Name: Wykorzystanie elastyczności i dynamiki struktury białka docelowego w obliczeniowym odkrywaniu leków przy użyciu analizy dokowania opartej na zespołach (Wideo) | JoVE Journal
Uploaded: 2025-06-20T13:10:00.000+00:00
Duration: 8 min 49 s
Description: Poznaj metodę ensemble-based docking wykorzystującą elastyczność białka docelowego do projektowania leków. Analiza symulacji dynamiki molekularnej zwiększa dokładność przewidywania wiązania ligandów.

ai_agent_IP

ai_agent

maintenance

instantTrialDurationMinutes

isBiopharma

enableNewMyJoveSectionDesign

educationFeatures

seoMetaApi

ai_copilot_institution_blacklist

ai_chat_institution_blacklist

freeAccessWindow

ssoRoleCapture

scheduledMaintenanceBanner

joveLabsFeatures

disable_autoplay_for_bots

extended_trial_duration

5 minutes

Ta praca była wspierana przez Universiti Malaya RMF Grant, numer projektu RMF1392-2021 z Universiti Malaya.

Autorzy oświadczają, że nie są im znane żadne konkurencyjne interesy finansowe ani powiązania osobiste, które mogłyby mieć wpływ na pracę opisaną w tym artykule.

Zastosowanie zespołowe w obliczeniowym odkrywaniu leków obejmuje wykorzystanie licznych zespołów konformacyjnych pochodzących ze struktur krystalicznych, badań magnetycznego rezonansu jądrowego (NMR) lub symulacji dynamiki molekularnej26. Wykorzystanie wielu konformacji obliczeniowych pozwoliłoby na uwzględnienie w analizie dynamiki i elastyczności struktury białka, co doprowadziłoby do zwiększenia dokładności i wiarygodności w identyfikacji potencjalnych kandydatów na leki.
<p class="jove_con...

