25.3
Receptor insuliny należy do receptorowej rodziny kinaz tyrozynowych. Składa się z dimerów α/β związanych z dwusiarczkiem, tworzących transbłonowy heterotetramer.
Jest bardzo obfity w adipocytach, mięśniach szkieletowych i hepatocytach.
Wiązanie insuliny z podjednostkami α stymuluje aktywność kinazy tyrozynowej podjednostki β, umożliwiając im wzajemną fosforylację, co prowadzi do aktywacji receptora.
Aktywowany receptor insuliny fosforyluje określone białka wewnątrzkomórkowe, takie jak Shc i IRS, które oddziałują z efektorami, takimi jak odpowiednio kinaza MAP i kinaza PI3, przyczyniając się do wzrostu, różnicowania i przeżycia komórek.
Dodatkowo interakcja kinazy-PI3-IRS generuje PIP3, który aktywuje i zakotwicza Akt w błonie, promując zdarzenia sygnalizacyjne dla translokacji błony GLUT4, co ułatwia nadmierny napływ glukozy do tkanek reagujących na insulinę, takich jak adipocyty i mięśnie szkieletowe.
Zinternalizowana glukoza fosforyluje do glukozo-6-fosforanu, wchodząc do szlaku glikolitycznego lub pentozofosforanowego. Glukozo-6-fosforan może być również izomeryzowany do glukozo-1-fosforanu i przechowywany jako glikogen.
Działanie insuliny jest pośredniczone przez receptor kinazy tyrozynowej, podobny do receptora IGF-1. Liczba receptorów na komórkę znacznie się różni,…
Prawa autorskie © 2026 MyJoVE Corporation. Wszelkie prawa zastrzeżone.