GTPazy i ich regulacja

Trifosforan guanozyny, GTP, bliski krewny ATP, jest małą cząsteczką ważną dla regulacji funkcji białek.

Białka G to białka regulowane przez wiązanie GTP. Białka te mają wewnętrzną aktywność GTPazy, to znaczy, gdy GTP jest związany, mogą katalizować jego hydrolizę do difosforanu guanozyny, GDP.

Białka G dzielą się na dwie kategorie, małe i duże. Małe lub monomeryczne białka G są pojedynczą podjednostką białkową, która jest aktywowana przez różne wewnątrzkomórkowe szlaki sygnałowe.

W przeciwieństwie do tego, duże lub heterotrimeryczne białka G zawierają trzy podjednostki i są aktywowane przez receptory sprzężone z białkiem G związanym z błoną.

GTPazy działają jak przełącznik molekularny, w którym stan związany GDP jest zwykle nieaktywny, podczas gdy stan związany GTP jest aktywny. Wiązanie GTP, a następnie hydroliza GTP z GDP jest częścią cyklu PKB/GTP.

Cykl rozpoczyna się, gdy czynnik wymiany guaniny, GEF, indukuje zmianę konformacyjną w białku G, która powoduje uwalnianie GDP.

GTP szybko wiąże się z pustym już miejscem wiązania nukleotydów, ponieważ GTP występuje obficie w cytoplazmie. Białko G jest teraz przełączane w stan aktywny z wiązaniem GTP.

Białka G mają wewnętrzną aktywność GTPazy do hydrolizy związanej cząsteczki, jednak rozkład GTP przez enzym jest powolnym procesem bez dodatkowych sygnałów komórkowych.

Dlatego, gdy nadejdzie czas na wyłączenie białka G, białko aktywujące GTPazę lub GAP zwiąże się i zwiększy aktywność GTPazy białka. GTP jest rozkładany na PKB i fosforan nieorganiczny, a białko G powraca do stanu nieaktywnego, kończąc cykl.