Name: protein mapping with 2d gel electrophoresis
Uploaded: 2023-04-30T06:31:06.000Z
Duration: 7 min 31 s
Channel: JoVE

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Physical Science

HS. Structure and Properties of Matter

HS-PS1-10.

Two-Dimensional Gel Electrophoresis

Eletroforese de gel bidimensional (2DGE) é uma técnica que pode resolver milhares de biomoléculas a partir de uma mistura. Esta técnica envolve dois métodos de separação distintos que foram acoplados: foco isoelétrico (IEF) e eletroforese de gel de poliacrilamida de sulfato de sódio (SDS-PAGE). Isso separa fisicamente compostos através de dois eixos de um gel por seus pontos isoelétricos (uma propriedade eletroquímica) e seus pesos moleculares.
O procedimento neste vídeo abrange os principais conceitos do 2DGE e um procedimento geral para caracterizar a composição de uma solução proteica complexa. Três exemplos dessa técnica são mostrados na seção de aplicações, incluindo detecção de biomarcadores para iniciação e progresso da doença, monitoramento do tratamento em pacientes e estudo de proteínas após modificação pós-transacional (TEPT).

eletroforese em gel bidimensional

Eletroforese de gel bidimensional (2DGE) é uma técnica que pode resolver milhares de biomoléculas a partir de uma mistura. Esta técnica envolve dois métodos de separação distintos que foram acoplados: foco isoelétrico (IEF) e eletroforese de gel de poliacrilamida de sulfato de sódio (SDS-PAGE). Isso separa fisicamente compostos através de dois eixos de um gel por seus pontos isoelétricos (uma propriedade eletroquímica) e seus pesos moleculares.
O procedimento neste vídeo abrange os principais conceitos do 2DGE e um procedimento geral para caracterizar a composição de uma solução proteica complexa. Três exemplos dessa técnica são mostrados na seção de aplicações, incluindo detecção de biomarcadores para iniciação e progresso da doença, monitoramento do tratamento em pacientes e estudo de proteínas após modificação pós-transacional (TEPT).
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Eletroforese de gel bidimensional, ou 2D, é uma técnica que utiliza dois métodos distintos de separação que podem separar milhares de proteínas de uma única mistura. Uma das técnicas, SDS-PAGE ou sódio dodecyl sulfate poliacrilamida gel electrophoresis, não pode separar totalmente misturas complexas sozinhas. A eletroforese de gel 2D acopla o SDS-PAGE a um segundo método, foco isoelétrico ou IEF, que se separa com base em pontos isoelétricos, permitindo a resolução de potencialmente todas as proteínas em um lise celular. Este vídeo mostrará os princípios da eletroforese de gel 2D, um procedimento geral e algumas de suas aplicações biomédicas.
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A eletroforese de gel 2D começa com o IEF como a primeira dimensão. Toda proteína tem um valor de pH, chamado de ponto isoelétrico ou i PI, onde a carga líquida é zero. Quando uma proteína é submetida a um campo elétrico, ela se move em direção ao eletrodo com carga oposta. Amostras de interesse são carregadas em gradiente de pH imobilizado, ou IPG, tiras que têm amfolitos incorporados, moléculas contendo grupos ácidos e básicos. Um campo elétrico é então aplicado na tira de gradiente de pH, fazendo com que as proteínas migrem até atingirem o valor do pH que corresponde ao seu iPI, onde perdem sua carga líquida.
Antes de executar a segunda dimensão, as proteínas incorporadas são tratadas com SDS, desnaturando-as e fornecendo uma carga negativa uniforme. Uma vez concluídas, as tiras IPG são colocadas em um gel de poliacrilamida. Um campo elétrico aplicado atrai as proteínas em direção ao ânodo, com proteínas maiores movendo-se mais lentamente através do gel.
Uma vez que a mistura de proteínas tenha sido separada de acordo com o iDO e o peso molecular, o mapa proteome é visualizado usando manchas, e proteínas de interesse são identificadas.
Agora que discutimos os princípios da eletroforese em gel 2D, vamos passar por cima de um procedimento laboratorial típico.
