3.14:
Liczba obrotów i wydajność katalityczna
Liczba obrotu enzymu to maksymalna liczba cząsteczek substratu, które może przekształcić w jednostce czasu. Liczby obrotu dla większości enzymów wahają się od 1 do 1000 cząsteczek na sekundę. Katalaza ma znaną najwyższą liczbę obrotów, zdolną do przekształcenia do 2,8×106 cząsteczek nadtlenku wodoru w wodę i tlen na sekundę. Lizozym ma najniższą znaną liczbę obrotu wynoszącą pół cząsteczki na sekundę.
Chymotrypsyna jest enzymem trzustkowym, który rozkłada białka podczas trawienia. Liczba obrotu chymotrypsyny wynosi 100 cząsteczek na sekundę. Gdyby ta reakcja zaszła bez katalizy, wiązania peptydowe potrzebowałyby setek lat, aby pęknąć w wodzie o neutralnym pH. Tak więc wysoka liczba obrotu chymotrypsyny pomaga w szybkim trawieniu białek w jelicie.
Enzym oksygenaza karboksylazy 1,5-bisfosforanu rybulozy lub RuBisCO ma bardzo niską liczbę obrotu wiązania 3 cząsteczek CO2 na sekundę i jest jednym z najwolniejszych enzymów. Jednak obfitość RuBisCO w przyrodzie rekompensuje niską liczbę obrotów. RuBisCO stanowi około 50% całkowitego białka znajdującego się w liściach.
Enzym o wysokiej liczbie obrotu niekoniecznie musi być wysoce wydajny. Sprawność katalityczna enzymu jest określona przez stosunek liczby obrotu, kcat, do powinowactwa, KM. Innymi słowy, enzym powinien mieć również niski poziom K M dla substratu, aby był skuteczny. Średnia wydajność katalityczna większości enzymów wynosi około 105 M-1 s-1, co oznacza, że są one umiarkowanie wydajne. Niewiele enzymów o sprawności katalitycznej między 108-10 9 M-1 s-1 jest superwydajnych lub katalitycznie doskonałych.
Liczba obrotu lub kcat wskazuje, jak szybko enzym może przekształcić cząsteczki substratu w produkty.
kcat jest równe maksymalnej liczbie cząsteczek substratu, które mogą zostać przekształcone w danym czasie na miejsce aktywne enzymu.
Liczby obrotu różnych enzymów wahają się od mniej niż jednej cząsteczki substratu do milionów cząsteczek na sekundę.
Aby obliczyć kcat, maksymalną prędkość lub Vmax reakcji katalizowanej enzymem dzieli się przez całkowite stężenie enzymu.
Zarówno kcat, szybkość katalityczna, jak i KM, powinowactwo do substratu, wpływają na wydajność katalityczną enzymu – jak skutecznie enzym przyspiesza daną reakcję biochemiczną.
Jednym ze sposobów pomiaru wydajności katalitycznej dla określonego podłoża jest stosunek kcat do KM.
Enzymy o wysokim współczynniku k szybko katalizują przemianę substratu, a te o niskim poziomie K M silnie wiążą swoje substraty. Dlatego te enzymy o większym stosunku są bardziej wydajne.
Enzym, który wiąże wiele substratów, jest najbardziej efektywny katalitycznie dla substratu o najwyższym stosunku kcat do km.
Related Videos
Energy and Catalysis
5.9K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
5.4K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
6.0K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
10.7K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
8.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
15.2K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
9.2K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
6.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
4.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
6.7K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
18.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
12.1K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
20.2K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
10.2K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
4.0K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
8.3K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
3.1K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
2.5K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
2.7K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
10.1K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
5.6K Wyświetlenia
Energy and Catalysis
7.8K Wyświetlenia