Name: protein crystals for structure analysis
Uploaded: 2023-04-30T06:31:18.000Z
Duration: 7 min 39 s
Channel: JoVE

K12 Standards

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New York State Science Learning Standards

High School

Physical Science

HS. Waves and Electromagnetic Radiation

HS-PS4-5.

Protein Crystallization

Cristalização proteica, obtenção de uma rede sólida de biomoléculas, elucida estrutura proteica e permite o estudo da função proteica. A cristalização envolve a secagem da proteína purificada sob uma combinação de muitos fatores, incluindo pH, temperatura, força iônica e concentração de proteínas. Uma vez obtidos cristais, a estrutura proteica pode ser elucidada por difração de raios-X e computação de um modelo de densidade eletrônica.
Este vídeo introduz cristalização de proteínas e mostra um procedimento geral. A expressão e purificação da proteína, a cristalização e a difração de raios-X são abordadas no procedimento. As aplicações da cristalização proteica incluem no projeto de medicamentos de silico, determinação do local de ligação e análise da estrutura da proteína da membrana.

cristalização de proteínas

Cristalização proteica, obtenção de uma rede sólida de biomoléculas, elucida estrutura proteica e permite o estudo da função proteica. A cristalização envolve a secagem da proteína purificada sob uma combinação de muitos fatores, incluindo pH, temperatura, força iônica e concentração de proteínas. Uma vez obtidos cristais, a estrutura proteica pode ser elucidada por difração de raios-X e computação de um modelo de densidade eletrônica.
Este vídeo introduz cristalização de proteínas e mostra um procedimento geral. A expressão e purificação da proteína, a cristalização e a difração de raios-X são abordadas no procedimento. As aplicações da cristalização proteica incluem no projeto de medicamentos de silico, determinação do local de ligação e análise da estrutura da proteína da membrana.
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Cristalização proteica é o processo de obtenção de uma forma sólida latticed de uma proteína. Esses cristais são especialmente valiosos para biólogos estruturais, auxiliando no estudo da função proteica. Outras técnicas, como a especificação de massa ou ODS-PAGE, só podem fornecer informações sobre a estrutura unidimensional das proteínas. A cristalização proteica é complementada pelas técnicas de expressão proteica recombinante e difração de raios-X. Este vídeo mostrará os princípios da cristalização proteica, um procedimento laboratorial geral e várias de suas aplicações no campo bioquímico.
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O primeiro passo necessário no processo é obter quantidades miligramas de proteína muito pura, tipicamente usando expressão de proteína recombinante. O gene correspondente à proteína de interesse é clonado em um vetor de expressão, e a proteína expressa é fundida a uma etiqueta de afinidade, como a poli-histidina, para auxiliar na purificação por cromatografia de afinidade. Para saber mais, veja o vídeo desta coleção sobre cromatografia de afinidade.
A formação da proteína purificada em cristais depende da combinação adequada de muitos fatores, incluindo pH, força iônica, concentrações de precipitantes e proteínas, temperatura e taxa de equilíbrio. O método mais comum utilizado é a difusão de vapor, das quais existem duas categorias: queda pendurada e queda sentada. Uma gotícula contendo proteína pura, tampão e precipitante, que é um sólido iônico que liga moléculas de água, reduzindo a disponibilidade de água para a proteína e imitando maior concentração de proteínas, está em um microwell fechado com um reservatório com uma mistura mais altamente concentrada do mesmo tampão e precipitante. No início, as concentrações de proteína e precipitante são muito baixas para causar cristalização. Durante o experimento, a água vaporiza a partir da gotícula e coleta no reservatório; uma diminuição na quantidade de água na gotícula faz com que o sistema fique supersaturado, e a nucleação, seguida de cristalização, pode ocorrer. A transferência líquida de água da gotícula está em equilíbrio, e o sistema é mantido até que o processo seja concluído.
Para visualizar a estrutura 3D, é utilizada a difração de raios-X. Para obter dados de raio-x de um cristal, ele é colocado em um feixe de raio-x monocromático, onde é exposto ao feixe em todos os ângulos. Cada exposição fornece uma imagem, onde cada ponto é um raio-x difundido, que emerge do cristal e é registrado por um detector. Os dados são combinados para produzir um modelo do arranjo de átomos dentro do cristal. A estrutura cristalina resultante demonstra a colocação tridimensional dos átomos, com uma resolução típica de 2 angstroms.