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Antes que o experimento possa ser realizado, as proteínas devem ser solubilizadas na mídia. A solubilização da amostra é obtida pela desagregação de proteínas com uma combinação de agentes chaotrópicos para interromper interações de ligação de hidrogênio, detergentes noniônicos para evitar a alteração da carga das proteínas, reduzindo os agentes para quebrar ligações de desulfida e tampões. Para remover proteínas abundantes e outras moléculas, o material é extraído sequencialmente por centrifugação e coleta da pelota resultante; seguida do tratamento com endonuclease, enzima usada para consumir qualquer DNA que interferisse no experimento.
Uma vez solubilizadas as proteínas, as tiras de IPG são preparadas enxaguando com uma solução de limpeza de tiras e deixadas de cabeça para baixo para secar. Cada tira é então atribuída a um número de suporte de tira. Uma vez pronto, o extrato celular é carregado nas tiras em um movimento lento e deslizante do negativo para o lado positivo. Para fins de reidratação, o papel de mancha úmida é colocado em cima do eletrodo e sob as tiras de gel; as tiras IPG são então forradas no instrumento IEF. Uma alta corrente elétrica é aplicada, e as proteínas começam a migrar.
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Após a conclusão da primeira dimensão, o gel para SDS-PAGE é preparado em um aparelho de fundição. As tiras IPG são tratadas colocando-as de frente para baixo no buffer de equilíbrio contendo SDS. A unidade de eletroforese é readied com a adição de tampão de eletroforese. As tiras de IPG tratadas são coletadas com pinças, colocadas em cima das placas de gel, e seladas com solução de vedação de agarose. Uma fonte de tensão então aplica um campo elétrico, que é mantido até que as proteínas em movimento mais rápido estejam a 1 cm da parte inferior do gel.
Após a conclusão da eletroforese, as proteínas devem ser visualizadas. Tradicionalmente, isso é realizado por coloração com nitrato azul coomassie ou prata. Proteínas de interesse podem ser transferidas do gel, e analisadas pela análise de manchas ocidentais.
Uma segunda abordagem de identificação envolve a excisão das proteínas do gel, digerindo-as, do que analisá-las por espectrometria de massa.
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Agora que revisamos um procedimento, vamos ver alguns dos usos para eletroforese em gel 2D.
Um dos usos mais comuns para essa técnica é a identificação de moléculas envolvidas na iniciação e progressão da doença. A eletroforese de gel 2D, juntamente com a espectrometria de massa, pode detectar a regulação de proteínas específicas em áreas doentes em comparação com as saudáveis.
Além disso, a eletroforese de gel 2D é útil para acompanhar o progresso da resposta dos pacientes a uma potencial droga terapêutica. Os espécimes podem ser retirados de pacientes em vários momentos após a administração do tratamento. Desta forma, a eletroforese de gel 2D aliada à análise de manchas ocidentais ou espectrometria de massa, pode detectar proteínas associadas a respostas negativas, como inflamação; ou a ausência de proteínas em um estado aliviado.
Outro uso para eletroforese de gel 2D está no estudo da estrutura e função proteica após modificação pós-transacional, ou PTM, que são adições a proteínas após sua tradução de mRNA. Os PTM's podem regular uma variedade de funções, incluindo sinalização proteica, expressão genética ou causar danos oxidativos. A eletroforese de gel 2D é sensível a modificações como metilação ou acetilação, que podem causar uma mudança no II, bem como no peso molecular.
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Você acabou de assistir o vídeo de JoVE sobre eletroforese em gel 2D. Este vídeo descreveu os princípios da técnica, um procedimento experimental típico, e várias de suas aplicações no campo da biomedicina.
Obrigado por assistir!
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Eletroforese em Gel Bidimensional

Two-dimensional gel electrophoresis (2DGE) is a technique that can resolve thousands of biomolecules from a mixture. This technique involves two distinct ...

