7.10: Model z wymuszonym dopasowaniem

Induced-fit Model
JoVE Core
Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Biology
Induced-fit Model
Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.

79,880 Views

00:00 min
March 11, 2019

Większość reakcji chemicznych w komórkach wymaga enzymów – katalizatorów biologicznych, które przyspieszają reakcję bez zużycia lub trwałej zmiany. Zmniejszają one energię aktywacji potrzebną do przekształcenia reagentów w produkty. Enzymy to białka, które zwykle działają poprzez wiązanie się z substratem – cząsteczką reagenta, na którą działają.

Enzymy wykazują specyficzność substratową, co oznacza, że mogą wiązać się tylko z określonymi substratami. Zależy to głównie od kształtu i charakterystyki chemicznej ich miejsca aktywnego – regionu enzymu, który wiąże się z substratem.

Zgodnie z modelem aktywności enzymu z indukowanym dopasowaniem, to wiązanie zmienia konformację – lub kształt – enzymu. W ten sposób substrat zbliża się do wyższego stanu przemiany energetycznej potrzebnego do zajścia reakcji, na przykład poprzez osłabienie jego wiązań, aby mógł łatwiej reagować. Enzymy mogą również przyspieszać reakcję, tworząc warunki w miejscu aktywnym, które bardziej sprzyjają zajściu reakcji niż otaczające środowisko komórkowe.

Po utworzeniu produktów reakcji są one uwalniane z miejsca aktywnego enzymu, a enzym może ponownie katalizować reakcje.

Transcript

Interakcja enzymu z jego substratem jest wysoce specyficzna, co oznacza, że enzym może wiązać tylko niektóre substraty.

Ta specyficzność zależy od kształtu i charakterystyki chemicznej miejsca aktywnego – regionu enzymu, który wiąże się z substratem.

Indukowane dopasowanie jest powszechnie akceptowanym modelem wyjaśniającym specyficzność enzymatyczną i katalizę. W przeciwieństwie do modelu zamka i klucza, który zakłada, że substrat pasuje do miejsca aktywnego enzymu, model indukowanego dopasowania sugeruje, że enzym ulega zmianie swojego trójwymiarowego kształtu po związaniu substratu.

Ta zmiana konformacyjna zmienia względne położenie określonych aminokwasów enzymu, aby zwiększyć ich interakcje z substratem. Interakcja enzym-substrat obniża energię aktywacji reakcji, zwiększając szybkość reakcji.

Po utworzeniu produktu reakcji i uwolnieniu go z miejsca aktywnego, enzym powraca do swojego pierwotnego kształtu i może katalizować dodatkowe rundy reakcji.