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<div class="chapter_text" id="script_2">
Agora que cobrimos os princípios da cristalização de proteínas, vamos olhar para um protocolo generalizado.
Para iniciar o procedimento, um vetor de expressão contendo o gene de interesse é transformado em células. As células são incubadas e na fase de registro médio, a expressão é iniciada adicionando um indutor, como o IPTG, que desencadeia a transcrição do mRNA do gene. Após a expressão proteica, o material bruto é suspenso em tampão de lise e, em seguida, esclarecido por centrifugação.
O lise esclarecido é então carregado em uma coluna de níquel, e a proteína marcada por polihistidina se liga à coluna enquanto todas as outras biomoléculas são lavadas.
Uma vez obtidos vários miligramas de proteína pura, ele está pronto para cristalização por difusão de vapor. Uma bandeja de gota suspensa/sentada de 24 poços é preenchida com concentrações variadas de soluções de cloreto de sódio e tampão de acetato de sódio. Para o método de queda sentada, volumes iguais de proteína e solução de reservatório são encatos na prateleira acima de cada poço, e então a bandeja é coberta com fita transparente. A bandeja é então colocada em uma câmara de incubação, e os poços são monitorados para crescimento no dia seguinte, então a cada poucos dias.
Uma vez obtido um cristal adequado, ele está pronto para análise de difração de raios-X. O cristal é montado em um goniômetro para posicionar o cristal em orientações selecionadas. O cristal é iluminado com um feixe monocromático de raios-X em todos os ângulos, produzindo um padrão de difração. O software converte as imagens bidimensionais, tiradas em diferentes orientações, em um modelo tridimensional da densidade de elétrons dentro do cristal, determinando as posições dos átomos no cristal.
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<div class="chapter_text" id="script_3">
Agora que revisamos um procedimento, vamos rever algumas aplicações úteis de cristalização de proteínas, e outra técnica de cristalização.
A cristalização proteica pode ser usada no projeto de medicamentos de sílico. A estrutura tridimensional da proteína básica de polimerase 2 do vírus influenza, que tem sido ligada à infecção viral em mamíferos, foi determinada pela cristalização e difração de raios-X. Potenciais locais de ligação na proteína são visualizados, e com o uso de um programa de acoplamento, uma molécula tridimensional foi projetada que se inseriria em uma fissura na proteína.
A co-cristalização de complexos de proteína-DNA também é uma técnica útil. Proteínas de ligação de DNA modulam uma grande variedade de funções biológicas, como transcrição e polimerização de DNA e reparação de DNA; e estruturas cristalinas desses complexos podem fornecer informações sobre a função proteica, o mecanismo e a natureza da interação específica. A proteína E. coli SeqA, um regulador negativo da replicação do DNA, foi co-cristalizada com DNA hemimimetilado.
Proteínas integrais de membrana, como receptores acoplados de proteína G, ou GCPRs, são difíceis de cristalizar devido à sua quantidade limitada de área de superfície polar disponível para a formação de contatos de rede cristalina, o que levou ao desenvolvimento da cristalização de proteína assistida por proteína de fusão. Genes codificando receptor β2 adrenérgico, um GCPR e uma lisozyme foram inseridos em um vetor de expressão. A cristalização da proteína de fusão β2AR-lysozyme foi alcançada devido ao aumento da superfície hidrofílica extracelular sobre o β2AR naturalmente hidrofóbico, fornecido pela lise, necessário para formar interações de embalagem na rede cristalina.
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Você acabou de ver o vídeo do JoVE sobre cristalização de proteínas. Este vídeo descreveu seus princípios, um protocolo generalizado, e alguns de seus usos no campo biomédico. Obrigado por assistir!
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Cristalização de proteínas

Protein crystallization, obtaining a solid lattice of biomolecules, elucidates protein structure and enables the study of protein function. ...

