2.9: Przyciąganie niekowalencyjne w biomolekułach

Przyciąganie niekowalencyjne to asocjacje wewnątrz i między cząsteczkami, które wpływają na kształt i stabilność strukturalną kompleksów. Oddziaływania te różnią się od wiązań kowalencyjnych tym, że nie obejmują współdzielenia elektronów.

Cztery rodzaje oddziaływań niekowalencyjnych to wiązania wodorowe, siły van der Waalsa, wiązania jonowe i oddziaływania hydrofobowe.

Wiązanie wodorowe wynika z przyciągania elektrostatycznego atomu wodoru kowalencyjnie związanego z silnie elektroujemnym atomem, takim jak tlen, azot lub fluor, przez inny atom elektroujemny. Atom wodoru wytwarza częściowy ładunek dodatni, gdy atom elektroujemny, z którym jest związany, przyciąga chmurę elektronów w pobliże niego. W rezultacie zachodzi słabe oddziaływanie między ładunkiem δ⁺ wodoru a ładunkiem δ^– na sąsiednim atomie elektroujemnym. Ten rodzaj interakcji tworzy się regularnie między cząsteczkami wody. Niezależne wiązania wodorowe łatwo się zrywają; Występują jednak w dużych ilościach w wodzie i polimerach organicznych, tworząc w połączeniu znaczną siłę.

Drugi rodzaj oddziaływań, zwany van der Waalsem, jest napędzany przez tymczasowe przyciąganie między bogatymi i ubogimi w elektrony regionami dwóch lub więcej atomów (lub molekuł), które znajdują się blisko siebie. Interakcje te mogą przyczyniać się do trójwymiarowych struktur białek niezbędnych do ich funkcjonowania.

Innym rodzajem oddziaływania jest wiązanie jonowe, które zachodzi między przeciwnie naładowanymi jonami. W systemach biologicznych oddziaływania jonowe powstające z przeciwnie naładowanych jonów mogą również pomóc w stabilizacji struktury biomolekuł. Jony metali, takie jak magnez, oddziałują z ujemnie naładowanymi biomolekułami, takimi jak DNA. Jon magnezu wiąże się z ujemnymi grupami fosforanowymi, neutralizując w ten sposób ładunek i pomagając w upakowaniu długiego polimeru DNA w struktury solenoidowe lub toroidalne.

Wreszcie, efekt hydrofobowy to oddziaływanie niekowalencyjne, w którym cząsteczki hydrofobowe agregują się, aby zminimalizować kontakt z wodą w środowisku wodnym. W konsekwencji hydrofobowe regiony polipeptydu zostają zakopane w strukturze podczas fałdowania białek.