21.6: Aminokwasy

Aminokwasy to monomery, z których składają się białka. Każdy aminokwas ma tę samą podstawową strukturę, która składa się z centralnego atomu węgla, czyli węgla alfa (α), połączonego z grupą aminową (NH2), grupą karboksylową (COOH) i atomem wodoru. Każdy aminokwas ma również inny atom lub grupę atomów związaną z centralnym atomem, znaną jako grupa R. W białkach występuje 20 powszechnych aminokwasów, każdy z inną grupą R. Różnice w sekwencji aminokwasów są odpowiedzialne za ogromne różnice w strukturze i funkcji białek.

Naukowcy używają nazwy „aminokwas”, ponieważ kwasy te zawierają w swojej podstawowej strukturze zarówno grupy aminowe, jak i grupy kwasu karboksylowego. Pojedyncza wielka litera lub trzyliterowy skrót oznacza aminokwasy. Na przykład litera V lub trzyliterowy symbol val oznacza walinę.

Grupy R

Grupa R (lub łańcuch boczny) jest inna dla każdego aminokwasu. Charakter chemiczny łańcucha bocznego określa naturę aminokwasu (to znaczy, czy jest on kwasowy, zasadowy, polarny czy niepolarny). Na przykład aminokwas glicyna ma atom wodoru jako grupę R. Aminokwasy, takie jak walina, metionina i alanina, mają charakter niepolarny lub hydrofobowy, podczas gdy aminokwasy, takie jak seryna, treonina i cysteina, są polarne i mają hydrofilowe łańcuchy boczne. Łańcuchy boczne lizyny i argininy są naładowane dodatnio, dlatego te aminokwasy są również aminokwasami zasadowymi. Prolina ma grupę R, która jest połączona z grupą aminową, tworząc strukturę pierścieniową. Prolina stanowi wyjątek od standardowej struktury aminokwasu, ponieważ jej grupa aminowa nie jest oddzielona od łańcucha bocznego.

Aminokwasy to związki organiczne, które składają się głównie z węgla, wodoru, tlenu i azotu. Chociaż istnieją setki aminokwasów, istnieje dwadzieścia, które funkcjonują jako elementy budulcowe białek. Te dwadzieścia aminokwasów jest często określanych ich trzy- lub jednoliterowymi skrótami.

Wszystkie aminokwasy mają centralny węgiel zwany węglem alfa, który działa jako centrum chiralne dla większości aminokwasów. Jest przyłączony do grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru i zmiennej grupy R.

Cząsteczka chiralna ma cztery odrębne grupy rozmieszczone wokół określonego atomu, znane jako centrum chiralne. Ponieważ glicyna ma atom wodoru jako grupę R, nie ma czterech odrębnych grup, a zatem nie ma centrum chiralnego.

Te cztery grupy mogą tworzyć dwie odrębne konfiguracje, które są stereoizomerami, zwanymi izomerami L i D. Izomery te są odbiciami lustrzanymi, które nie nakładają się na siebie. Aminokwasy wykorzystywane w syntezie białek są zawsze izomerami L.

Grupa aminowa na aminokwasie może działać jako zasada i akceptować proton, co powoduje ładunek dodatni, podczas gdy grupa karboksylowa może działać jak kwas i oddawać proton, co powoduje ładunek ujemny. Przy fizjologicznym pH aminokwasy zwykle występują jako podwójnie naładowane i nazywane są obojeniami, cząsteczkami o równej liczbie ładunków dodatnich i ujemnych.

Każdy aminokwas ma unikalną grupę R, która jest odpowiedzialna za ich różnorodne cechy, takie jak wielkość, rozpuszczalność i ładunek. Aminokwasy są ogólnie podzielone na dwie kategorie w oparciu o ich grupy R: niepolarne i polarne.

Aminokwasy niepolarne można podzielić na alifatyczne i aromatyczne. Aminokwasy polarne można podzielić na kwaśne, zasadowe i nienaładowane o neutralnym pH.

Grupy alifatyczne to węglowodory z pojedynczymi wiązaniami, które występują jako łańcuchy proste, rozgałęzione lub cykliczne. Aminokwasy z alifatycznymi grupami R to glicyna, najprostszy aminokwas; alanina, walina, leucyna i izoleucyna, które są niezwykle hydrofobowe i łączą się ze sobą, tworząc stabilne struktury rdzeniowe w białkach; metionina, aminokwas zawierający siarkę; i prolina, która ma pierścień alifatyczny.

Grupy aromatyczne to węglowodory, które występują jako nienasycone pierścienie z naprzemiennymi wiązaniami pojedynczymi i podwójnymi. Aminokwasy aromatyczne to fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan, z których wszystkie są duże i zdolne do udziału w interakcjach hydrofobowych.

Aminokwasy kwasowe to asparaginian i glutaminian. Mają grupy karboksylowe, które oddają proton, aby stać się naładowanym ujemnie. Podstawowymi aminokwasami są lizyna, arginina i histydyna. Mają grupy aminowe w swoich łańcuchach bocznych, które akceptują proton, aby stać się naładowanym dodatnio.

Polarne nienaładowane aminokwasy to seryna, treonina, cysteina, asparagina i glutamina. Są hydrofilowe i zawierają różne polarne grupy funkcyjne: grupy hydroksylowe w serynie i treoninie, grupę sulfhydrylową w cysteinie oraz grupy amidowe w asparaginie i glutaminie.