A cristalização de proteínas é o processo de obtenção de uma forma sólida treliçada de uma proteína. Esses cristais são especialmente valiosos para os biólogos estruturais, auxiliando no estudo da função das proteínas. Outras técnicas, como espectrometria de massa ou SDS-PAGE, só podem fornecer informações sobre a estrutura unidimensional das proteínas. A cristalização de proteínas é complementada pelas técnicas de expressão de proteínas recombinantes e difração de raios-x. Este vídeo mostrará os princípios da cristalização de proteínas, um procedimento laboratorial geral e várias de suas aplicações no campo bioquímico. A primeira etapa necessária no processo é obter quantidades de miligramas de proteína muito pura, normalmente usando a expressão de proteínas recombinantes. O gene correspondente à proteína de interesse é clonado em um vetor de expressão, e a proteína expressa é fundida a uma etiqueta de afinidade, como a poli-histidina, para auxiliar na purificação por cromatografia de afinidade. Para saber mais, veja o vídeo desta coleção sobre cromatografia de afinidade. A formação da proteína purificada em cristais depende da combinação adequada de muitos fatores, incluindo pH, força iônica, concentrações de precipitante e proteína, temperatura e taxa de equilíbrio. O método mais comum usado é a difusão de vapor, da qual existem duas categorias: gota suspensa e gota sentada. Uma gotícula contendo proteína pura, tampão e precipitante, que é um sólido iônico que se liga às moléculas de água, reduzindo a disponibilidade de água para a proteína e imitando uma maior concentração de proteína, está em um micropoço fechado com um reservatório com uma mistura mais altamente concentrada do mesmo tampão e precipitante. No início, as concentrações de proteína e precipitante são muito baixas para causar cristalização. Durante o curso do experimento, a água vaporiza da gotícula e se acumula no reservatório; Uma diminuição na quantidade de água na gotícula faz com que o sistema fique supersaturado e pode ocorrer nucleação, seguida de cristalização. A transferência líquida de água da gota está em equilíbrio e o sistema é mantido até que o processo seja concluído. Para visualizar a estrutura 3D, a difração de raios-x é usada. Para obter dados de raios-x de um cristal, ele é colocado em um feixe de raios-x monocromático, onde é exposto ao feixe em todos os ângulos. Cada exposição fornece uma imagem, onde cada ponto é um raio-x difratado, que emerge do cristal e é registrado por um detector. Os dados são combinados para produzir um modelo do arranjo dos átomos dentro do cristal. A estrutura cristalina resultante demonstra a colocação tridimensional dos átomos, com uma resolução típica de 2 angstroms. Agora que abordamos os princípios da cristalização de proteínas, vejamos um protocolo generalizado. Para iniciar o procedimento, um vetor de expressão contendo o gene de interesse é transformado em células. As células são incubadas e, na fase intermediária, a expressão é iniciada pela adição de um indutor, como o IPTG, que desencadeia a transcrição do mRNA do gene. Após a expressão da proteína, o material bruto é suspenso em tampão de lise e, em seguida, clarificado por centrifugação. O lisado clarificado é então carregado em uma coluna de níquel, e a proteína marcada com poli-histidina se liga à coluna enquanto todas as outras biomoléculas são lavadas. Uma vez obtidos vários miligramas de proteína pura, ela está pronta para cristalização por difusão de vapor. Uma bandeja suspensa de 24 poços é preenchida com concentrações variadas de soluções tampão de cloreto de sódio e acetato de sódio. Para o método de gota sentada, volumes iguais de proteína e solução de reservatório são pipetados na prateleira acima de cada poço e, em seguida, a bandeja é coberta com fita transparente. A bandeja é então colocada em uma câmara de incubação e os poços são monitorados quanto ao crescimento no dia seguinte e, em seguida, a cada poucos dias. Uma vez obtido um cristal adequado, ele está pronto para a análise de difração de raios-x. O cristal é montado em um goniômetro para posicionar o cristal em orientações selecionadas. O cristal é iluminado com um feixe monocromático de raios-x em todos os ângulos, produzindo um padrão de difração. O software converte as imagens bidimensionais, tiradas em diferentes orientações, em um modelo tridimensional da densidade dos elétrons dentro do cristal, determinando as posições dos átomos no cristal. Agora que revisamos um procedimento, vamos revisar algumas aplicações úteis da cristalização de proteínas e outra técnica de cristalização. A cristalização de proteínas pode ser usada para o design de medicamentos in silico. A estrutura tridimensional da proteína básica 2 da polimerase do vírus Influenza, que tem sido associada à infecção viral em mamíferos, foi determinada por cristalização e difração de raios-x. Os potenciais locais de ligação na proteína são visualizados e, com o uso de um programa de encaixe, foi projetada uma molécula tridimensional que se inseriria em uma fenda na proteína. A cocristalização de complexos proteína-DNA também é uma técnica útil. As proteínas de ligação ao DNA modulam uma ampla variedade de funções biológicas, como transcrição e polimerização do DNA e reparo do DNA; e as estruturas cristalinas desses complexos podem fornecer informações sobre a função da proteína, o mecanismo e a natureza da interação específica. A proteína SeqA de E. coli, um regulador negativo da replicação do DNA, foi co-cristalizada com DNA hemimetilado. Proteínas integrais de membrana, como receptores acoplados à proteína G, ou GCPRs, são difíceis de cristalizar devido à sua quantidade limitada de área de superfície polar disponível para formar contatos de rede cristalina, o que levou ao desenvolvimento da cristalização de proteínas assistida por proteína de fusão. Genes que codificam o receptor adrenérgico ?2, um GCPR e uma lisozima foram inseridos em um vetor de expressão. A cristalização da proteína de fusão ?2AR- lisozima foi alcançada devido ao aumento da superfície hidrofílica extracelular sobre o ?2AR naturalmente hidrofóbico, fornecido pela lisozima, necessário para formar interações de empacotamento na rede cristalina. Você acabou de assistir ao vídeo de JoVE sobre cristalização de proteínas. Este vídeo descreveu seus princípios, um protocolo generalizado e alguns de seus usos no campo biomédico. Obrigado por assistir!

