13.12

Enzymy

70.7K views02:34 min

Enzymy są katalizatorami biologicznymi, które przyspieszają tempo reakcji biochemicznych. Większość enzymów to białka, składające się z aminokwasów; podczas gdy niektóre są cząsteczkami RNA znanymi jako rybozymy.

Enzymy działają poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji, zwiększając w ten sposób szybkość reakcji. Mogą katalizować zarówno syntezę, jak i rozpad wiązań chemicznych, ale nie wpływają na kierunek ani równowagę reakcji.

Każdy enzym wiąże się z określonym reagentem, zwanym substratem, i katalizuje określoną reakcję. Substrat wiąże się z odrębnym regionem katalitycznym enzymu zwanym miejscem aktywnym poprzez interakcje, takie jak siły międzycząsteczkowe i przejściowe wiązania kowalencyjne, w wyniku czego powstaje kompleks enzym-substrat.

To wiązanie jest wysoce specyficzne ze względu na wymaganą komplementarność konformacyjną między enzymem a jego substratem. Tak więc konkretny enzym może katalizować określone reakcje tylko w oparciu o swoją konformację.

Prostym sposobem zrozumienia tworzenia się kompleksów jest model zamka i klucza, który zakłada, że substrat pasuje do miejsca aktywnego enzymu, analogicznie do "klucza" pasującego do odpowiadającego mu "zamka".

Jednak inny model, model indukowanego dopasowania, uwzględnia dynamiczny charakter kompleksu. Model ten stwierdza, że gdy substrat się wiąże, indukuje niewielkie zmiany konformacyjne, co skutkuje ściślejszym dopasowaniem, które sprzyja reakcji.

Energia aktywacji reakcji może być obniżona na różne sposoby.

Typowe mechanizmy obejmują wywoływanie zmian konformacyjnych w podłożu, które umożliwiają łatwiejsze zerwanie wiązania lub zbliżenie reaktywnych grup dwóch substratów, sprzyjając w ten sposób tworzeniu wiązań.\Aktywność enzymu może być tymczasowo lub trwale stłumiona przez naturalne lub syntetyczne cząsteczki zwane inhibitorami.

Na przykład inhibitor kompetycyjny konkuruje z substratem, aby związać się z miejscem aktywnym enzymu, zapobiegając w ten sposób wiązaniu substratu.

Z drugiej strony, niekonkurencyjny inhibitor wiąże się z innym miejscem na enzymie, co powoduje zmianę konformacyjną w miejscu aktywnym, zmniejszając aktywność katalityczną enzymu.

Overview

Loading...

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Wewnątrz żywych organizmów enzymy działają jako katalizatory wielu reakcji biochemicznych związanych z metabolizmem komórkowym. Rolą enzymów jest zmniejszanie energii aktywacji reakcji biochemicznych poprzez tworzenie kompleksów z ich substratami. Obniżenie energii aktywacji sprzyja wzrostowi szybkości reakcji biochemicznych.

Niedobory enzymów często mogą prowadzić do chorób zagrażających życiu. Na przykład nieprawidłowość genetyczna powodująca niedobór enzymu G6PD (dehydrogenazy glukozo-6-fosforanowej) niekorzystnie wpływa na szlak metaboliczny dostarczający NADPH do komórek.

Zakłócenie tego szlaku metabolicznego może spowodować redukcję glutationu w czerwonych krwinkach, powodując uszkodzenie innych enzymów i białek, takich jak hemoglobina. Nadmierny metabolizm hemoglobiny zwiększa poziom bilirubiny, co prowadzi do żółtaczki, która może mieć ciężki przebieg. Dlatego osoby cierpiące na niedobór G6PD muszą unikać niektórych pokarmów i leków zawierających substancje chemiczne, które mogą spowodować uszkodzenie czerwonych krwinek z niedoborem glutationu.

Funkcja i struktura enzymu

Enzymy dzieli się na różne klasy w zależności od pełnionej przez nie funkcji. Na przykład oksydoreduktazy biorą udział w reakcjach redoks, podczas gdy transferazy katalizują przeniesienie grup funkcyjnych. Tworzenie wiązania za pomocą hydrolizy ATP wymaga ligaz, podczas gdy reakcje hydrolizy i tworzenie wiązań podwójnych są katalizowane odpowiednio przez hydrolazy i liazy. Enzymy izomerazy zwykle katalizują reakcje izomeryzacji.

Enzymy na ogół posiadają miejsca aktywne. Są to specyficzne regiony cząsteczki o konformacji, która sprzyja wiązaniu się enzymu z określonym substratem (cząsteczką reagenta) w celu utworzenia kompleksu enzym-substrat lub produktu pośredniego reakcji.

