21.8
Wiązania peptydowe
Wiązanie peptydowe kowalencyjnie łączy aminokwasy w wyniku reakcji odwodnienia. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu łączy się z grupą aminową innego…
Aminokwasy kowalencyjnie łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych. Wiązanie peptydowe łączy grupę karboksylową jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego. Peptydy to małe łańcuchy aminokwasów o rozmiarach od dwóch do pięćdziesięciu monomerów.
Wiązanie peptydowe tworzy się w wyniku reakcji kondensacji, która uwalnia cząsteczkę wody. Kiedy grupa aminowa i grupa karboksylowa łączą się ze sobą, powoduje to powstanie grupy amidowej. Wiązanie peptydowe ma sztywną strukturę płaską i wykazuje pewne cechy wiązania podwójnego. Dzieje się tak, ponieważ podwójne wiązanie na karbonylu może działać jako struktura rezonansowa z wiązaniem peptydowym węgiel-azot.
Rezonans ten prowadzi do zmniejszenia długości wiązania pojedynczego, zwiększenia długości wiązania podwójnego oraz hamuje rotację grup wokół wiązania peptydowego.
Wiązania peptydowe mogą występować w konformacjach cis i trans. W konformacji cis węgle alfa znajdują się po tej samej stronie wiązania peptydowego, aw konformacji trans znajdują się po przeciwnych stronach wiązania. Wiązania peptydowe występują głównie w konformacji trans, z wyjątkiem sytuacji, gdy prolina przyczynia się do tworzenia wiązań.
Aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi mają N-koniec i C-koniec. N-koniec to koniec, na którym grupa aminowa nie bierze udziału w tworzeniu wiązania peptydowego, a C-koniec to koniec, na którym grupa karboksylowa nie bierze udziału w tworzeniu wiązania peptydowego.
Sekwencja aminokwasów w peptydzie lub białku zawsze zaczyna się od N-końca, a kończy na C-końcu.
Kiedy dwa aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniem peptydowym, są znane jako dipeptydy.
Kiedy trzy i cztery aminokwasy łączą się ze sobą wiązaniami peptydowymi, są one znane odpowiednio jako tripeptydy i tetrapeptydy. A kiedy kilka aminokwasów łączy się ze sobą wiązaniami peptydowymi, są one znane jako polipeptydy.
Wiązania peptydowe mogą być szybko rozkładane w wyniku hydrolizy przy użyciu katalizatorów chemicznych, takich jak kwasy lub enzymy znane jako proteazy. Zerwanie wiązań peptydowych polega na dodaniu cząsteczki wody.
Alternatywnie, wiązania te mogą pękać spontanicznie w powolnym procesie w obecności wody.
View the full transcript and gain access to JoVE Core videos
Q1: How does a peptide bond form between amino acids?
A peptide bond forms through a condensation reaction where the carboxyl group of one amino acid links to the amino group of another, releasing a water molecule. This covalent bond creates an amide group, joining the two amino acids together. The reaction is reversible through hydrolysis, which adds water back to break the bond.
Q2: What is the structural difference between cis and trans peptide bonds?
In cis conformation, the alpha carbons of both amino acids are on the same side of the peptide bond, while in trans conformation they are on opposite sides. Peptide bonds predominantly occur in the trans conformation, except when proline contributes its amino group to bond formation, where cis bonds are more common.
Q3: Why does a peptide bond have a rigid planar structure?
The peptide bond exhibits rigidity due to resonance between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This electron sharing decreases the single bond length and increases the double bond length, preventing rotation around the peptide bond and creating its characteristic planar structure.
Q4: What are N-terminal and C-terminal ends in a peptide chain?
The N-terminal is the end of a peptide chain with a free amino group not involved in peptide bond formation, while the C-terminal has a free carboxyl group. Amino acid sequences always begin at the N-terminal and end at the C-terminal, establishing the directional orientation of the polypeptide chain.
Q5: How are peptides classified based on the number of amino acids?
Peptides are classified by chain length: dipeptides contain two amino acids, tripeptides contain three, and tetrapeptides contain four. When several amino acids link through peptide bonds, they form polypeptides. Polypeptides that fold into specific three-dimensional structures with distinct functions are called proteins.
Q6: How can peptide bonds be broken down?
Peptide bonds break through hydrolysis, which adds a water molecule to cleave the bond. This can occur rapidly using chemical catalysts like acids or enzymes called proteases, or slowly through spontaneous hydrolysis in the presence of water alone. Both mechanisms reverse the condensation reaction.
Q7: What role does resonance play in peptide bond chemistry?
Resonance in peptide bonds involves electron sharing between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This resonance stabilizes the bond structure, reduces rotation around the peptide linkage, and contributes to the rigid planar geometry essential for protein folding and function.