W obliczeniowym odkrywaniu leków (CDD) techniki z informatyki, chemii, biologii i fizyki są zintegrowane w celu eksploracji rozległej przestrzeni chemicznej, przewidywania interakcji lek-cel i optymalizacji kandydatów na leki z wyższą wydajnością i niższymi kosztami w porównaniu do tradycyjnych metod eksperymentalnych. Jest to potężne podejście, które wykorzystuje metody obliczeniowe i algorytmy w celu przyspieszenia odkrywania i optymalizacji nowych związków terapeutycznych1,2,3. CDD zrewolucjonizowało odkrywanie leków. Istnieją jednak ograniczenia związane z trójwymiarową (3D) dynamiką struktury białek, które mogą wpływać na dokładność i wiarygodność przewidywań obliczeniowych4. Struktury 3D białek służą jako szablony w CDD do projektowania lub optymalizacji kandydatów na leki w oparciu o docelowe interakcje białko-lek. Podczas gdy modele krystalografii rentgenowskiej struktur białkowych dostarczają cennych informacji strukturalnych o białku, konieczne jest rozpoznanie dynamicznej natury struktur białkowych i ograniczeń modeli statycznych5,6,7. Ponadto ostatnie postępy w mikroskopii krioelektronowej (cryo-EM) i przewidywaniach obliczeniowych, takich jak AlphaFold, również znacznie rozszerzyły dostępność danych strukturalnych w uchwyceniu pełnego spektrum elastyczności i dynamiki białek8,9,10,11,12.
Symulacje dynamiki molekularnej (MD) symulują ruch i interakcje atomów i cząsteczek w czasie, dostarczając wglądu w dynamiczne zachowanie i elastyczność struktury 3D białka13,14. Symulacje MD są wykorzystywane do generowania struktur 3D białek reprezentujących różne stany konformacyjne, które służą jako dane wejściowe do analizy dokowania opartej na zespołach. Poprzez próbkowanie różnych konformacji białek, analiza dokowania oparta na zespołach uwzględnia nieodłączną elastyczność i dynamikę celów biologicznych, co pozwala na bardziej wszechstronną eksplorację trybów wiązania ligandów i interakcji3.
Zrozumienie elastyczności białka jest niezbędne, ponieważ wpływa na to, jak leki wywierają swoje efekty biologiczne, określa lokalizację i orientację miejsc wiązania oraz wpływa na kinetykę wiązania, metabolizm i transport15,16. Uchwycenie tej dynamicznej natury może znacznie zwiększyć dokładność i niezawodność prognoz dokowania. W 1994 roku Kearsley i in. wprowadzili elastyczną technikę dokowania, ramę, która modeluje elastyczność zarówno ligandów, jak i białek. Takie podejście pozwala na dostosowanie konformacji białka podczas dokowania, poprawiając przewidywanie interakcji ligand-receptor poprzez uwzględnienie elastyczności strukturalnej17. Podobnie, w 1999 roku, Carlson i in. donieśli o dokowaniu zespołowym, które stosuje elastyczne modelowanie farmakoforowe zarówno do statycznych, jak i dynamicznych modeli integrazy HIV-1, dodatkowo podkreślając znaczenie uwzględniania dynamiki białek w badaniach dokowania18. Co więcej, Cavasotto i wsp. odnotowali również poprawę dokładności dokowania ligandów poprzez włączenie elastyczności receptora do procesu dokowania przy użyciu analizy w trybie normalnym19. Ostatnio techniki oparte na zespołach20,21,22,23,24,25,26,27rozszerzyły odkrywanie leków, identyfikując potencjalne nowe miejsca wiązania ligandów i dostarczając dokładniejszych szacunków wolnej energia wiązania ligand-receptor. Ulepszenia te zostały zastosowane do celów takich jak poczwórny dupleks DNA20, czynnik wzrostu śródbłonka naczyniowego 165 (VEGF-165)21, enzym docelowy SARS-CoV-222, enzymy cytochromu P450 ludzkiej wątroby23 i białka przeciwnowotworowe24.
Flavokawain B (FB), sklasyfikowana jako flawonoid, została udokumentowana jako wykazująca różne właściwości farmakologiczne28,29,30. Na podstawie analizy eksperymentalnej i obliczeniowej stwierdzono, że FB tworzy stabilny kompleks z lizozymem (LYZ)31, białkiem powszechnie znanym ze swojej aktywności przeciwdrobnoustrojowej, a także zidentyfikowanym jako transporter ligandów32,33,34. W tym raporcie dalej analizujemy charakter interakcji FB z LYZ za pomocą analizy dokowania opartej na zespołach, aby uwzględnić wpływ elastyczności białek w tworzeniu kompleksu FB-LYZ. Celem tej metody jest zapewnienie naukowcom krok po kroku, powtarzalnego procesu analizy dokowania opartej na zespołach. Ponadto zaleca się, aby badacze wybrali struktury białkowe z organizmu docelowego do badań.

<table><tbody><tr><td>AutoDock</td><td>The Scripps Research Institute, US</td><td>Wersja 4.2.6</td><td></td></tr><tr><td>AutoDock Tools</td><td>The Scripps Research Institute, US</td><td>Wersja 1.5.6</td><td></td></tr><tr><td>Avogadro</td><td>Geoffrey R Hutchison, Wydział Chemii, University of Pittsburgh, Pittsburgh, USA</td><td>Wersja 1.95</td><td></td></tr><tr><td>Discovery Studio</td><td>Dassault Syst&egrave; mes, Massachusetts, wersja</td><td>amerykańska 2021</td><td></td></tr><tr><td>GROMACs</td><td>Uniwersytet w Groningen Królewski Instytut Technologiczny Uniwersytet w Uppsali, Szwecja</td><td>Wersja 2023</td><td></td></tr><tr><td>UCSF Chimera</td><td>Resource for Biocomputing, Visualization and Informatics Uniwersytet Kalifornijski</td><td>w wersji 1.16</td><td></td></tr></tbody></table>

wykorzystanie elastyczności i dynamiki struktury białka docelowego w obliczeniowym odkrywaniu leków przy użyciu analizy dokowania opartej na zespołach

Incorporating Target Protein Structure Flexibility and Dynamics in Computational Drug Discovery Using Ensemble-Based Docking Analysis

