Stosowanie enzymów przez ludzi datuje się na 7000 lat p.n.e. Ludzie po raz pierwszy użyli enzymów do fermentacji cukrów i produkcji alkoholu, nie wiedząc, że jest to reakcja katalizowana enzymami. Wilhelm Kuhne ukuł termin “enzym” w 1877 roku od greckich słów “en” oznaczających “w” lub “wewnątrz” i “zyme” oznaczających “drożdże”.
Większość enzymów to białka, które przyspieszają reakcje biochemiczne bez ich spożywania. Enzymy zawierają jedno lub więcej miejsc aktywnych, które wiążą substraty i przekształcają je w produkty. Wiele enzymów ma również miejsca allosteryczne, dodatkowe miejsca, w których cząsteczki inne niż substraty wiążą się, aby aktywować lub hamować enzym.
Niektóre enzymy wymagają do katalizy obecności kofaktorów – jonów metali lub cząsteczek organicznych. Kofaktory wiążą się z miejscem aktywnym enzymu i pomagają w przekształcaniu substratów w produkty. Enzym bez kofaktora jest apoenzymem i staje się holoenzymem, gdy zwiąże kofaktor. Kofaktor, który jest cząsteczką organiczną, nazywany jest koenzymem. Większość koenzymów jest pochodzenia witaminowego.
Inhibitory to cząsteczki, które zatrzymują reakcję katalizowaną enzymatem. Inhibitory kompetycyjne są podobne do cząsteczek substratów i konkurują z nimi o wiązanie się z miejscami aktywnymi. W przeciwieństwie do tego, niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z miejscami allosterycznymi i zmieniają konformację enzymatyczną w celu zmniejszenia wiązania substratu.
Enzymy są katalizatorami biologicznymi, które przyspieszają tempo reakcji bez ich zużywania. Zazwyczaj są to białka znajdujące się w cytoplazmie, wewnątrz organelli oraz w błonach komórkowych lub organelli.
Enzymy mogą funkcjonować wewnątrzkomórkowo lub mogą być wydzielane zewnątrzkomórkowo. Większość enzymów wymaga określonej temperatury i pH, aby działać z maksymalną wydajnością.
Substraty to reagenty, które specyficznie wiążą się z miejscami aktywnymi, małymi obszarami enzymu, w których zachodzi reakcja. Pozostałe części enzymu nadają strukturę enzymowi lub oddziałują z innymi cząsteczkami w celu promowania lub hamowania reakcji.
Enzymy zmieniają swój kształt, aby związać swoje substraty i katalizować przemianę substratów w produkty. Po reakcji enzym uwalnia produkt i powraca do swojej pierwotnej konformacji, co pozwala enzymowi katalizować dodatkowe rundy reakcji.
Niektóre enzymy działają tylko wtedy, gdy są połączone z kofaktorami, które wspomagają reakcję katalizowaną enzymami. Cząsteczki niebiałkowe, takie jak witaminy, jony metali lub ATP, działają jako kofaktory dla różnych enzymów.
Related Videos
Energy and Catalysis
5.6K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
5.2K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
5.9K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
10.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
8.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
14.9K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
9.1K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
6.1K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
4.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
6.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
17.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
11.8K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
19.8K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
10.0K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
3.9K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
8.0K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
3.0K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
2.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
2.6K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
9.2K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
5.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
7.6K Wyświetlenia