Dwa modele – model zamka i klucza oraz model indukowanego dopasowania – mogą być pomocne w wyjaśnieniu działania miejsca aktywnego (rysunek 1). Najbardziej uproszczona hipoteza zamka i klucza sugeruje, że miejsce aktywne i kształt molekularny podłoża uzupełniają się i pasują do siebie jak klucz w zamku (rysunek 1a). Z drugiej strony hipoteza dopasowania indukowanego sugeruje, że cząsteczka enzymu jest elastyczna i zmienia kształt, aby dostosować się do wiązania z podłożem (rysunek 1b).

Zarówno model zamka i klucza, jak i model indukowanego dopasowania wyjaśniają fakt, że enzymy mogą wiązać się tylko z określonymi substratami i katalizować tylko określoną reakcję.

Eq1

Rycina 1 (a) Zgodnie z modelem zamka i klucza kształt miejsca aktywnego enzymu jest idealnie dopasowany do substratu. (b) Zgodnie z modelem indukowanego dopasowania miejsce aktywne jest dość elastyczne i może zmieniać kształt, aby związać się z podłożem.

Inhibitory enzymów

Aktywność enzymów może zostać przerwana także przez proces hamowania enzymów. Istnieje kilka powszechnych typów hamowania enzymów.

Podczas hamowania konkurencyjnego cząsteczka (naturalna lub syntetyczna) inna niż substrat bezpośrednio wiąże się z miejscem aktywnym enzymu. Strukturalne i chemiczne podobieństwo inhibitora do substratu ułatwia jego wiązanie z miejscem aktywnym. Takie konkurencyjne inhibitory konkurują zatem z substratami, uniemożliwiając im wiązanie się z enzymem. Najczęściej zwiększenie stężenia substratu może stłumić skutki hamowania konkurencyjnego.

W hamowaniu niekonkurencyjnym cząsteczka (naturalna lub syntetyczna) wiąże się z allosterycznym (innym) regionem enzymu, innym niż jej miejsce aktywne. Wiązanie inhibitora powoduje zmianę konformacyjną miejsca aktywnego enzymu, co skutkuje zmniejszeniem zdolności enzymu do katalizowania reakcji. W przeciwieństwie do hamowania konkurencyjnego, wzrost stężenia substratu nie łagodzi hamujących skutków hamowania niekonkurencyjnego.

Transcript

Loading...

$$\rightleftharpoonup{xx}$$ $$\longleftharp{xx}$$, $$\longrightharp{xx}$$,

Enzymy są katalizatorami biologicznymi, które przyspieszają tempo reakcji biochemicznych. Większość enzymów to białka, składające się z aminokwasów; podczas gdy niektóre są cząsteczkami RNA znanymi jako rybozymy.

Enzymy działają poprzez obniżenie energii aktywacji reakcji, zwiększając w ten sposób szybkość reakcji. Mogą katalizować zarówno syntezę, jak i rozpad wiązań chemicznych, ale nie wpływają na kierunek ani równowagę reakcji.

Każdy enzym wiąże się z określonym reagentem, zwanym substratem, i katalizuje określoną reakcję. Substrat wiąże się z odrębnym regionem katalitycznym enzymu zwanym miejscem aktywnym poprzez interakcje, takie jak siły międzycząsteczkowe i przejściowe wiązania kowalencyjne, w wyniku czego powstaje kompleks enzym-substrat.

To wiązanie jest wysoce specyficzne ze względu na wymaganą komplementarność konformacyjną między enzymem a jego substratem. Tak więc konkretny enzym może katalizować określone reakcje tylko w oparciu o swoją konformację.

Prostym sposobem zrozumienia tworzenia się kompleksów jest model zamka i klucza, który zakłada, że substrat pasuje do miejsca aktywnego enzymu, analogicznie do "klucza" pasującego do odpowiadającego mu "zamka".

Jednak inny model, model indukowanego dopasowania, uwzględnia dynamiczny charakter kompleksu. Model ten stwierdza, że gdy substrat się wiąże, indukuje niewielkie zmiany konformacyjne, co skutkuje ściślejszym dopasowaniem, które sprzyja reakcji.

Energia aktywacji reakcji może być obniżona na różne sposoby.

Typowe mechanizmy obejmują wywoływanie zmian konformacyjnych w podłożu, które umożliwiają łatwiejsze zerwanie wiązania lub zbliżenie reaktywnych grup dwóch substratów, sprzyjając w ten sposób tworzeniu wiązań.\Aktywność enzymu może być tymczasowo lub trwale stłumiona przez naturalne lub syntetyczne cząsteczki zwane inhibitorami.

Na przykład inhibitor kompetycyjny konkuruje z substratem, aby związać się z miejscem aktywnym enzymu, zapobiegając w ten sposób wiązaniu substratu.

Z drugiej strony, niekonkurencyjny inhibitor wiąże się z innym miejscem na enzymie, co powoduje zmianę konformacyjną w miejscu aktywnym, zmniejszając aktywność katalityczną enzymu.

Explore More Videos

Biological Catalysts

Biochemical Reactions

Activation Energy

Enzyme substrate Complex

Conformational Complementarity

Lock and key Model

Induced fit Model