Białka to łańcuchy aminokwasów, które są połączone wiązaniami peptydowymi i złożone w trójwymiarową strukturę. Łańcuchy boczne poszczególnych reszt aminokwasowych determinują interakcje między resztami aminokwasowymi, a ostatecznie fałdowanie białka. W zależności od długości i złożoności strukturalnej łańcuchy reszt aminokwasowych są klasyfikowane jako oligopeptydy, polipeptydy lub białka.
Aminokwas to cząsteczka, która zawiera karboksyl (–COOH) i grupę aminową (–NH2) przyłączoną do tego samego atomu węgla, ⍺-węgla. Tożsamość aminokwasu jest określana przez jego łańcuch boczny lub resztę boczną, często nazywaną grupą R. Najprostszym aminokwasem jest glicyna, której resztą jest pojedynczy atom wodoru. Inne aminokwasy przenoszą bardziej złożone łańcuchy boczne. Łańcuch boczny decyduje o właściwościach chemicznych aminokwasu. Na przykład może przyciągać lub odpychać wodę (hydrofilową lub hydrofobową), przenosić ładunek ujemny (kwaśny) lub tworzyć wiązania wodorowe (polarne).
Spośród wszystkich znanych aminokwasów tylko 21 jest wykorzystywanych do tworzenia białek u eukariontów (kod genetyczny koduje tylko 20 z nich). Aminokwasy są skracane za pomocą trzyliterowego (np. Gly, Val, Pro) lub jednoliterowego kodu (np. G, V, P). Liniowy łańcuch reszt aminokwasowych stanowi szkielet białka. Wolna grupa aminowa na jednym końcu nazywana jest N-końcem, podczas gdy wolna grupa karboksylowa na drugim końcu stanowi C-koniec. Właściwości chemiczne łańcuchów bocznych w dużym stopniu determinują końcową strukturę białka, ponieważ oddziałują one ze sobą i z polarnymi cząsteczkami wody.
Aby utworzyć polipeptyd, aminokwasy są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Wiązania peptydowe powstają między grupą aminową (grupa –NH2) jednego aminokwasu a grupą karboksylową (–COOH) sąsiedniego aminokwasu. Białka powstają w wyniku syntezy odwodnienia. Każda cząsteczka wody powstaje podczas wiązania dwóch aminokwasów. Powstałe wiązanie kowalencyjne jest wiązaniem peptydowym.
Aminokwasy mają zarówno grupę zasadową, jak i kwasową. Mogą zatem działać jako zasada (odbiorca jonów wodorowych) lub jako kwas (donor jonów wodorowych). Właściwość chemiczna zależy od pH otaczającego podłoża. Przy niskim pH (np. pH2) zarówno grupa karboksylowa, jak i aminowa są protonowane (–NH3, –COOH), więc aminokwas działa jak zasada. Przy zasadowym pH (np. pH 13) zarówno grupa karboksylowa, jak i aminowa są deprotonowane (–NH2, –COO–), a aminokwas będzie działał jak kwas. Przy neutralnym pH (tj. w większości środowisk fizjologicznych, ~pH7,4) grupa aminowa jest protonowana (–NH3), a grupa karboksylowa ulega deprotonacji (–COO-), co prowadzi do powstania zwitterionu, cząsteczki o ładunku zarówno dodatnim, jak i ujemnym. Te właściwości chemiczne przy fizjologicznym pH są niezbędne do tworzenia wiązań wodorowych, które z kolei przyczyniają się do tworzenia bardziej złożonych struktur białkowych.
Polipeptydy to łańcuchy aminokwasów. Polipeptydy zawierające mniej niż 20 aminokwasów są również określane jako oligopeptydy lub po prostu peptydy. Łańcuch polipeptydowy jest określany jako białko, gdy jest złożony w trójwymiarową strukturę, gotową do pełnienia określonej funkcji komórkowej.
Wraz z węglowodanami, kwasami nukleinowymi i lipidami białka są podstawowymi elementami budulcowymi życia. Białka wykazują ogromną różnorodność pod względem składu, a co za tym idzie, funkcji. Między innymi zapewniają strukturę komórce (np. w postaci kolagenu), umożliwiają ruch (np. aktyna i miozyna w mięśniach), katalizują reakcje (enzymy), przenoszą cząsteczki przez błonę komórkową i chronią kręgowce przed najeźdźcami (przeciwciałami).