A eletroforese em gel bidimensional, ou 2D, é uma técnica que utiliza dois métodos de separação distintos que podem separar milhares de proteínas de uma única mistura. Uma das técnicas, SDS-PAGE ou eletroforese em gel de poliacrilamida dodecil sulfato de sódio, não pode separar totalmente misturas complexas sozinhas. A eletroforese em gel 2D acopla o SDS-PAGE a um segundo método, foco isoelétrico ou IEF, que se separa com base em pontos isoelétricos, permitindo a resolução de potencialmente todas as proteínas em um lisado celular. Este vídeo mostrará os princípios da eletroforese em gel 2D, um procedimento geral e algumas de suas aplicações biomédicas. A eletroforese em gel 2D começa com o IEF como a primeira dimensão. Cada proteína tem um valor de pH, chamado de ponto isoelétrico ou pI, onde a carga líquida é zero. Quando uma proteína é submetida a um campo elétrico, ela se move em direção ao eletrodo com carga oposta. As amostras de interesse são carregadas em tiras de gradiente de pH imobilizado, ou IPG, que possuem anfólitos embutidos, moléculas contendo grupos ácidos e básicos. Um campo elétrico é então aplicado à faixa de gradiente de pH, fazendo com que as proteínas migrem até atingirem o valor de pH correspondente ao seu pI, onde perdem sua carga líquida. Antes de executar a segunda dimensão, as proteínas incorporadas são tratadas com SDS, desnaturando-as e fornecendo uma carga negativa uniforme. Depois de concluídas, as tiras de IPG são colocadas em um gel de poliacrilamida. Um campo elétrico aplicado atrai as proteínas em direção ao ânodo, com proteínas maiores se movendo mais lentamente através do gel. Uma vez que a mistura de proteínas tenha sido separada de acordo com o pI e o peso molecular, o mapa do proteoma é visualizado por meio de corantes e as proteínas de interesse são identificadas. Agora que discutimos os princípios da eletroforese em gel 2D, vamos examinar um procedimento típico de laboratório. Antes que o experimento possa ser realizado, as proteínas devem ser solubilizadas em meio. A solubilização da amostra é obtida pela desagregação de proteínas com uma combinação de agentes caotrópicos para interromper as interações de ligação de hidrogênio, detergentes não iônicos para evitar a alteração da carga das proteínas, agentes redutores para quebrar ligações dissulfeto e tampões. Para remover proteínas abundantes interferentes e outras moléculas, o material é extraído sequencialmente por centrifugação e coleta do pellet resultante; seguido de tratamento com endonuclease, uma enzima usada para consumir qualquer DNA que interferisse no experimento. Uma vez que as proteínas tenham sido solubilizadas, as tiras de IPG são preparadas enxaguando com uma solução de limpeza de tiras e deixadas de cabeça para baixo para secar. Cada tira recebe então um número de suporte de tira. Uma vez pronto, o extrato celular é carregado nas tiras em um movimento lento e deslizante da extremidade negativa para a positiva. Para fins de reidratação, papel mata-borrão úmido é colocado em cima do eletrodo e sob as tiras de gel; as tiras IPG são então revestidas no instrumento IEF. Uma alta corrente elétrica é aplicada e as proteínas começam a migrar. Após a conclusão da primeira dimensão, o gel para SDS-PAGE é preparado em um aparelho de fundição. As tiras IPG são tratadas colocando-as viradas para baixo em um tampão de equilíbrio contendo SDS. A unidade de eletroforese é preparada com a adição de tampão de eletroforese. As tiras de IPG tratadas são coletadas com pinças, colocadas em cima das placas de gel e seladas com solução de vedação de agarose. Uma fonte de voltagem então aplica um campo elétrico, que é mantido até que as proteínas de movimento mais rápido estejam a 1 cm do fundo do gel. Após a conclusão da eletroforese, as proteínas devem ser visualizadas. Tradicionalmente, isso é realizado por coloração com azul de Coomassie ou nitrato de prata. As proteínas de interesse podem ser transferidas do gel e analisadas por análise de Western blot. Uma segunda abordagem de identificação envolve a excisão das proteínas do gel, digerindo-as, em seguida, analisando-as por espectrometria de massa. Agora que revisamos um procedimento, vejamos alguns dos usos da eletroforese em gel 2D. Um dos usos mais comuns dessa técnica é a identificação de moléculas envolvidas na iniciação e progressão da doença. A eletroforese em gel 2D, juntamente com a espectrometria de massa, pode detectar a regulação positiva ou negativa de proteínas específicas em áreas doentes em comparação com as saudáveis. Além disso, a eletroforese em gel 2D é útil para acompanhar o progresso da resposta dos pacientes a um potencial medicamento terapêutico. As amostras podem ser colhidas de pacientes em vários momentos após a administração do tratamento. Desta forma, a eletroforese em gel 2D acoplada à análise de Western blot ou espectrometria de massa, pode detectar proteínas associadas a respostas negativas, como inflamação; ou a ausência de proteínas em um estado aliviado. Outro uso para eletroforese em gel 2D é no estudo da estrutura e função da proteína após modificação pós-traducional, ou PTM, que são adições a proteínas após sua tradução do mRNA. Os PTMs podem regular uma variedade de funções, incluindo sinalização de proteínas, expressão gênica ou causar danos oxidativos. A eletroforese em gel 2D é sensível a modificações como metilação ou acetilação, que podem causar uma mudança no pI, bem como no peso molecular. Você acabou de assistir ao vídeo da JoVE sobre eletroforese em gel 2D. Este vídeo descreveu os princípios da técnica, um procedimento experimental típico, e várias de suas aplicações no campo da biomedicina. Obrigado por assistir!