Proces odkrywania leków jest rygorystyczną, czasochłonną i kosztowną operacją. Podejście obliczeniowe w odkrywaniu leków pozwala naukowcom na priorytetowe traktowanie najbardziej obiecujących związków do dalszych testów, co znacznie zmniejszyłoby wymagane zasoby, prowadząc do zwiększenia ogólnej wydajności w procesie odkrywania leków. Odkrywanie leków w oparciu o strukturę jest powszechnym podejściem, które wymaga informacji strukturalnych białka docelowego w formacie trójwymiarowym. Jednak obecnym ograniczeniem większości strategii komputerowego wspomagania odkrywania leków jest ich niezdolność do wprowadzenia elastyczności i dynamiki struktury białka docelowego podczas symulacji dokowania ligand-białko. Podczas gdy zarówno dokowanie indukowane dopasowania, jak i dokowanie oparte na zespołach mają na celu rozwiązanie problemu elastyczności białek w procedurze dokowania, to ostatnie może zapewnić bardziej kompleksowy wgląd w dynamiczne zachowanie białek poprzez włączenie wielu konformacji w całej symulacji. W tym raporcie demonstrujemy i omawiamy zastosowanie techniki zwanej analizą dokowania opartą na zespole, która pośrednio wprowadza elastyczność i dynamikę struktury białka docelowego w procesie dokowania molekularnego. Białko i ligand wybrane do badań dokowania opartych na zespole to odpowiednio lizozym i flowokawaina B (FB). Wcześniej donoszono, że FB ma działanie wiążące z lizozymem. Przeprowadzono symulację dynamiki molekularnej (MD) lizozymu w obecności wody i zbadano energię całkowitą, odchylenie średniokwadratowe (RMSD) i fluktuację średniej kwadratowej (RMSF). Grupowanie konformacji zostało wygenerowane na podstawie kilku wartości odcięcia grupowania i zostało wybrane do dodatkowej analizy dokowania za pomocą FB. Klaster nr 2 daje najniższą energię wiązania na poziomie -29,37 kJ/mol. Wygenerowano molekularne obrazy dokowania, aby przewidzieć obecność sił wiążących. Dzięki uwzględnieniu dynamiki strukturalnej białka, podejście oparte na dokowaniu zespołowym może lepiej uchwycić zakres możliwych scenariuszy wiązania, prowadząc do bardziej wiarygodnych przewidywań wyników wiązania.

Struktura chemiczna oraz trójwymiarowa reprezentacja strukturalna FB po optymalizacji przedstawione są na Rysunku 8A. Rysunek 8B przedstawia strukturę 3D lizozymu o kodzie pdb 1LYZ w stanie początkowym przed symulacją MD. W celu zbadania dynamiki i elastyczności struktury 3D lizozymu przeprowadzono symulację MD trwającą 100 ns. Energia całkowita struktury białka była stabilna podczas symulacji, co pokazano na <strong class="xfig"...

Metody obliczeniowe obiecują przyspieszyć odkrywanie leków, jednak często pomijają dynamiczną naturę struktur białkowych. W tym miejscu omawiamy analizę dokowania opartą na zespołach, aby pośrednio uwzględnić elastyczność białek, potencjalnie poprawiając dokładność i niezawodność wysiłków związanych z odkrywaniem leków.

Wykorzystanie elastyczności i dynamiki struktury białka docelowego w obliczeniowym odkrywaniu leków przy użyciu analizy dokowania opartej na zespołach

The drug discovery process is a rigorous, time-consuming, and expensive operation. The computational approach in drug discovery allows researchers to ...

