21.7
Aminokwasy
Aminokwasy to monomery, z których składają się białka. Każdy aminokwas ma tę samą podstawową strukturę, która składa się z centralnego atomu węgla, cz…
Aminokwasy to związki organiczne, które składają się głównie z węgla, wodoru, tlenu i azotu. Chociaż istnieją setki aminokwasów, istnieje dwadzieścia, które funkcjonują jako elementy budulcowe białek. Te dwadzieścia aminokwasów jest często określanych ich trzy- lub jednoliterowymi skrótami.
Wszystkie aminokwasy mają centralny węgiel zwany węglem alfa, który działa jako centrum chiralne dla większości aminokwasów. Jest przyłączony do grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru i zmiennej grupy R.
Cząsteczka chiralna ma cztery odrębne grupy rozmieszczone wokół określonego atomu, znane jako centrum chiralne. Ponieważ glicyna ma atom wodoru jako grupę R, nie ma czterech odrębnych grup, a zatem nie ma centrum chiralnego.
Te cztery grupy mogą tworzyć dwie odrębne konfiguracje, które są stereoizomerami, zwanymi izomerami L i D. Izomery te są odbiciami lustrzanymi, które nie nakładają się na siebie. Aminokwasy wykorzystywane w syntezie białek są zawsze izomerami L.
Grupa aminowa na aminokwasie może działać jako zasada i akceptować proton, co powoduje ładunek dodatni, podczas gdy grupa karboksylowa może działać jak kwas i oddawać proton, co powoduje ładunek ujemny. Przy fizjologicznym pH aminokwasy zwykle występują jako podwójnie naładowane i nazywane są obojeniami, cząsteczkami o równej liczbie ładunków dodatnich i ujemnych.
Każdy aminokwas ma unikalną grupę R, która jest odpowiedzialna za ich różnorodne cechy, takie jak wielkość, rozpuszczalność i ładunek. Aminokwasy są ogólnie podzielone na dwie kategorie w oparciu o ich grupy R: niepolarne i polarne.
Aminokwasy niepolarne można podzielić na alifatyczne i aromatyczne. Aminokwasy polarne można podzielić na kwaśne, zasadowe i nienaładowane o neutralnym pH.
Grupy alifatyczne to węglowodory z pojedynczymi wiązaniami, które występują jako łańcuchy proste, rozgałęzione lub cykliczne. Aminokwasy z alifatycznymi grupami R to glicyna, najprostszy aminokwas; alanina, walina, leucyna i izoleucyna, które są niezwykle hydrofobowe i łączą się ze sobą, tworząc stabilne struktury rdzeniowe w białkach; metionina, aminokwas zawierający siarkę; i prolina, która ma pierścień alifatyczny.
Grupy aromatyczne to węglowodory, które występują jako nienasycone pierścienie z naprzemiennymi wiązaniami pojedynczymi i podwójnymi. Aminokwasy aromatyczne to fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan, z których wszystkie są duże i zdolne do udziału w interakcjach hydrofobowych.
Aminokwasy kwasowe to asparaginian i glutaminian. Mają grupy karboksylowe, które oddają proton, aby stać się naładowanym ujemnie. Podstawowymi aminokwasami są lizyna, arginina i histydyna. Mają grupy aminowe w swoich łańcuchach bocznych, które akceptują proton, aby stać się naładowanym dodatnio.
Polarne nienaładowane aminokwasy to seryna, treonina, cysteina, asparagina i glutamina. Są hydrofilowe i zawierają różne polarne grupy funkcyjne: grupy hydroksylowe w serynie i treoninie, grupę sulfhydrylową w cysteinie oraz grupy amidowe w asparaginie i glutaminie.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.