td>Fisher</td><td>02-717-156</td><td></td></tr><tr><td>Pipet tips 1&ndash;200 mL</td><td>Fisher</td><td>02-717-143</td><td></td></tr><tr><td>Pipettor Fisher Brand Elite 0.5&ndash;5 mL</td><td>Fisher</td><td>QU05317</td><td></td></tr><tr><td>Pipettor Fisher Brand Elite 100&ndash;1000 mL</td><td>Fisher</td><td>QU01672</td><td></td></tr><tr><td>Pipettor Fisher Brand Elite 10&ndash;100 mL</td><td>Fisher</td><td>MU10985</td><td></td></tr><tr><td>Pipettor Fisher Brand Elite 1&ndash;10 mL</td><td>Fisher</td><td>MU08178</td><td></td></tr><tr><td>Natriumhydroxideoplossing 1.0 M</td><td>Fluka</td><td>Lot#05096BPV&nbsp;&nbsp; 319511-2L</td><td></td></tr><tr><td>TEM</td><td>FEI Co</td><td>Morgagni model 268&nbsp;</td><td></td></tr><tr><td>TempAssure PCR-buizen, platte doppen, natuurlijk&nbsp;</td><td>USA Scientific</td><td></td><td>polypropylene. 0.2 mL individuele dunne wandbuizen met aangehechte matte platte doppen</td></tr><tr><td>UV-Vis-NIR spectrofotometer</td><td>Varian</td><td>CARY 5000 UV1106M074</td><td></td></tr><tr><td>WI Tec alpha300R Confocal Raman-microscoop</td><td>WITec-Oxford Instrument</td><td>XMB3000-3001</td><td></td></tr></tbody></table>

karakterisering van ph-afhankelijke omkeerbare zelfassemblage van amyloïde bèta-1-40-gecoate goudcolloïden

Characterization of pH-Dependent Reversible Self-Assembly of Amyloid Beta 1-40-Coated Gold Colloids

Karakterisering van pH-afhankelijke omkeerbare zelfassemblage van amyloïde bèta-1-40-gecoate goudcolloïden

The characterization of A&#946;1-40 coated over the nano-gold colloidal particle surfaces was conducted using surface plasmon resonance (SPR) spectroscopy ...

characterization-ph-dependent-reversible-self-assembly-amyloid-beta-1

Research

JoVE Journal

Biochemistry

Biochemie

Photo-geïnduceerde verknoping van niet-gemodificeerde eiwitten (PICUP) maakt karakterisering van oligomeer grootte van de distributie in metastabiele eiwitmengsels. Tonen we de toepassing van PICUP aan drie representatieve amyloidogenic peptiden van de 40 - en 42-residu vormen van amyloid β-eiwit, en calcitonine, en een controle peptide groei-hormoon releasing factor.

Photo-geïnduceerde verknoping van ongeschikte Eiwitten (PICUP) Toegepast op Amyloidogenic Peptiden

Aptameren zijn korte ribo-/deoxyribo-oligonucleotides geselecteerd...

Selectie van Aptameren voor amyloid β-eiwit, de verwekker van de ziekte van Alzheimer

Werkwijze voor grootschalige zuivering van het APP intracellulaire domein (AICD) beschreven. We beschrijven ook de methodologie voor het...

Zuivering en Aggregatie van het amyloïde voorlopereiwit intracellulaire domein

Eiwitten kunnen ofwel een natuurlijke structuur aannemen ofwel verkeerd vouwen in onoplosbare amyloyde. Omstandigheden die de verkeerd vouwende route bevorderen, leiden tot de vorming van verschillende soorten amyloyde fibrillen. De hier beschreven methoden maken een snelle omzetting van natuurlijke eiwitten in amyloyde in vitro mogelijk.

Snelle generatie van amyloïde uit native eiwitten in vitro

Hierin beschrijven we een speciaal HPLC zuiveringsprotocol hoogzuivere amyloïde beta 42 (Aß42) en amyloïde beta 40 (Aβ40) peptiden, kunnen oligomeervorming oplevert. Amyloid beta is een zeer gevoelig aggregatie, hydrofoob peptide betrokken bij de ziekte van Alzheimer. De amyloidogenic aard van het peptide maakt de zuivering ervan een uitdaging.

Een op maat HPLC Zuivering Protocol dat zijn vruchten High-zuiverheid Amyloïd Beta 42 en Amyloid Beta 40 Peptiden, in staat oligomeervorming

Dit protocol wordt beschreven hoe voor te bereiden Aβ oligomeren van een synthetische peptide in vitro en relatieve hoeveelheid Aβ oligomeren evalueren door een stip bevlekken analyse.

A11-positieve β-amyloid oligomeren voorbereiding en de evaluatie met behulp van Dot bevlekken analyse

Een protocol voor de synthese van een 1,2-dithiolane gemodificeerde peptide en de karakterisatie van de supramoleculaire structuren die voortvloeien uit de peptide zelf-assemblage.

Synthese en karakterisering van 1,2-Dithiolane gemodificeerde zelfassemblerende Peptides

Hier zijn twee methoden die afzonderlijk of in combinatie kunnen worden gebruikt voor het analyseren van het effect van bèta-amyloid op fibrine clot structuur. Inbegrepen is een protocol voor het maken van een in vitro fibrine clot, gevolgd door clot turbiditeit en scanning elektronen microscopie methodes.

Analyse van β-Amyloid-geïnduceerde afwijkingen op fibrine Clot structuur door spectroscopie en Scanning elektronen microscopie

Deze biochemische zuiveringsmethode met op massaspectrometrie gebaseerde proteomische analyse vergemakkelijkt de robuuste karakterisering van amyloïde fibrilkernen, wat de identificatie van doelen voor het voorkomen van de ziekte van Alzheimer kan versnellen.

Biochemische zuivering en proteomische karakterisering van amyloïde fibrilkernen uit de hersenen

Amyloïde fibrillen worden gevormd door talrijke eiwitten, en de resulterende fibrillen delen een "kruis-β-sheet" structuur. Hier beschrijven we hoe amyloïdfibrillenmonsters kunnen worden voorbereid voor röntgenvezeldiffractie en hoe de patronen geanalyseerd kunnen worden.

Amyloïde en de Cross-Beta Architectuur

Leer de quasi-omkeerbare zelfassemblage van amyloïde bèta-1-40 op goudnanodeeltjes met SERS-spectroscopie. Deze methode onthult pH-afhankelijke aggregatiedynamica essentieel voor Alzheimeronderzoek.

Karakterisering van pH-afhankelijke omkeerbare zelfassemblage van amyloïde bèta-1-40-gecoate goudcolloïden

Meer video's verkennen