Education

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Chemistry

Química

Biochemistry

Bioquímica

protein crystals for structure analysis

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work.

The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that protein using recombinant expression. The gene of interest is placed in an expression vector, and the protein is given an affinity tag, such as a poly-histidine tag, so it can be purified by affinity chromatography. After purification, the protein is ready for crystal growth.

Crystal formation depends on several conditions. These include pH, ionic strength, protein concentration, precipitant concentration, temperature, and the rate of equilibration. The most common approach is vapor diffusion. In hanging drop and sitting drop setups, a droplet of protein, buffer, and precipitant sits in a sealed chamber with a reservoir that has a more concentrated solution. As water leaves the droplet and moves toward the reservoir, the drop becomes supersaturated. That change can lead to nucleation and then crystal growth.

Once a crystal forms, x-ray diffraction is used to study its 3D structure. The crystal is placed in a monochromatic x-ray beam and exposed from many angles. Each exposure creates a pattern of diffracted spots that a detector records. Software combines the data into a model of electron density and the atom positions in the crystal. The resulting structure can reach about 2 angstroms of resolution.

A general laboratory workflow includes transformation of the expression vector into cells, induction with IPTG during mid-log growth, lysis, centrifugation, and purification on a nickel column. After several milligrams of pure protein are collected, the sample is set up in a 24-well hanging or sitting drop tray. Different sodium chloride and sodium acetate buffer conditions are tested, and the wells are checked for crystal growth over time. When a suitable crystal appears, it is mounted on a goniometer and analyzed by x-ray diffraction.

Protein crystallization has several important uses. It supports in silico drug design by helping scientists see binding sites, as shown with influenza virus polymerase basic protein 2 and a designed docking molecule. It also helps study protein-DNA complexes, such as SeqA bound to hemimethylated DNA, which can reveal how proteins control transcription, DNA polymerization, and DNA repair. Membrane proteins like G-protein coupled receptors are harder to crystallize because they have limited polar surface area for crystal contacts. Fusion-protein-assisted crystallization can help, as seen with the beta2 adrenergic receptor fused to lysozyme.