Nasze badania koncentrują się na zastosowaniu technik obliczeniowych do projektowania skuteczniejszych leków, mając na celu przyspieszenie odkrywania leków i ostatecznie poprawę wyników leczenia i jakości życia pacjentów.Obecne wspomagane komputerowo projektowanie leków często pomija elastyczność białka docelowego. Omawiany protokół wypełnia tę lukę poprzez uwzględnienie konformacji wielu białek pochodzących z symulacji dynamiki molekularnej. Projektowanie leków w oparciu o zespoły leków zwiększa dokładność, biorąc pod uwagę elastyczność białek. Naszym celem jest zintegrowanie sztucznej inteligencji w celu szybszego, spersonalizowanego i skuteczniejszego odkrywania leków w przyszłości.[Prezenter] Aby rozpocząć, uruchom oprogramowanie Avogadro w systemie komputerowym. W przypadku analizy skupień wpisz polecenie wyświetlane na ekranie. Po wyświetleniu monitu wpisz 1 dla grupy białkowej, aby obliczyć dopasowanie metodą najmniejszych kwadratów i odchylenie średniokwadratowe lub RMSD. Następnie ponownie wpisz 1 dla wyjścia systemu. Otwórz plik cluster-size.xvg. Jeśli liczba klastrów jest mała, zwiększ wartość odcięcia RMSD. Alternatywnie, jeśli liczba jest wysoka, zmniejsz wartość odcięcia. Wykonaj analizę prolongaty za pomocą poleceń wyświetlanych na ekranie, używając różnych wartości odcięcia RMSD w razie potrzeby. Teraz otwórz oprogramowanie Chimera i wyszukaj cluster.pdb. Kliknij Prezenty i publikacja 1, sylwetka, zaokrąglona wstążka. do reprezentacji wizualnej. Kolejno kliknij pozycję Wybierz, Łańcuch, Brak identyfikatora, a następnie cluster.pdb, #10, a następnie wybierz i odwróć wybrane modele. Przejdź do Akcji, a następnie naciśnij Atomy/Wiązania i kliknij Usuń, aby odizolować łańcuch. Teraz wybierz Plik. Kliknij Zapisz PDB. Nazwij plik cluster1.pdb i naciśnij przycisk Zapisz, aby zapisać plik. W przypadku dokowania opartego na zespole uruchom oprogramowanie narzędzia Autodock, aby je otworzyć. Umieść pliki cluster1.pdb i ligand.pdb w nowym folderze. Teraz kliknij Plik, Preferencje i Ustaw. W wyskakującym okienku wklej adres folderu w polu katalogu startowego i kliknij Ustaw. Kliknij niebieską ikonę folderu, wybierz plik cluster1.pdb i kliknij przycisk Otwórz. Przejdź do Edycja, a następnie naciśnij Opłaty, Dodaj ładunki Kollmana i kliknij OK. Kliknij Siatka, Makrocząsteczki, Wybierz. Wybierz klaster 1 w polu Wybierz makrocząsteczki, a następnie naciśnij przycisk Wybierz cząsteczki. Kliknij przycisk OK, aby wygenerować zmodyfikowany plik makromolekuły AutoDock4. Zapisz go jako cluster1.pdbqt. Następnie opróżnij obszar roboczy, klikając Edytuj, a następnie naciśnij Delete i usuń wszystkie cząsteczki przed kliknięciem Kontynuuj, a następnie naciśnij Ligand, Wejście, Otwórz. Gdy pojawi się plik Ligand dla folderu Autodock4, wybierz plik ligand.pdb i kliknij przycisk Otwórz, a następnie kliknij przycisk OK. Teraz wybierz Ligand, Drzewo skręcające i Wykryj pierwiastek, aby zdefiniować elastyczność skręcania liganda. Przejdź do Ligand, Output, Zapisz jako PDBQT i zapisz folder Formatted Autotors Molecules jako ligand.pdbqt. Po opróżnieniu obszaru roboczego otwórz plik cluster1.pdbqt, klikając Siatka, Makrocząsteczki i Otwórz, a następnie naciśnij Tak i OK. Ponownie przejdź do Siatki, naciśnij przycisk Ustaw typy mapy, a następnie wybierz pozycję Otwórz ligand. Wybierz i otwórz plik ligand.pdbqt. Teraz przejdź do opcji Pole siatki w obszarze Siatka. W polu Opcje siatki ustaw liczbę punktów w wymiarach X, Y i Z na 120, a odstępy na 0,375 angstrema. Pozostaw środkowe ustawienia jako domyślne. Następnie kliknij Plik i zamknij Zapisywanie bieżącego. Przejdź do Grid, Output (Wyjście) i naciśnij Save GPF. Gdy pojawi się plik wyjściowy parametrów siatki, wprowadź grid.gpf jako nazwę pliku i kliknij przycisk Zapisz. Następnie kliknij Uruchom i uruchom AutoGrid. Na karcie Nazwa pliku parametrów kliknij przycisk Przeglądaj. Otwórz plik grid.gpf. Teraz przejrzyj ścieżkę programu. Wyszukaj autogrid4.exe i kliknij Otwórz i uruchom. Kolejno kliknij Dokowanie, a następnie Makrocząsteczki i Ustaw sztywne nazwy plików. Gdy pojawi się plik makromolekuł PDBQT, wybierz cluster1.pdbqt i kliknij przycisk Otwórz. Wybierz ligand z menu Dokowanie. Gdy pojawi się pole Wybierz ligandy, wybierz Ligand i kliknij Wybierz ligand, a następnie naciśnij Akceptuj. Teraz przejdź do Algorytm genetyczny z dokowania. Gdy pojawi się pole Parametry algorytmu genetycznego, ustaw wartość GA Runs na 100 i kliknij przycisk Akceptuj. Kliknij Dokowanie, Wyjście, Lamarckian GA 4.2. Gdy pojawi się plik wyjściowy parametrów dokowania Autodock4.2 GALS, nazwij go docking.dpf i kliknij przycisk Save (Zapisz). Teraz naciśnij Uruchom i Uruchom Autodoc. Pojawi się okno Uruchom Autodoc. W polu Nazwa pliku parametrów kliknij przycisk Przeglądaj. Gdy pojawi się plik parametrów autodock4, wybierz docking.dpf i kliknij Otwórz. W polu Nazwa ścieżki programu kliknij przycisk Przeglądaj. Pojawi się plik autodock4. Wyszukaj autodock4.exe i kliknij Otwórz, a następnie Uruchom. Usuń wszystkie cząsteczki, jak pokazano wcześniej, i powtórz proces dla wszystkich plików klastrów. Struktura chemiczna i reprezentacja strukturalna 3D flawokawy B i lizozymu w stanie początkowym przed uzyskaniem symulacji dynamiki molekularnej. Całkowita energia struktury białka była stabilna podczas symulacji, a odchylenie średniej kwadratowej ustabilizowało się po 20 nanosekundach. Fluktuacja średniej kwadratowej wykazała wysoką elastyczność w obszarach między resztami od 40 do 50, od 60 do 80 i od 100 do końca. W sumie 15 klastrów strukturalnych uzyskano z grupowania opartego na odchyleniu od średniej kwadratowej 10 001 ramek trajektorii, z których największy zawierał 5 818 elementów. Nałożone na siebie konformacje wszystkich gromad wykazały widoczne różnice strukturalne między trajektoriami. Molekularne dokowanie flawokawy B z reprezentatywnymi strukturami czterech górnych klastrów wykazało spójne wiązanie w tym samym miejscu we wszystkich konformacjach, przy czym klaster 2 wykazał najniższą energię wiązania wynoszącą -29,37 kJ/mol. Elektrostatyczne mapowanie powierzchni potwierdziło identyczne miejsca wiązania we wszystkich konformacjach klastrów z flawokawiną B zagnieżdżoną w tym samym regionie kieszeni. Szczegółowa analiza interakcji wykazała, że wiązanie flawokawy B było stabilizowane przez kilka otaczających reszt, w tym alaninę 31, glutaminę 35, leucynę 56, kwas gamma-karboksyglutaminowy 57, izoleucynę 58, alaninę 95, izoleucynę 98, tryptofan 108, walinę 109, alaninę 110, tryptofan 111 i argininę 114.