Education

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Chemistry

Química

Biochemistry

Bioquímica

protein mapping with 2d gel electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight.

The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded onto immobilized pH gradient, or IPG, strips that contain ampholytes, which are molecules with both acidic and basic groups. When an electric field is applied, the proteins move until they reach the pH that matches their pI. At that point, they stop moving because they no longer have a net charge.

Before the second dimension, the proteins are treated with SDS. This step denatures the proteins and gives them a uniform negative charge. The IPG strips are then placed on a polyacrylamide gel for SDS-PAGE. When the electric field is applied, proteins move toward the anode, and larger proteins move more slowly through the gel.

A typical lab workflow begins by solubilizing the protein sample. This is done with chaotropic agents, nonionic detergents, reducing agents, and buffers. The sample is then cleaned by sequential centrifugation and pellet collection, and endonuclease is used to remove DNA that could interfere with the experiment. IPG strips are rinsed, dried, numbered, and loaded with the extract in a slow motion from the negative end to the positive end. Damp blotting paper helps with rehydration before the strips are run on the IEF instrument.

After the first run, the SDS-PAGE gel is prepared in a casting apparatus. The IPG strips are placed face down in SDS-containing equilibration buffer, and then positioned on the gel plates with agarose-sealing solution. Electrophoresis continues until the fastest-moving proteins are about 1 cm from the bottom of the gel. The separated proteins are then visualized with stains such as Coomassie blue or silver nitrate. Proteins of interest can also be transferred for Western blot analysis or excised, digested, and identified by mass spectrometry.

2D gel electrophoresis is widely used in biomedicine. It can help identify proteins involved in disease initiation and progression by comparing diseased and healthy samples. It is also useful for tracking how patients respond to a potential therapeutic drug over time. Another application is the study of posttranslational modifications, or PTMs, which are changes made to proteins after translation from mRNA. Methylation and acetylation can shift both pI and molecular weight, making them detectable with this method.

