Teoria katalitycznych enzymów doskonałych została po raz pierwszy zaproponowana przez W.J. Albery’ego i J.R. Knowlesa w 1976 roku. Enzymy te katalizują reakcje biochemiczne z dużą prędkością. Ich wartości sprawności katalitycznej wahają się od 10 8-109 M-1 s-1. Enzymy te są również nazywane “kontrolowanymi dyfuzją”, ponieważ jedynym etapem ograniczającym szybkość katalizy jest dyfuzja substratu do miejsca aktywnego. Przykłady obejmują izomerazę fosforanową triozy, fumarazę i dysmutazę ponadtlenkową.
Większość enzymów osiąga doskonałość katalityczną dzięki naładowanym grupom obecnym na ich powierzchni, które orientują i kierują substrat do miejsca aktywnego. Niektóre inne enzymy mają specyficzny układ miejsc aktywnych, przyczyniając się do doskonałości katalitycznej. W enzymach, takich jak dysmutaza ponadtlenkowa, jony metali, takie jak miedź i, w miejscu aktywnym i naładowane aminokwasy, takie jak arginina, w pobliżu miejsca aktywnego przyspieszają przemianę anionu ponadtlenkowego w tlen i nadtlenek wodoru. Losowe mutacje enzymów sprzyjają takim interakcjom z ich substratami, a enzymy o wyższej wydajności są naturalnie selekcjonowane w czasie.
Doskonałe enzymy nie tylko katalizują wysoce wydajne reakcje, ale mogą również pomóc w ochronie komórek przed szkodliwymi produktami pośrednimi. Na przykład izomeraza fosforanowo-trioza (TPI) jest enzymem w szlaku glikolitycznego, który katalizuje wzajemną konwersję fosforanu dihydroksyacetonu (DHAP) i 3-fosforanu aldehydu glicerynowego (G3P). Powolna konwersja DHAP do G3P tworzy produkt pośredni enediolu, który ostatecznie rozkłada się na toksyczny związek. Ponieważ TPI jest katalitycznie doskonałym enzymem, przyspiesza reakcję i szybko przekształca półprodukt w produkt, unikając niepożądanych związków. Do tej pory bardzo niewiele enzymów wyewoluowało, aby być katalitycznie doskonałymi. Większość enzymów jest umiarkowanie wydajna.
Katalitycznie doskonałe enzymy mają maksymalną wydajność katalityczną z wysokimi liczbami obrotu, kcat i silnym powinowactwem do ich substratów, KM.
Stosunek kcat do KM mierzy sprawność katalityczną. W przypadku enzymów doskonałych katalitycznie wartość ta waha się od 108 do 109 na substrat molowy na sekundę.
Dyfuzja substratu to ciągły ruch cząsteczek substratu spowodowany ruchem molekularnym. Substraty muszą dyfundować w komórce, aby wchodzić w interakcje z ich enzymami.
Szybkość reakcji katalitycznie doskonałych enzymów jest ograniczona jedynie prędkością dyfuzji substratu do miejsca aktywnego lub uwalniania produktu z miejsca aktywnego. Niektóre enzymy osiągnęły katalityczną doskonałość dzięki siłom elektrostatycznym, które przyciągają i kierują substraty do ich miejsca aktywnego.
W katalitycznie doskonałych enzymach każde zderzenie enzymu z substratem daje półprodukt, który szybko przekształca się w produkty.
Related Videos
Energy and Catalysis
5.7K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
5.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
5.9K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
10.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
8.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
14.9K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
9.1K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
6.2K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
4.4K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
6.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
17.4K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
11.8K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
19.8K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
10.0K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
3.9K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
8.0K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
3.1K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
2.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
2.6K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
9.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
5.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
7.6K Wyświetlenia