21.7
Aminoácidos
Os aminoácidos são os monómeros que compõem as proteínas. Cada aminoácido tem a mesma estrutura fundamental, que consiste em um átomo de carbono centr…
Os aminoácidos são compostos orgânicos que são predominantemente compostos de carbono, hidrogénio, oxigénio e azoto. Embora existam centenas de aminoácidos, ali são vinte que funcionam como blocos de construção de proteínas. Estes vinte aminoácidos são frequentemente referidos pela abreviatura de três letras ou uma letra.
Todos os aminoácidos têm um carbono central chamado o carbono alfa, que funciona como um centro quiral para a maioria dos aminoácidos. Está ligado a um grupo amino, um grupo carboxil, um átomo de hidrogénio, e um grupo R variável. Uma molécula quiral tem quatro grupos distintos dispostos em torno de um átomo particular, conhecido como o centro quiral.
Como a glicina tem um átomo de hidrogênio como o seu grupo R, não tem quatro grupos distintos e, portanto, não ter um centro quiral. Estes quatro grupos podem formar duas configurações distintas que são estereoisómeros, chamados isómeros L e D.Estes isómeros são imagens espelhadas que não são sobrepostos uns sobre os outros. Aminoácidos utilizados em proteínas são sempre isómeros L.O grupo amina sobre um amino ácido pode atuar como base e aceitar um próton resultante numa carga positiva, enquanto que o grupo carboxil pode agir como um ácido e doar um próton resultante com uma carga negativa.
No pH fisiológico, os aminoácidos geralmente existem como cargas duplas e são chamados de zwitterions, moléculas com um número igual de cargas positivas e negativas. Todos os aminoácidos tem um grupo R único que é responsável pelas suas variadas características que incluem o seu tamanho, solubilidade e carregamento. Os aminoácidos são amplamente classificados em duas categorias com base no seu grupo R:não polar e polar.
Os aminoácidos não-polares podem ser divididos em alifáticos e aromáticos. Os aminoácidos polares podem ser divididos em ácido, básico, e não carregado a um pH neutro. Os grupos alifáticos são ligações de hidrocarbonetos que existem como diretos, ramificados ou cadeias cíclicas.
Os aminoácidos com grupos R alifáticos são a glicina, o aminoácido mais simples;alanina, valina, leucina, e isoleucina, que são extremamente hidrofóbicos e associam-se uns aos outros para formar estruturas de núcleos estáveis nas proteínas;a metionina, o aminoácido que contém enxofre;e a propine, que tem um anel alifático. Os grupos aromáticos são hidrocarbonetos que existem como anéis insaturados com alternância única e ligações duplas. Os aminoácidos aromáticos são fenilalanina, tirosina, e triptofano, todos de que são grandes e capazes de participar nas interações hidrofóbicas.
Os aminoácidos ácidos são aspartato e glutamato. Têm grupos carboxil que doam um próton ao tornarem-se negativamente carregados. Os aminoácidos básicos são lisina, arginina, e histidina.
Existem grupos de aminoácidos nas suas cadeias laterais que aceitam um próton para se tornarem positivamente carregados. Os aminoácidos polares não carregados são serina, treonina, cisteína, asparagina, e glutamina. São grupos hidrofílicos e contêm várias funções polares:grupos hidroxila em serina e treonina, um grupo sulfídrico em cisteína, e grupos de amidos em asparagina e glutamina.
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Q1: What are the four groups attached to the alpha carbon in amino acids?
The alpha carbon in amino acids is bonded to four distinct groups: an amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom, and a variable R group. These four groups arrange around the alpha carbon, which functions as a chiral center for most amino acids. The R group differs for each amino acid, determining its unique chemical properties and characteristics.
Q2: Why is glycine considered an exception among amino acids?
Glycine is the simplest amino acid because its R group is just a hydrogen atom, not a more complex side chain. Since it has only three distinct groups attached to its alpha carbon instead of four, glycine lacks a chiral center. This makes glycine unique among the twenty common amino acids used in protein synthesis.
Q3: What is a zwitterion and how do amino acids form them?
A zwitterion is a molecule with an equal number of positive and negative charges. At physiological pH, amino acids exist as zwitterions because the amino group accepts a proton and becomes positively charged, while the carboxyl group donates a proton and becomes negatively charged. This dual-charged state is the typical form of amino acids in living cells.
Q4: How do nonpolar and polar amino acids differ in their R groups?
Nonpolar amino acids have hydrophobic R groups that are either aliphatic or aromatic hydrocarbons. Polar amino acids have hydrophilic R groups containing functional groups like hydroxyl, sulfhydryl, or amide groups. The chemical nature of the R group determines whether an amino acid is acidic, basic, polar, or nonpolar, directly affecting its behavior in proteins.
Q5: What makes aromatic amino acids distinct from aliphatic amino acids?
Aromatic amino acids like phenylalanine, tyrosine, and tryptophan have R groups containing unsaturated rings with alternating single and double bonds. Aliphatic amino acids like glycine, alanine, and valine have single-bonded hydrocarbon R groups arranged as straight, branched, or cyclic chains. Both types are nonpolar and hydrophobic, but aromatic amino acids are larger and participate in hydrophobic interactions.
Q6: How do acidic and basic amino acids differ in their charge properties?
Acidic amino acids like aspartate and glutamate have carboxyl groups on their R groups that donate protons, becoming negatively charged. Basic amino acids like lysine, arginine, and histidine have amino groups on their side chains that accept protons, becoming positively charged. These charged R groups enable amino acids to participate in ionic interactions and affect protein structure and function.
Q7: Why are L-isomers the only amino acids used in protein synthesis?
Amino acids exist as L and D isomers, which are stereoisomers and mirror images that cannot be superimposed on each other. Proteins exclusively use L-isomers because biological systems evolved to recognize and incorporate only this configuration during protein synthesis. This specificity ensures consistent protein structure and function across all living organisms.