incorporating-target-protein-structure-flexibility-dynamics

Research

JoVE Journal

Biology

Biologia

Opracowaliśmy obliczeniowe metody projektowania białek de novo, które są w stanie zająć się kilkoma ważnymi obszarami projektowania białek. Aby rozpowszechnić te metody, prezentujemy Protein WISDOM, internetowe narzędzie do projektowania białek (http://www.proteinwisdom.org). Zaczynając od szablonu strukturalnego, można zaprojektować białka monomeryczne w celu zwiększenia stabilności i kompleksów w celu zwiększenia powinowactwa wiązania.

Protein WISDOM: Stół warsztatowy do projektowania in silico de novo biomolekuł

Opisujemy implementację strategii REPLACE do celowania w interakcje białko-białko. REPLACE to iteracyjna strategia obejmująca podejścia syntetyczne i obliczeniowe w celu przekształcenia zoptymalizowanych inhibitorów peptydowych w cząsteczki podobne do leków.

Opracowanie inhibitorów oddziaływań białko-białko poprzez REPLACE: zastosowanie do projektowania i rozwoju konkurencyjnych inhibitorów CDK niebędących ATP

Spektrometria mas (MS) stała się ważnym narzędziem do badania struktury i dynamiki zespołów makromolekularnych. W tym miejscu integrujemy podejścia oparte na stwardnieniu rozsianym do badania tworzenia kompleksów białkowych i wiązania ligandów.