Protein Crystals for Structure Analysis

dialysis: diffusion based separation

Dialysis for Buffer Exchange in Biochemistry

Dialysis is a common biochemistry technique for buffer exchange and desalting. It separates molecules by diffusion through a semipermeable membrane, which lets small molecules pass while holding larger biomolecules inside the sample. The membrane is the key part of the setup. Its pores create a molecular weight cutoff, so a membrane such as a 10 kDa membrane usually keeps molecules larger than 10 kilodaltons inside. This cutoff is not exact, because membranes have a range of pore sizes.

enzyme assays and kinetics

Measuring Enzyme Reaction Rates

Enzyme reaction rates can be measured with assays that track how substrate or product levels change over time. Enzymes are proteins, or sometimes RNAs, that speed up chemical reactions by lowering the activation energy needed to start them. They act on a specific substrate and help form a product that supports life processes. Enzymatic reactions are often described in three steps. First, the substrate binds to the enzyme active site and forms an enzyme-substrate complex. That complex can fall...

maldi-tof mass spectrometry

How MALDI-TOF Reads Biomolecules

MALDI-TOF mass spectrometry reads biomolecules by using a laser, a matrix, and a time-of-flight analyzer. MALDI, or matrix-assisted laser desorption ionization, helps fragile molecules keep their structure while they are moved into the mass analyzer. The analyzer then separates compounds based on size and charge. In MALDI, the sample is mixed into a matrix, usually an organic compound with aromatic and conjugated double bonds. A laser pulse strikes the spot, and the matrix absorbs most of the...

tandem mass spectrometry

Tandem Mass Spectrometry for Biomolecule Analysis

Tandem mass spectrometry is used to isolate a biomolecule and break it into smaller pieces so its makeup can be studied. Because biomolecules often have large, complex structures, it can be hard to identify their molecular composition and sequence from a single measurement. By linking mass spectrometers in series, the technique first selects one ion and then analyzes the fragments it produces. The process starts with an ion source that converts the sample into ions. A mass analyzer then...

protein crystallization

Protein crystals help scientists study protein structure and function. A crystal is a solid lattice made from purified protein molecules. These crystals are useful in structural biology because they reveal details that methods like mass spectrometry and SDS-PAGE cannot show on their own. Protein crystallization is paired with recombinant protein expression and x-ray diffraction to support this work. The process starts with a large amount of very pure protein. Researchers often make that...

chromatography-based biomolecule purification methods

chromatography-based-biomolecule-purification-methods

Protein Purification with SEC and IMAC

Protein purification with size-exclusion chromatography and affinity chromatography helps isolate biomolecules from complex mixtures. These methods are common in biochemistry because purified samples are needed before a biomolecule’s properties and activity can be studied. The video focuses on the principles behind size-exclusion chromatography, affinity chromatography, and immobilized metal affinity chromatography, or IMAC. Size-exclusion chromatography, or SEC, separates molecules by size. A...

two-dimensional gel electrophoresis

Protein Mapping with 2D Gel Electrophoresis

Protein mapping with 2D gel electrophoresis separates complex protein mixtures across two steps. The method combines isoelectric focusing, or IEF, with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, or SDS-PAGE. Together, these methods can resolve thousands of biomolecules from a single sample by their isoelectric point and molecular weight. The first dimension is IEF. Each protein has an isoelectric point, or pI, which is the pH where its net charge is zero. Proteins are loaded...

metabolic labeling

Tracking Cell Chemistry with Metabolic Labels

Metabolic labeling tracks cell chemistry by using chemical analogs that cells take up and build into biomolecules. These labels help scientists follow biochemical changes and modifications inside cells. The labeled products can then be studied with tools such as SDS-PAGE and NMR to learn more about metabolic pathways. Several labeling strategies are shown here. Isotopic labeling uses analogs that match the natural molecule but contain uncommon isotopes, such as carbon-13 and nitrogen-15 in an...

