Włókna amyloidowe

Białka składają się w korzystne energetycznie struktury, z hydrofobowymi aminokwasami w środku i naładowanymi i polarnymi aminokwasami na zewnątrz. Niektóre białka łatwo się fałdują same, ale wiele z nich jest kierowanych do prawidłowego składania przez białka zwane białkami opiekuńczymi.

Czasami białka składają się w niewłaściwe kształty, często określane jako nieprawidłowo sfałdowane białka, które są degradowane przez proteasom.

Nieodpowiedni nadzór komórkowy, taki jak niedziałające białka opiekuńcze lub proteasomy spowodowane starzeniem się lub chorobą, może powodować, że białka pozostają w nieprawidłowych kształtach.

Mutacje mogą powodować nieprawidłowe fałdowanie białek, jeśli oryginalny kształt białka staje się mniej korzystny.

Czynniki zewnętrzne, takie jak zmiany fizyczne lub chemiczne w cytoplazmie, zmuszają prawidłowo pofałdowane białka do tworzenia nowych struktur, odpowiednich dla nowego środowiska.

Niezależnie od mechanizmu, nieprawidłowe fałdowanie może odsłonić krótkie, hydrofobowe segmenty białka, powodując, że staje się ono nierozpuszczalne w wodzie. Niektóre z tych hydrofobowych segmentów, które normalnie składają się w alfa-helisy, mogą składać się w arkusze beta