Analiza architektur białek i kompleksów białko-ligand za pomocą integracyjnej strukturalnej spektrometrii mas

To badanie miało na celu przedstawienie strategii identyfikacji interakcji lek-peptyd. Strategia obejmuje biopanowanie krótkich peptydów rozpoznających leki w oparciu o bioczujnik mikrowagi kwarcowej (QCM), a następnie analizę bioinformatyczną w celu ilościowej oceny uzyskanych informacji w celu rozpoznania leku i adnotacji miejsc wiązania leku na białkach.

Oparta na biosensorach strategia wysokoprzepustowej analizy biopanningowej i bioinformatycznej do globalnej walidacji interakcji lek-białko

Eksperyment wykorzystany tutaj pokazuje metodę molekularnego dokowania w połączeniu z testem przesunięcia termicznego komórkowego w celu przewidywania i walidacji interakcji między małymi cząsteczkami a celami białkowymi.

Przewidywanie docelowego białka i walidacja związku małocząsteczkowego

Przedstawiamy tutaj protokół strukturalnie ukierunkowanego projektowania interakcji wiązania białko-ligand między Sanglifehriną A a Cyklofiliną A/Ganoderiol-F, niezbędny w odkrywaniu nowych leków. Stabilność zespołu ligand-receptor została oceniona za pomocą symulacji dynamiki molekularnej.

Struktura-kierowana projektowanie i opracowywanie nowych inhibitorów cyklofiliny A oraz pochodnych ganoderiol-F: podejście In-Silico

W tym badaniu wykorzystano strategie in-silico, aby zidentyfikować enumerowaną etrawirynę jako obiecujący środek terapeutyczny dla HIV. Nasze odkrycia dotyczące interakcji molekularnych i dynamiki wspierają racjonalne projektowanie nowych NNRTI jako możliwych alternatyw leczenia HIV.

Ilościowa zależność struktura-aktywność, przewidywanie aktywności i dynamika molekularna nienukleotydowych inhibitorów odwrotnej transkryptazy

Ten dwujęzyczny protokół zapewnia obliczeniowy proces odkrywania leków, oceniający interakcje białko-ligandy kinaz Polopodobnych 1 do 3 (PLK1–3) oraz właściwości absorpcji, dystrybucji, metabolizmu, wydalania, toksyczności i stabilności (ADMET-S) naturalnych cząsteczek pochodzących z bazy danych.

Dwujęzyczny proces obliczeniowy do identyfikacji potencjalnych inhibitorów PLK1 w amerykańskim języku migowym i angielskim

Projektowanie białek polega na budowie sekwencji aminokwasów i włączaniu określonych motywów w celu stworzenia funkcjonalnych wariantów. Takie podejście ma kluczowe znaczenie dla opracowania peptydów przeciwdrobnoustrojowych (AMP) do zwalczania patogenów opornych na antybiotyki. W artykule przedstawiono procedurę budowy białek z wykorzystaniem różnych narzędzi bioinformatycznych.

Zastosowanie I TASSER, trRosetta, UCSF Chimera, serwera HADDOCK i lorii HEX do projektowania białek De Novo i In Silico

Stosujemy analizę oddziaływań białkowych bez użycia znaczników z wykorzystaniem systemu Biacore X100 do analizy struktura-funkcja wiązania kilku mutantów cystatyny B z papainą poprzez charakterystykę kinetyczną. Analiza stężenia bez kalibracji (CFCA) pozwala zmierzyć stężenie białka zachowującego aktywność wiązania bez konieczności stosowania krzywej wzorcowej. Wykazujemy, że potwierdzenie stężeń za pomocą CFCA zwiększa wiarygodność analizy kinetycznej oraz że stałe kinetyczne można rzetelnie...

Znaczenie prawidłowego stężenia białka dla wyznaczania kinetyki i powinowactwa w analizie zależności struktura-funkcja

Poznaj metodę ensemble-based docking wykorzystującą elastyczność białka docelowego do projektowania leków. Analiza symulacji dynamiki molekularnej zwiększa dokładność przewidywania wiązania ligandów.

Wykorzystanie elastyczności i dynamiki struktury białka docelowego w obliczeniowym odkrywaniu leków przy użyciu analizy dokowania opartej na zespołach (Wideo) | JoVE Journal

Wykorzystanie elastyczności i dynamiki struktury białka docelowego w obliczeniowym odkrywaniu leków przy użyciu analizy dokowania opartej na zespołach

Przeglądaj więcej filmów