3.16: Wprowadzenie do mechanizmów katalizy enzymatycznej

Przez wiele lat naukowcy uważali, że wiązanie enzymu z substratem odbywa się w prosty sposób “na zasadzie “zamka i klucza”. Model ten stwierdzał, że enzym i substrat idealnie pasują do siebie w jednym natychmiastowym kroku. Jednak obecne badania wspierają bardziej wyrafinowany pogląd, który naukowcy nazywają indukowanym dopasowaniem. Model indukowanego dopasowania rozszerza model zamka i klucza, opisując bardziej dynamiczną interakcję między enzymem a substratem. Gdy enzym i substrat łączą się, ich interakcja powoduje łagodną zmianę w strukturze enzymu, która potwierdza idealny układ wiązania między enzymem a stanem przejściowym substratu. To idealne wiązanie maksymalizuje zdolność enzymu do katalizowania jego reakcji.

Miejsca aktywne enzymów są przystosowane do zapewnienia określonych warunków środowiskowych, a także podlegają lokalnym wpływom środowiska. Wzrost temperatury otoczenia na ogół zwiększa szybkość reakcji, katalizowanej enzymatycznie lub w inny sposób. Jednak zwiększanie lub zmniejszanie temperatury poza optymalnym zakresem może wpływać na wiązania chemiczne w miejscu aktywnym, wpływając na wiązanie substratu. Wysokie temperatury ostatecznie spowodują denaturację enzymów, podobnie jak innych cząsteczek biologicznych, zmieniając naturalne właściwości substancji. Podobnie, pH lokalnego środowiska może również wpływać na funkcję enzymów. Reszty aminokwasowe w miejscu aktywnym mają swoje własne właściwości kwasowe lub zasadowe optymalne dla katalizy. Enzymy działają optymalnie w określonym zakresie pH, a zmiana temperatury lub kwaśnego lub zasadowego charakteru może wpływać na aktywność katalityczną.

Wiele enzymów nie działa optymalnie, a nawet w ogóle, chyba że są związane z innymi specyficznymi cząsteczkami pomocniczymi niebiałkowymi, albo tymczasowo przez wiązania jonowe lub wodorowe, albo na stałe przez silniejsze wiązania kowalencyjne. Dwa rodzaje cząsteczek pomocniczych to kofaktory i koenzymy. Wiązanie się z tymi cząsteczkami sprzyja optymalnej konformacji i funkcji odpowiednich enzymów. Kofaktory to jony nieorganiczne, takie jak żelazo (Fe²⁺) i magnez (Mg²⁺). Na przykład polimeraza DNA wymaga do działania związanego jonu (Zn²⁺). Koenzymy to organiczne cząsteczki pomocnicze o podstawowej strukturze atomowej składającej się z węgla i wodoru, niezbędnej do działania enzymu. Najczęstszym źródłem koenzymów są witaminy dietetyczne. Niektóre witaminy są prekursorami koenzymów, a inne działają bezpośrednio jako koenzymy.

Ten tekst jest zaadaptowany z Openstax, Biology 2e, Sekcja 6.5 Enzymy