3.16: Wprowadzenie do mechanizmów katalizy enzymatycznej

Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis
JoVE Core
Cell Biology
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Core Cell Biology
Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis
Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.

8,060 Views

01:13 min
April 30, 2023

Overview

Przez wiele lat naukowcy uważali, że wiązanie enzymu z substratem odbywa się w prosty sposób “na zasadzie “zamka i klucza”. Model ten stwierdzał, że enzym i substrat idealnie pasują do siebie w jednym natychmiastowym kroku. Jednak obecne badania wspierają bardziej wyrafinowany pogląd, który naukowcy nazywają indukowanym dopasowaniem. Model indukowanego dopasowania rozszerza model zamka i klucza, opisując bardziej dynamiczną interakcję między enzymem a substratem. Gdy enzym i substrat łączą się, ich interakcja powoduje łagodną zmianę w strukturze enzymu, która potwierdza idealny układ wiązania między enzymem a stanem przejściowym substratu. To idealne wiązanie maksymalizuje zdolność enzymu do katalizowania jego reakcji.

Miejsca aktywne enzymów są przystosowane do zapewnienia określonych warunków środowiskowych, a także podlegają lokalnym wpływom środowiska. Wzrost temperatury otoczenia na ogół zwiększa szybkość reakcji, katalizowanej enzymatycznie lub w inny sposób. Jednak zwiększanie lub zmniejszanie temperatury poza optymalnym zakresem może wpływać na wiązania chemiczne w miejscu aktywnym, wpływając na wiązanie substratu. Wysokie temperatury ostatecznie spowodują denaturację enzymów, podobnie jak innych cząsteczek biologicznych, zmieniając naturalne właściwości substancji. Podobnie, pH lokalnego środowiska może również wpływać na funkcję enzymów. Reszty aminokwasowe w miejscu aktywnym mają swoje własne właściwości kwasowe lub zasadowe optymalne dla katalizy. Enzymy działają optymalnie w określonym zakresie pH, a zmiana temperatury lub kwaśnego lub zasadowego charakteru może wpływać na aktywność katalityczną.

Wiele enzymów nie działa optymalnie, a nawet w ogóle, chyba że są związane z innymi specyficznymi cząsteczkami pomocniczymi niebiałkowymi, albo tymczasowo przez wiązania jonowe lub wodorowe, albo na stałe przez silniejsze wiązania kowalencyjne. Dwa rodzaje cząsteczek pomocniczych to kofaktory i koenzymy. Wiązanie się z tymi cząsteczkami sprzyja optymalnej konformacji i funkcji odpowiednich enzymów. Kofaktory to jony nieorganiczne, takie jak żelazo (Fe2+) i magnez (Mg2+). Na przykład polimeraza DNA wymaga do działania związanego jonu (Zn2+). Koenzymy to organiczne cząsteczki pomocnicze o podstawowej strukturze atomowej składającej się z węgla i wodoru, niezbędnej do działania enzymu. Najczęstszym źródłem koenzymów są witaminy dietetyczne. Niektóre witaminy są prekursorami koenzymów, a inne działają bezpośrednio jako koenzymy.

Ten tekst jest zaadaptowany z Openstax, Biology 2e, Sekcja 6.5 Enzymy

Transcript

Enzymy katalizują reakcje za pomocą różnych mechanizmów fizycznych i chemicznych w celu obniżenia energii aktywacji.

Mechanizmy te mogą zwiększyć szybkość reakcji poprzez odpowiednie ustawienie enzymu i substratu, stabilizację stanu przejściowego i pomoc w tworzeniu lub zrywaniu wiązań.

Większość enzymów przyjmuje indukowane dopasowanie, gdy wiążą swoje substraty. Ta zmiana konformacyjna zmienia względne pozycje aminokwasów, aby zwiększyć interakcje z substratem.

W reakcjach z wieloma substratami enzymy często ustawiają cząsteczki tak, aby przypominały stan przejściowy, aby wspomóc ich transformację.

Wiele enzymów wymaga jonów metali do katalizy. Jony metali przyciągają przeciwnie naładowane grupy na podłożach i orientują je do reakcji. Jony mogą również zmieniać swój stopień utlenienia, aby ustabilizować ładunki na produktach pośrednich reakcji.

W niektórych enzymach aminokwasy przyjmują lub oddają protony, aby lokalnie zmienić pH lub reagować bezpośrednio z substratem. Może to wzmacniać lub osłabiać wiązania, aby zwiększyć szybkość reakcji.

Key Terms and definitions​

Learning Objectives

Questions that this video will help you answer

This video is also useful for