21.7: Wiązania peptydowe

Peptide Bonds
JoVE Core
Chemistry
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Chemistry
Peptide Bonds
Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.

70,591 Views

02:43 min
September 24, 2020

Wiązanie peptydowe kowalencyjnie przyłącza aminokwasy w reakcji odwodnienia. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu i grupa aminowa innego aminokwasu łączą się, uwalniając cząsteczkę wody. Powstałe wiązanie jest wiązaniem peptydowym. Produktami, które tworzą takie połączenia, są peptydy. Ponieważ więcej aminokwasów dołącza do tego rosnącego łańcucha, powstały łańcuch jest polipeptydem. Każdy polipeptyd ma wolną grupę aminową na jednym końcu. Ten koniec ma N-koniec lub amino-koniec, a drugi koniec ma wolną grupę karboksylową – C- lub karboksylowy-koniec. Podczas gdy terminy polipeptyd i białko są czasami używane zamiennie, polipeptyd jest technicznie polimerem aminokwasów, podczas gdy termin białko jest używany w odniesieniu do polipeptydu lub polipeptydów, które połączyły się ze sobą i często mają związane niepeptydowe grupy protetyczne, wyraźny kształt i unikalną funkcję.

Chemia wiązań peptydowych

Wiązanie peptydowe ma sztywną strukturę płaską ze względu na rezonans. Rezonans ten polega na współdzieleniu elektronów między wiązaniami podwójnymi obecnymi w grupie karbonylowej a wiązaniem peptydowym między węglem a azotem, które jest wiązaniem pojedynczym. Powoduje to, że długość wiązania podwójnego wzrasta, a długość wiązania pojedynczego maleje w stosunku do oczekiwanej długości w przypadku braku rezonansu.

Wiązania peptydowe mogą występować w dwóch możliwych konformacjach: cis i trans. W konfiguracji cis węgle alfa obu aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym znajdują się po tej samej stronie wiązania; A w konfiguracji trans węgle alfa dwóch aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym znajdują się po przeciwnych stronach wiązania. Konfiguracja cis zwykle występuje, gdy prolina przyczynia się do powstania wiązań, swojej grupy aminowej; Jednak tylko około 10% prolin jest poprzedzonych wiązaniami CIS.

Rotacja nie jest możliwa wokół wiązań peptydowych ze względu na jego sztywną strukturę. Jednak rotacja może zachodzić wokół wiązań, które łączą węgiel alfa odpowiednio z atomami azotu i węgla.

Ten tekst został zaadaptowany z Openstax, Biology 2e, Rozdział 3.4: Białka.