Energia napędzająca translokację

Translokacja białek mitochondrialnych jest napędzana przez dwa różne źródła energii: hydrolizę ATP i potencjał elektrochemiczny przez błonę wewnętrzną.

Gdy prekursor związany z białkami opiekuńczymi przechodzi przez kompleks TOM, aby dotrzeć do kanału TIM, potencjał elektrochemiczny wynoszący 200 miliwoltów przez błonę wewnętrzną przeciąga dodatnio naładowaną presekwencję.

W matrycy mitochondrialny Hsp70 wiąże przychodzący peptyd i przemieszcza go przez termiczny model zapadkowy lub zapadkowy z mostkiem krzyżowym.

W termicznym modelu zapadkowym wyłaniający się łańcuch polipeptydowy porusza się tam iz powrotem w poprzek kanału TIM. Gdy ATP związane z Hsp70 ulega hydrolizie, zapobiega to dalszemu cofaniu się polipeptydów. Gdy wiąże się wiele Hsp70, prekursor jest translokowany do przodu do macierzy mitochondrialnej.

W modelu zapadkowym z mostkiem krzyżowym matryca Hsp70 wiąże kompleks TIM w pobliżu ujścia jego kanału.

Gdy ATP wiąże się, Hsp70 ulega zmianie konformacyjnej, aby przyczepić się do prekursora, gdy wychodzi z kanału TIM. Hydroliza ATP zabezpiecza wiązanie Hsp70, przeciągając resztę peptydu przez kanał TIM.

Ponowne wiązanie ATP wyzwala dysocjację Hsp70, po której peptyd jest uwalniany do macierzy.