21.7: Wiązania peptydowe

Wiązanie peptydowe kowalencyjnie łączy aminokwasy w wyniku reakcji odwodnienia. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu łączy się z grupą aminową innego aminokwasu, uwalniając cząsteczkę wody. Powstałe wiązanie jest wiązaniem peptydowym. Produkty utworzone przez takie wiązania to peptydy. W miarę jak coraz więcej aminokwasów przyłącza się do tego rosnącego łańcucha, powstały łańcuch staje się polipeptydem. Każdy polipeptyd ma na jednym końcu wolną grupę aminową. Ten koniec ma koniec N lub koniec aminowy, a drugi koniec ma wolną grupę karboksylową – C- lub koniec karboksylowy. Chociaż terminy polipeptyd i białko są czasami używane zamiennie, polipeptyd jest technicznie polimerem aminokwasów, podczas gdy termin białko jest używany w odniesieniu do polipeptydu lub polipeptydów, które się ze sobą połączyły i często mają związane niepeptydowe grupy prostetyczne, o odrębnym kształcie i unikalnej funkcji.

Chemia wiązań peptydowych

Wiązanie peptydowe ma sztywną płaską strukturę ze względu na rezonans. Rezonans ten polega na podziale elektronów pomiędzy wiązaniami podwójnymi obecnymi w grupie karbonylowej i wiązaniem peptydowym pomiędzy węglem i azotem, które jest wiązaniem pojedynczym. Powoduje to wzrost długości wiązania podwójnego i zmniejszenie długości wiązania pojedynczego w stosunku do oczekiwanej długości przy braku rezonansu.

Wiązania peptydowe mogą występować w dwóch możliwych konformacjach: cis i trans. W konfiguracji cis węgle alfa obu aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym znajdują się po tej samej stronie wiązania, a w konfiguracji trans węgle alfa dwóch aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym znajdują się po przeciwnych stronach wiązania. Konfiguracja cis zwykle występuje, gdy prolina wnosi swoją grupę aminową do tworzenia wiązania; jednakże tylko około 10% prolin jest poprzedzonych wiązaniami cis.

Rotacja nie jest możliwa wokół wiązań peptydowych ze względu na jego sztywną strukturę. Jednakże rotacja może wystąpić wokół wiązań łączących odpowiednio węgiel alfa z atomami azotu i węgla.

Aminokwasy kowalencyjnie łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych. Wiązanie peptydowe łączy grupę karboksylową jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego. Peptydy to małe łańcuchy aminokwasów o rozmiarach od dwóch do pięćdziesięciu monomerów.

Wiązanie peptydowe tworzy się w wyniku reakcji kondensacji, która uwalnia cząsteczkę wody. Kiedy grupa aminowa i grupa karboksylowa łączą się ze sobą, powoduje to powstanie grupy amidowej. Wiązanie peptydowe ma sztywną strukturę płaską i wykazuje pewne cechy wiązania podwójnego. Dzieje się tak, ponieważ podwójne wiązanie na karbonylu może działać jako struktura rezonansowa z wiązaniem peptydowym węgiel-azot.

Rezonans ten prowadzi do zmniejszenia długości wiązania pojedynczego, zwiększenia długości wiązania podwójnego oraz hamuje rotację grup wokół wiązania peptydowego.

Wiązania peptydowe mogą występować w konformacjach cis i trans. W konformacji cis węgle alfa znajdują się po tej samej stronie wiązania peptydowego, aw konformacji trans znajdują się po przeciwnych stronach wiązania. Wiązania peptydowe występują głównie w konformacji trans, z wyjątkiem sytuacji, gdy prolina przyczynia się do tworzenia wiązań.

Aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi mają N-koniec i C-koniec. N-koniec to koniec, na którym grupa aminowa nie bierze udziału w tworzeniu wiązania peptydowego, a C-koniec to koniec, na którym grupa karboksylowa nie bierze udziału w tworzeniu wiązania peptydowego.

Sekwencja aminokwasów w peptydzie lub białku zawsze zaczyna się od N-końca, a kończy na C-końcu.

Kiedy dwa aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniem peptydowym, są znane jako dipeptydy.

Kiedy trzy i cztery aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniami peptydowymi, są one znane odpowiednio jako tripeptydy i tetrapeptydy. A kiedy kilka aminokwasów łączy się ze sobą wiązaniami peptydowymi, są one znane jako polipeptydy.

Wiązania peptydowe mogą być szybko rozkładane w wyniku hydrolizy przy użyciu katalizatorów chemicznych, takich jak kwasy lub enzymy znane jako proteazy. Zerwanie wiązań peptydowych polega na dodaniu cząsteczki wody.

Alternatywnie, wiązania te mogą pękać spontanicznie w powolnym procesie w obecności wody.