4.13
Kompleksy białkowe składają się z wielu niekowalencyjnie połączonych białek, z których każdy składnik pełni inną funkcję w stosunku do kompleksu.
Jedno lub więcej z tych pojedynczych białek można zastąpić ściśle spokrewnionymi wariantami, aby stworzyć alternatywny kompleks, który jest funkcjonalnie odrębny.
W miarę ewolucji organizmu gen korzystnego białka może duplikować się w genomie. Ta zduplikowana kopia może swobodnie ulegać mutacjom bez wpływu na funkcję oryginalnego białka.
Mutacje te generują rodziny pokrewnych białek. Jest to jeden ze sposobów, w jaki komórka może wytworzyć kompleks białkowy zawierający wymienne części.
Ligaza ubikwityny SCF jest białkiem multimerycznym zbudowanym z pięciu podjednostek. Jego funkcją jest przyłączanie cząsteczek ubikwityny do białek docelowych, oznaczając je do degradacji przez enzymy proteolityczne.
Jedna z podjednostek białka, F-box, która jest odpowiedzialna za wiązanie się z białkiem docelowym, ma kilka wariantów, które są wymienne. Zmiana w tej podjednostce umożliwia kompleksowi oznaczanie różnych białek do degradacji.
Saccharomyces cerevisiae, powszechnie znane jako drożdże piekarskie, mają 11 wariantów podjednostek F-box, umożliwiających ligazie oznaczanie białek biorących udział w różnych procesach komórkowych.
Na przykład białko F-box cdc4 jest ukierunkowane na regulatory cyklu komórkowego, takie jak Sic1 i Far1, które hamują enzymy promujące cykl komórkowy. Ich degradacja umożliwia kontynuowanie cyklu komórkowego.
Zmienność F-box w różnych organizmach generuje setki odrębnych kompleksów o podobnych funkcjach, ale odrębnych celach.
Grupy białek mogą tworzyć kompleks, w którym każde białko pełni inną rolę w realizacji funkcji całości. Często niektóre białka w kompleksie można zast…
Prawa autorskie © 2026 MyJoVE Corporation. Wszelkie prawa zastrzeżone.