electrophoretic mobility shift assay (emsa)

electrophoretic-mobility-shift-assay-emsa

Detecting Protein-DNA Binding by EMSA

Electrophoretic mobility shift assay, or EMSA, is a biochemical method used to detect binding between proteins and nucleic acids. It is also called a gel shift assay. The test compares how a labeled nucleic acid moves through a gel before and after it binds a protein. EMSA is used to see whether a specific protein binds to a specific nucleic acid. First, the nucleic acid is labeled to make a probe. The transcript describes radioactive phosphorus-32 as a common label. The probe is then mixed...

photometric protein determination

Measuring Protein Concentration with Absorbance

Measuring protein concentration with absorbance is a key step in many biochemical assays. Photometric methods use the fact that samples with more light-absorbing material transmit less light. Because concentration and absorption are directly related, this makes it possible to measure an unknown sample. The core idea comes from the Beer-Lambert Law. This law states that the concentration of a light-absorbing species is proportional to its absorbance. The video also introduces the Bradford assay...

density gradient ultracentrifugation

Sucrose Gradient Separation in an Ultracentrifuge

Sucrose gradient separation in an ultracentrifuge is a lab method for isolating cell parts and biomolecules. It uses differences in density to make particles sink or rise in a liquid. A high-speed ultracentrifuge speeds up this process so components can be separated without destroying them. The basic idea starts with a suspension, which is particles mixed in a liquid solvent. Particles that are denser than the solvent sediment, while less dense particles float. A rotor inside the...

co-immunoprecipitation and pull-down assays

co-immunoprecipitation-and-pull-down-assays

Protein Interaction Capture Methods in Cells

Co-immunoprecipitation and pull-down assays are laboratory methods used to capture stable protein-protein interactions. Protein-protein interactions help control many biological functions, but many of them have not yet been identified. These assays are related to immunoprecipitation, which isolates a target protein from a mixed sample using an antibody. In co-immunoprecipitation, or CoIP, an antibody binds the target protein, and that protein is already attached to another protein that the...

reconstitution of membrane proteins

Membrane Proteins in Liposome Models

Membrane proteins can be moved into liposome models so their function can be studied outside a cell. Reconstitution means restoring an isolated biomolecule to a working form. For membrane proteins, that usually means placing a purified protein into an artificial lipid membrane. Cell membranes are made mainly of phospholipids and membrane proteins. The phospholipids form a bilayer with hydrophilic phosphate heads facing water and hydrophobic fatty acid tails facing inward. Some membrane...

f&#246;rster resonance energy transfer (fret)

FRET as a Molecular Ruler in Cells

Föster resonance energy transfer, or FRET, is a way to study close-range biochemical interactions using light-emitting molecules. A donor fluorophore can pass energy to an acceptor fluorophore when their emission and absorption spectra overlap. This transfer happens only when the pair is very close together, usually within 10 nm. Because FRET depends on distance, it is often called a molecular or spectroscopic ruler. The strength of the signal is measured as FRET efficiency, which describes...

surface plasmon resonance (spr)

SPR Biosensors for Tracking Binding Kinetics

Surface plasmon resonance, or SPR, is a way to track biomolecular binding on a label-free biosensor. It is used to measure molecular affinity, kinetics, specificity, and concentration. The method works with a thin metal layer on a prism, where changes in reflected light reveal interactions in real time. SPR sensors use a thin layer of a noble metal on the face of a prism. Light is reflected from the prism-metal interface into a photodetector. At one specific angle, called the surface plasmon...

biochemistry

Esta coleção apresenta métodos de purificação comumente usados, como cromatografia de afinidade, bem como métodos analíticos, como MALDI-TOF. Além disso, os vídeos mostram métodos para avaliar a interação e função de biomoléculas, como coimunoprecipitação e marcação metabólica.

See how purified proteins form crystals, how vapor diffusion works, and how x-ray diffraction reveals 3D protein structure for biology and drug design.

