3.15: Katalitycznie doskonałe enzymy

Teoria katalitycznych enzymów doskonałych została po raz pierwszy zaproponowana przez W.J. Albery’ego i J.R. Knowlesa w 1976 roku. Enzymy te katalizują reakcje biochemiczne z dużą prędkością. Ich wartości sprawności katalitycznej wahają się od 10 8-10^{9 M-1 s-1.} Enzymy te są również nazywane “kontrolowanymi dyfuzją”, ponieważ jedynym etapem ograniczającym szybkość katalizy jest dyfuzja substratu do miejsca aktywnego. Przykłady obejmują izomerazę fosforanową triozy, fumarazę i dysmutazę ponadtlenkową.
 

Większość enzymów osiąga doskonałość katalityczną dzięki naładowanym grupom obecnym na ich powierzchni, które orientują i kierują substrat do miejsca aktywnego. Niektóre inne enzymy mają specyficzny układ miejsc aktywnych, przyczyniając się do doskonałości katalitycznej. W enzymach, takich jak dysmutaza ponadtlenkowa, jony metali, takie jak miedź i, w miejscu aktywnym i naładowane aminokwasy, takie jak arginina, w pobliżu miejsca aktywnego przyspieszają przemianę anionu ponadtlenkowego w tlen i nadtlenek wodoru. Losowe mutacje enzymów sprzyjają takim interakcjom z ich substratami, a enzymy o wyższej wydajności są naturalnie selekcjonowane w czasie.

Doskonałe enzymy nie tylko katalizują wysoce wydajne reakcje, ale mogą również pomóc w ochronie komórek przed szkodliwymi produktami pośrednimi. Na przykład izomeraza fosforanowo-trioza (TPI) jest enzymem w szlaku glikolitycznego, który katalizuje wzajemną konwersję fosforanu dihydroksyacetonu (DHAP) i 3-fosforanu aldehydu glicerynowego (G3P). Powolna konwersja DHAP do G3P tworzy produkt pośredni enediolu, który ostatecznie rozkłada się na toksyczny związek. Ponieważ TPI jest katalitycznie doskonałym enzymem, przyspiesza reakcję i szybko przekształca półprodukt w produkt, unikając niepożądanych związków. Do tej pory bardzo niewiele enzymów wyewoluowało, aby być katalitycznie doskonałymi. Większość enzymów jest umiarkowanie wydajna.