Białka są jednymi z najobficiej występujących cząsteczek organicznych w organizmach żywych i mają najbardziej zróżnicowany zakres funkcji ze wszystkich makrocząsteczek. Białka mogą być strukturalne, regulacyjne, kurczliwe lub ochronne. Mogą służyć w transporcie, przechowywaniu lub membranach; lub mogą to być toksyny lub enzymy. Ich struktury, podobnie jak ich funkcje, są bardzo zróżnicowane. Wszystkie są jednak polimerami aminokwasowymi ułożonymi w sekwencję liniową.

Kształt białka ma kluczowe znaczenie dla jego funkcji. Na przykład enzym może wiązać określony substrat w swoim miejscu aktywnym. Jeśli to miejsce aktywne jest zmienione z powodu lokalnych zmian lub zmian w ogólnej strukturze białka, enzym może nie być w stanie związać się z substratem. Aby zrozumieć, w jaki sposób białko uzyskuje swój ostateczny kształt lub konformację, musimy zrozumieć cztery poziomy struktury białka: pierwszorzędowy, drugorzędowy, trzeciorzędowy i czwartorzędowy.

Struktura podstawowa

Unikalna sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym jest jego pierwotną strukturą. Na przykład insulina, hormon trzustki, ma dwa łańcuchy polipeptydowe, A i B, i są one połączone ze sobą wiązaniami dwusiarczkowymi. Końcowym aminokwasem N łańcucha A jest glicyna; podczas gdy aminokwasem C-końcowym jest asparagina. Sekwencje aminokwasów w łańcuchach A i B są unikalne dla insuliny.

Gen kodujący białko ostatecznie określa unikalną sekwencję dla każdego białka. Zmiana sekwencji nukleotydowej regionu kodującego gen może prowadzić do dodania innego aminokwasu do rosnącego łańcucha polipeptydowego, powodując zmianę struktury i funkcji białka. W niedokrwistości sierpowatokrwinkowej łańcuch β hemoglobiny ma substytucję pojedynczego aminokwasu, powodując zmianę struktury i funkcji białka. W szczególności walina w łańcuchu β zastępuje aminokwas kwas glutaminowy. Z powodu tej zmiany jednego aminokwasu w łańcuchu, cząsteczki hemoglobiny tworzą długie włókna, które zniekształcają dwuwklęsłe lub w kształcie dysku czerwone krwinki i powodują, że przybierają one kształt półksiężyca lub “sierpa”, który zatyka naczynia krwionośne. Może to prowadzić do niezliczonych poważnych problemów zdrowotnych, takich jak duszności, zawroty głowy, bóle głowy i bóle brzucha u osób dotkniętych tą chorobą.

Struktura drugorzędna

Lokalne fałdowanie polipeptydu w niektórych regionach powoduje powstanie drugorzędowej struktury białka. Najczęściej spotykane są konstrukcje z blachy α-spiralnej i β-plisowanej. Obie struktury są utrzymywane w kształcie przez wiązania wodorowe. Wiązania wodorowe tworzą się między atomem tlenu w grupie karbonylowej w jednym aminokwasie a innym aminokwasem, czyli czterema aminokwasami dalej w łańcuchu.

Każdy spiralny zwój w alfa helisie ma 3,6 reszt aminokwasowych. Grupy R polipeptydu (grupy wariantowe) wystają z łańcucha α-helisy. W arkuszu β-plisowanym wiązania wodorowe między atomami na szkielecie łańcucha polipeptydowego tworzą “plisy”. Grupy R są przymocowane do węgla i rozciągają się powyżej i poniżej fałd plisy. Plisowane segmenty ustawiają się równolegle lub antyrównolegle do siebie, a wiązania wodorowe tworzą się między częściowo dodatnim atomem wodoru w grupie aminowej a częściowo ujemnym atomem tlenu w grupie karbonylowej szkieletu peptydowego. Struktury arkuszowe α-helisy i β fałdy są obecne w większości białek kulistych i włóknistych i odgrywają ważną rolę strukturalną.

Struktura trzeciorzędowa

Unikalna trójwymiarowa struktura polipeptydu jest jego strukturą trzeciorzędową. Struktura ta jest częściowo spowodowana interakcjami chemicznymi działającymi na łańcuch polipeptydowy. Przede wszystkim interakcje między grupami R tworzą złożoną, trójwymiarową trzeciorzędową strukturę białka. Charakter grup R w zaangażowanych aminokwasach może przeciwdziałać tworzeniu wiązań wodorowych, które opisaliśmy dla standardowych struktur drugorzędowych. Na przykład grupy R o podobnych ładunkach odpychają się nawzajem, a te o podobnych ładunkach są przyciągane do siebie (wiązania jonowe). Kiedy zachodzi fałdowanie białek, hydrofobowe grupy R aminokwasów niepolarnych leżą we wnętrzu białka; podczas gdy hydrofilowe grupy R leżą na zewnątrz. Interakcje między łańcuchami bocznymi cysteiny tworzą wiązania dwusiarczkowe w obecności tlenu, jedynego wiązania kowalencyjnego, które tworzy się podczas fałdowania białek.

Wszystkie te interakcje, słabe i silne, decydują o ostatecznym trójwymiarowym kształcie białka. Kiedy białko traci swój trójwymiarowy kształt, może nie być już funkcjonalne.

Struktura czwartorzędowa

W naturze niektóre białka tworzą się z kilku polipeptydów lub podjednostek, a oddziaływanie tych podjednostek tworzy strukturę czwartorzędową. Słabe oddziaływania między podjednostkami pomagają ustabilizować ogólną strukturę. Na przykład insulina (białko globularne) ma kombinację wiązań wodorowych i dwusiarczkowych, które powodują, że w większości zlepia się w kształt kuli. Insulina zaczyna się jako pojedynczy polipeptyd i traci pewne sekwencje wewnętrzne w obecności modyfikacji potranslacyjnej po utworzeniu wiązań dwusiarczkowych, które utrzymują razem pozostałe łańcuchy. Jedwab (białko włókniste) ma jednak β-plisowaną strukturę arkusza, która jest wynikiem wiązań wodorowych między różnymi łańcuchami.

Ten tekst został zaadaptowany z Openstax, Biology 2e, Rozdział 3.4: Białka.