Protein Crystals for Structure Analysis | JoVE K12

Life Science

Structure and Function

HS-LS1-1.

matter-and-energy-in-organisms-and-ecosystems

Matter and Energy in Organisms and Ecosystems

HS-LS1-6.

Inheritance and Variation of Traits

HS-LS3-1.

Overview

Principles of Protein Crystallization

Protocol for Protein Expression, Crystallization, and X-Ray Diffraction

Applications

Summary

Travelling Waves

A wave is a disturbance that propagates from its source, repeating itself periodically, and is typically associated with simple harmonic motion. ...

Wave Parameters

The simplest mechanical waves are associated with simple harmonic motion and repeat themselves for several cycles. These simple harmonic waves can be ...

Equations of Wave Motion

Mathematically, the motion of a wave can be studied using a wavefunction. Consider a string oscillating up and down in simple harmonic motion, having a ...

Graphing the Wave Function

Consider the wave equation for a sinusoidal wave moving in the positive x-direction. The wave equation is a function of both position and time. From the ...

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Velocity and Acceleration of a Wave

A wave propagates through a medium with a constant speed, known as a wave velocity. It is different from the speed of the particles of the medium, which ...

Speed of a Transverse Wave

The speed of a wave depends on the characteristics of the medium. For example, in the case of a guitar, the strings vibrate to produce the sound. The ...

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problem-solving-tuning-of-a-guitar-string

Problem-Solving: Tuning of a Guitar String

In the case of stringed instruments like the guitar, the elastic property that determines the speed of the sound produced is its linear mass density or ...

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Kinetic and Potential Energy of a Wave

All forms of waves carry energy; this is directly visualized in nature. For instance, the waves of earthquakes are so intense that they can shake huge ...

Energy and Power of a Wave

The total energy associated with a wavelength is the sum of the potential energy and the kinetic energy. The average rate of energy transfer associated ...

Interference and Superposition of Waves

When two waves of the same nature occur in the same region simultaneously, they result in interference. Interference of waves implies that the net effect ...

Reflection of Waves

When a wave travels from one medium to another, it gets reflected at the boundary of the second medium. A common example of this is when a person yells at ...

Propagation of Waves

When a wave propagates from one medium to another, part of it may get reflected in the first medium, and part of it may get transmitted to the second ...

Standing Waves

Sometimes waves do not seem to move; rather, they just vibrate in place. Unmoving waves can be seen on the surface of a glass of milk kept in a ...

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Modes of Standing Waves - I

A close look at earthquakes provides evidence for the conditions appropriate for resonance, standing waves, and constructive and destructive interference. ...

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Modes of Standing Waves: II

The starting point for expressing the modes of standing waves is understanding the boundary conditions that the waves must follow. The boundary conditions ...

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Sound Waves

Sound waves can be thought of as fluctuations in the pressure of a medium through which they propagate. Since the pressure also makes the medium&#39;s ...

Sound as Pressure Waves

Sound waves, which are longitudinal waves, can be modeled as the displacement amplitude varying as a function of the spatial and temporal coordinates. As ...

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Perception of Sound Waves

The human ear is not equally sensitive to all frequencies in the audible range. It may perceive sound waves with the same pressure but different ...

Speed of Sound in Solids and Liquids

Most solids and liquids are incompressible&#8212;their densities remain constant throughout. In the presence of an external force, the molecules tend to ...

Speed of Sound in Gases

The speed of sound in a gaseous medium depends on various factors. Since gases constitute molecules that are free to move, they are highly compressible. ...

Shock Waves

While deriving the Doppler formula for the observed frequency of a sound wave, it is assumed that the speed of sound in the medium is greater than the ...

Echo

The human ear cannot distinguish between two sources of sound if they happen to reach within a specific time interval, typically 0.1 seconds apart. More ...

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Use mathematical representations to support a claim regarding relationships among the period, frequency, wavelength, and speed of waves traveling and transferring energy (amplitude, frequency) in various media.

HS-PS4-1.

Using GIS to Investigate Urban Forestry

Source: Laboratories of Margaret Workman and Kimberly Frye - Depaul University
Urban forests broadly include urban parks, street trees, landscaped ...

