Question 1

Qual é o papel da energia de ativação nas reações catalisadas por enzimas?

Accepted Answer

Energia de ativação é a quantidade mínima de energia necessária para que uma reação ocorra. As enzimas diminuem essa energia de ativação fornecendo uma via de reação alternativa, permitindo que as reações aconteçam mais rapidamente e usando menos energia. Esta função catalítica permite que processos biológicos aconteçam eficientemente à temperatura corporal sem necessitar de calor excessivo ou entrada de energia.

Question 2

Como é que o sítio ativo de uma enzima determina quais os substratos aos quais pode ligar-se?

Accepted Answer

Cada sítio ativo da enzima tem uma forma e propriedades químicas específicas que combinam apenas com certos substratos. Quando o substrato correto entra no sítio ativo, a enzima muda de forma para alcançar maior afinidade, facilitando a reação. A enzima então libera os produtos e retorna à sua forma original, pronta para repetir o ciclo catalítico com novas moléculas de substrato.

Question 3

Qual é a diferença entre enzimas catabólicas e anabólicas?

Accepted Answer

As enzimas catabólicas decompõem moléculas maiores em vários produtos menores, como a lactase dividindo a lactose em glicose e galactose. As enzimas anabólicas combinam vários substratos em um único produto maior, como a DNA polimerase unindo nucleotídeos para sintetizar o DNA. Essas funções opostas permitem que os organismos extraiam energia e construam moléculas complexas.

Question 4

Como o pH e a temperatura afetam a atividade enzimática?

Accepted Answer

As enzimas requerem faixas específicas de pH e temperatura para funcionar de forma ideal. Desvios do pH ideal alteram as cargas no sítio ativo, impedindo a interação com o substrato. Da mesma forma, mudanças de temperatura alteram a forma do sítio ativo; o retorno à temperatura ideal geralmente restaura a função, mas o calor excessivo pode desnaturar permanentemente a enzima. Essas propriedades são exploradas na preservação de alimentos através de decapagem e cozimento.

Question 5

Quais são cofatores e coenzimas, e por que algumas enzimas precisam deles?

Accepted Answer

Os cofatores são substâncias inorgânicas como íons (Mg2+, Mn2+) necessárias para a função enzimática, enquanto as coenzimas são biomoléculas orgânicas como as vitaminas B que participam na catálise sem serem consumidas. Algumas enzimas não podem catalisar reações independentemente e requerem estas moléculas auxiliares para funcionar. Por exemplo, a vitamina C é uma coenzima essencial para a síntese de colágeno.

Question 6

Como é medida a taxa de reação enzimática e usada como referência em experimentos?

Accepted Answer

A taxa de reação é quantificada medindo a quantidade de produto formado por unidade de tempo, calculada durante a fase linear quando a concentração do produto aumenta constantemente até a saturação da enzima. Uma vez estabelecida uma taxa de reação de linha de base sob condições padrão, ela serve como um ponto de referência de controle para comparar como diferentes tratamentos, como variações de temperatura ou pH, afetam a eficiência da enzima.

Question 7

O que são inibidores de enzimas e como afetam a função enzimática?

Accepted Answer

Inibidores de enzimas são moléculas que diminuem a atividade enzimática ao se ligarem ao sítio ativo ou a sítios alostéricos na enzima. A ligação do inibidor pode ser reversível, permitindo que a enzima retome a função uma vez que o inibidor se desprenda, ou irreversível, danificando permanentemente a enzima. Os inibidores têm aplicações práticas como antibióticos para inibir o crescimento bacteriano e como quimioterápicos para prevenir o câncer divisão celular.

Atividade enzimática

Catalisadores biológicos

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