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

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dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

protein crystallization

Protein Crystals for Structure Analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

metabolic labeling

Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

electrophoretic mobility shift assay (emsa)

electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

photometric protein determination

Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

density gradient ultracentrifugation

Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Esta coleção apresenta métodos de purificação comumente usados, como cromatografia de afinidade, bem como métodos analíticos, como MALDI-TOF. Além disso, os vídeos mostram métodos para avaliar a interação e função de biomoléculas, como coimunoprecipitação e marcação metabólica.

See how 2D gel electrophoresis separates proteins by pI and size, then use staining, Western blot, or mass spectrometry to identify biomarkers and PTMs.

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis | JoVE K12

HS. Chemical Reactions

HS-PS1-11.

Life Science

Structure and Function

HS-LS1-1.

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Inheritance and Variation of Traits

HS-LS3-1.

Overview

Principles of 2D Gel Electrophoresis

Sample Preparation and Running Isoelectric Focusing

Running SDS-PAGE and Visualization/Analysis

Applications

Summary

Periodic Classification of the Elements

The periodic table arranges atoms based on increasing atomic number so that elements with the same chemical properties recur periodically. When their ...

atomic-radii-and-effective-nuclear-charge

Atomic Radii and Effective Nuclear Charge

The elements in groups of the periodic table exhibit similar chemical behavior. This similarity occurs because the members of a group have the same number ...

Ionic Radii

Ionic radius is the measure used to describe the size of an ion. A cation always has fewer electrons and the same number of protons as the parent atom; it ...

Ionization Energy

The amount of energy required to remove the most loosely bound electron from a gaseous atom in its ground state is called its first ionization energy ...

Electron Affinity

The electron affinity (EA) is the energy change for adding an electron to a gaseous atom to form an anion (negative ion).



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Electron Orbital Model

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The Aufbau Principle and Hund's Rule

To determine the electron configuration for any particular atom, we can build the structures in the order of atomic numbers. Beginning with hydrogen, and ...

Coordination Chemistry Complexes

Source: Laboratory of Dr. Neal Abrams &#8212; SUNY College of Environmental Science and Forestry
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Types of Chemical Bonds

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Lewis Symbols and the Octet Rule

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The Born-Haber Cycle

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An ionic compound is stable because of the electrostatic attraction between its positive and negative ions. The lattice energy of a ...

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Trends in Lattice Energy: Ion Size and Charge

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Covalent Bonding and Lewis Structures

Compared to ionic bonds, which results from the transfer of electrons between metallic and nonmetallic atoms, covalent bonds result from the mutual ...

Electronegativity

Whether a bond is nonpolar or polar covalent is determined by a property of the bonding atoms called electronegativity.&#xA0;

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Bond Polarity, Dipole Moment, and Percent Ionic Character

Bond Polarity

The absolute value of the difference in electronegativity (&Delta;EN) of two bonded atoms provides a rough measure of the polarity to be ...

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Lewis Structures of Molecular Compounds and Polyatomic Ions

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Resonance

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Formal Charges

In some cases, there are seemingly more than one valid Lewis structures for molecules and polyatomic ions. The concept of formal charges can be used to ...

Exceptions to the Octet Rule

Many covalent molecules have central atoms that do not have eight electrons in their Lewis structures. These molecules fall into three categories:


	...

Bonding in Metals

Metallic bonds are formed between two metal atoms. A simplified model to describe metallic bonding has been developed by Paul Dr&#xFC;de called the ...

VSEPR Theory and the Basic Shapes

Overview of VSEPR Theory

Valence shell electron-pair repulsion theory (VSEPR theory) enables us to predict the molecular structure, including approximate ...

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VSEPR Theory and the Effect of Lone Pairs

Effect of Lone Pairs of Electrons&nbsp;on Molecule Geometry

It is important to note that electron-pair geometry around a central atom is not the same ...

