7.10
Interakcja enzymu z jego substratem jest wysoce specyficzna, co oznacza, że enzym może wiązać tylko niektóre substraty.
Ta specyficzność zależy od kształtu i charakterystyki chemicznej miejsca aktywnego - regionu enzymu, który wiąże się z substratem.
Indukowane dopasowanie jest powszechnie akceptowanym modelem wyjaśniającym specyficzność enzymatyczną i katalizę. W przeciwieństwie do modelu zamka i klucza, który zakłada, że substrat pasuje do miejsca aktywnego enzymu, model indukowanego dopasowania sugeruje, że enzym ulega zmianie swojego trójwymiarowego kształtu po związaniu substratu.
Ta zmiana konformacyjna zmienia względne położenie określonych aminokwasów enzymu, aby zwiększyć ich interakcje z substratem. Interakcja enzym-substrat obniża energię aktywacji reakcji, zwiększając szybkość reakcji.
Po utworzeniu produktu reakcji i uwolnieniu go z miejsca aktywnego, enzym powraca do swojego pierwotnego kształtu i może katalizować dodatkowe rundy reakcji.
Większość reakcji chemicznych zachodzących w komórkach wymaga enzymów — biologicznych katalizatorów, które przyspieszają reakcję, nie ulegając zużyciu ani trwałej zmianie. Zmniejszają energię aktywacji potrzebną do przekształcenia reagentów w produkty. Enzymy to białka, które zwykle działają poprzez wiązanie się z substratem — cząsteczką reagenta, na którą oddziałują.
Enzymy wykazują specyficzność substratową, co oznacza, że mogą wiązać się tylko z określonymi substratami. Zależy to głównie od kształtu i właściwości chemicznych ich miejsca aktywnego — regionu enzymu, który wiąże się z substratem.
Zgodnie z modelem indukowanego dopasowania aktywności enzymu, to wiązanie zmienia konformację — lub kształt — enzymu. To przybliża substrat do stanu przejścia o wyższej energii potrzebnego do zajścia reakcji, na przykład poprzez osłabienie jego wiązań, dzięki czemu może łatwiej reagować. Enzymy mogą również przyspieszać reakcję, tworząc w miejscu aktywnym warunki bardziej sprzyjające zajściu reakcji niż otaczające środowisko komórkowe.
Po utworzeniu produktów reakcji są one uwalniane z miejsca aktywnego enzymu, a enzym może ponownie katalizować reakcje.
Interakcja enzymu z jego substratem jest wysoce specyficzna, co oznacza, że enzym może wiązać tylko niektóre substraty.
Ta specyficzność zależy od kształtu i charakterystyki chemicznej miejsca aktywnego - regionu enzymu, który wiąże się z substratem.
Indukowane dopasowanie jest powszechnie akceptowanym modelem wyjaśniającym specyficzność enzymatyczną i katalizę. W przeciwieństwie do modelu zamka i klucza, który zakłada, że substrat pasuje do miejsca aktywnego enzymu, model indukowanego dopasowania sugeruje, że enzym ulega zmianie swojego trójwymiarowego kształtu po związaniu substratu.
Ta zmiana konformacyjna zmienia względne położenie określonych aminokwasów enzymu, aby zwiększyć ich interakcje z substratem. Interakcja enzym-substrat obniża energię aktywacji reakcji, zwiększając szybkość reakcji.
Po utworzeniu produktu reakcji i uwolnieniu go z miejsca aktywnego, enzym powraca do swojego pierwotnego kształtu i może katalizować dodatkowe rundy reakcji.
From Chapter 7:
Now Playing
Metabolism
78.1K Views
Metabolism
112.4K Views
Metabolism
67.5K Views
Metabolism
58.5K Views
Metabolism
36.2K Views
Metabolism
37.7K Views
Metabolism
42.8K Views
Metabolism
77.0K Views
Metabolism
73.1K Views
Metabolism
45.8K Views
Metabolism
82.6K Views
Metabolism
73.8K Views
Metabolism
44.8K Views
Metabolism
54.2K Views
Metabolism
79.3K Views