Evaluate questions about the advantages of using a digital transmission and storage of information.

HS-PS4-2.

concept-of-resonance-and-its-characteristics

Concept of Resonance and its Characteristics

If a driven oscillator needs to resonate at a specific frequency, then very light damping is required. An example of light damping includes playing piano ...

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Sound Waves: Resonance

Resonance is produced depending on the boundary conditions imposed on a wave. Resonance can be produced in a string under tension with symmetrical ...

Sound Waves: Interference

Sound waves can be modeled either as longitudinal waves, wherein the molecules of the medium oscillate around an equilibrium position, or as pressure ...

Interference: Path Lengths

Consider two sources of sound, that may or may not be in phase, emitting waves at a single frequency, and consider the frequencies to be the same.
Two ...

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The Wave Nature of Light

The nature of light has been a subject of inquiry since antiquity. In the seventeenth century, Isaac Newton performed experiments with lenses and prisms ...

The Electromagnetic Spectrum

The electromagnetic spectrum consists of all the types of electromagnetic radiation arranged according to their frequency and wavelength. Each of the ...

The Quantum-Mechanical Model of an Atom

Shortly after de Broglie published his ideas that the electron in a hydrogen atom could be better thought of as being a circular standing wave instead of ...

Quantum Numbers

It is said that the energy of an electron in an atom is quantized; that is, it can be equal only to certain specific values and can jump from one energy ...

Interference and Diffraction

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
Interference and diffraction ...

Photoelectric Effect

Source: Yong P. Chen, PhD, Department of Physics &#38;&#38; Astronomy, College of Science, Purdue University, West Lafayette, IN
Photoelectric effect ...

Reflection and Refraction

Source: Derek Wilson,&#160;Asantha Cooray, PhD, Department of Physics &#38; Astronomy, School of Physical Sciences, University of California, Irvine, CA
...

Evaluate the claims, evidence, and reasoning behind the idea that electromagnetic radiation can be described either by a wave model or a particle model (quantum theory), and that for some situations one model is more useful than the other.

HS-PS4-3.

Electric Charge in a Magnetic Field

Source: Andrew Duffy, PhD, Department of Physics, Boston University, Boston, MA
This experiment duplicates J.J. Thomson's famous experiment at the end of ...

Electromagnetic Fields

Electric fields generated by static charges, often referred to as electrostatic fields, are characteristically different from electric fields created by ...

Electromagnetic Waves

James Clerk Maxwell formulated a single theory combining all the electric and magnetic effects scientists knew during that time, calling the phenomena his ...

Electromagnetic waves are categorized according to their wavelengths and frequencies, giving the electromagnetic spectrum. These waves are classified as ...

Plane Electromagnetic Waves I

The existence of combined electric and magnetic fields that propagate through space as electromagnetic (EM) waves is the most significant prediction of ...

Plane Electromagnetic Waves II

Consider a plane wavefront traveling in position x-direction with a constant speed. This wavefront can be utilized to obtain the relationship between ...

propagation-speed-of-electromagnetic-waves

Propagation Speed of Electromagnetic Waves

Electromagnetic waves are consistent with Ampere&#39;s law. Assuming there is no conduction current Ampere&#39;s law is given as:


Consider a plane ...

Electromagnetic Waves in Matter

Electromagnetic waves can travel in the vacuum as well as in matter. For example light, which is an electromagnetic wave, can travel through air, water, ...

Energy Carried By Electromagnetic Waves

Anyone who has used a microwave oven knows there is energy in electromagnetic waves. Sometimes, this energy is obvious, such as in the summer sun&#39;s ...

Intensity Of Electromagnetic Waves

The energy transport per unit area per unit time, or the Poynting vector, gives the energy flux of an electromagnetic wave at any specific time. For a ...

Momentum And Radiation Pressure

An object absorbing an electromagnetic wave would experience a force in the direction of propagation of the wave. This force occurs because ...

Cardiac Magnetic Resonance Imaging

Source: Frederick W. Damen and Craig J. Goergen, Weldon School of Biomedical Engineering, Purdue University, West Lafayette, Indiana
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