Predicting Molecular Geometry

VSEPR Theory for Determination of Electron Pair Geometries

The following procedure uses VSEPR theory to determine the electron pair geometries and the ...

Molecular Shape and Polarity

Dipole Moment of a Molecule

Polar covalent bonds connect two atoms with differing electronegativities, leaving one atom with a partial positive charge ...

Valence Bond Theory

Overview of Valence Bond Theory

Valence bond theory describes a covalent bond as the overlap of half-filled atomic orbitals (each containing a single ...

Hybridization of Atomic Orbitals I

The mathematical expression known as the wave function, &#x3C8;, contains information about each orbital and the wavelike properties of electrons in an ...

Hybridization of Atomic Orbitals II

sp3d and sp3d&nbsp;2 Hybridization

To describe the five bonding orbitals in a trigonal bipyramidal arrangement, we must use five of the valence shell ...

Molecular Orbital Theory I

Overview of Molecular Orbital Theory

Molecular orbital theory describes the distribution of electrons in molecules in the same way as the distribution of ...

Molecular Orbital Theory II

Molecular Orbital Energy Diagrams

The relative energy levels of atomic and molecular orbitals are typically shown in a molecular orbital diagram. For a ...

Molecular Orbital (MO) Theory

Source: Tamara M. Powers, Department of Chemistry, Texas A&#38;M University
This protocol serves as a guide in the synthesis of two metal complexes ...

Intermolecular vs Intramolecular Forces

Intermolecular forces (IMF) are electrostatic attractions arising from charge-charge interactions between molecules. The strength of the intermolecular ...

Intermolecular Forces

Atoms and molecules interact through bonds (or forces): intramolecular and intermolecular. The forces are electrostatic as they arise from interactions ...

Molecular and Ionic 
Solids

Crystalline solids are divided into four types: molecular, ionic, metallic, and covalent network based on the type of constituent units and their ...

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Comparing Intermolecular Forces: Melting Point, Boiling Point, and Miscibility

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Plan and conduct an investigation to gather evidence to compare the structure of substances at the bulk scale to infer the strength of electrical forces between particles.

HS-PS1-3.

Radioactivity and Nuclear Equations

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Types of Radioactivity

The most common types of radioactivity are &#945; decay, &#946; decay, &#947; decay, neutron emission, and electron capture.
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Protons and neutrons, collectively called nucleons, are packed together tightly in a nucleus. With a radius of about 10&#8722;15 meters, a nucleus is ...

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Nuclear Fusion

The process of converting very light nuclei into heavier nuclei is also accompanied by the conversion of mass into large amounts of energy, a process ...

Nuclear Transmutation

Nuclear transmutation is the conversion of one nuclide into another. It can occur by the radioactive decay of a nucleus, or the reaction of a nucleus with ...

Biological Effects of Radiation

All radioactive nuclides emit high-energy particles or electromagnetic waves. When this radiation encounters living cells, it can cause heating, break ...

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Determining Rate Laws and the Order of Reaction

Source: Laboratory of Dr. Neal Abrams &#8212; SUNY College of Environmental Science and Forestry
All chemical reactions have a specific rate defining the ...

Develop models to illustrate the changes in the composition of the nucleus of the atom and the energy released during the processes of fission, fusion, and radioactive decay.

HS-PS1-8.

Properties of Transition Metals

Transition metals are defined as those elements that have partially filled d orbitals. As shown in Figure 1, the d-block elements in groups 3&#8211;12 are ...

Coordination Compounds and Nomenclature

In most main group element compounds, the valence electrons of the isolated atoms combine to form chemical bonds that satisfy the octet rule. For ...

Metal-Ligand Bonds

The hemoglobin in the blood, the chlorophyll in green plants, vitamin B-12, and the catalyst used in the manufacture of polyethylene all contain ...

Communicate scientific and technical information about why the particulate-level structure is important in the functioning of designed materials.

HS-PS2-6.

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

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