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Ligações Peptídicas
Uma ligação peptídica liga covalentemente aminoácidos através de uma reação de desidratação. Um grupo carboxilo de um aminoácido e um grupo amino de o…
Os aminoácidos covalentemente unem-se uns aos outros através de ligações de peptídeo. Uma ligação de peptídeo liga o grupo carboxil de um aminoácido ao grupo amino do outro. Os peptídeos são pequenas cadeias de aminoácidos que variam entre dois a cinquenta monómeros.
Uma ligação peptídeo forma-se através de uma reação de condensação que liberta uma molécula de água. Quando um grupo amino e um grupo carboxil se ligam entre si, resulta na formação de um grupo amina. A ligação peptídeo tem uma estrutura planar rígida e mostra algumas características de uma dupla ligação.
Isto é porque a dupla ligação sobre o carbonilo pode atuar como uma estrutura de ressonância com a ligação de peptídeo do carbono-nitrogénio. Esta ressonância conduz à diminuição no comprimento da ligação simples, um aumento no comprimento da dupla ligação, e inibe a rotação dos grupos à volta da ligação do peptídeo. As ligações peptídicas podem existir nas conformações cis e trans.
Na conformação cis, os carvões alfas estão do mesmo lado da ligação do peptídeo, e na conformação trans, eles estão em lados opostos da ligação. As ligações peptídicas ocorrem principalmente na conformação trans exceto quando o propine contribui para que o seu grupo de aminoácidos se una em formação. Os aminoácidos ligados através das ligações de peptídeo têm um terminal N e um terminal C.O terminal N é o fim onde o grupo de aminoácidos não é envolvidos na formação de uma ligação de peptídeo, e o terminal C é o fim onde o grupo carboxil não é envolvidos na formação de uma ligação de peptídeo.
A sequência de aminoácidos num peptídeo ou numa proteína começa sempre com o terminal N e termina com o terminal C.Quando dois aminoácidos se ligam entre si através de uma ligação de peptídeo, eles são conhecidos como dipeptídeos. Quando três e quatro aminoácidos se ligam entre si através da ligação de peptídeo, eles são conhecidos como tripeptídeos e tetrapeptídeos, respetivamente. E quando os vários aminoácidos se ligam entre si através de ligações de peptídeo, eles são conhecidos como polipeptídios.
As ligações peptídicas podem ser quebradas rapidamente através da hidrólise utilizando catalisadores químicos, tais como ácidos ou enzimas conhecidas como proteases. A quebra de ligações de peptídeo envolve a adição de uma molécula de água. Alternativamente, estas ligações podem quebrar-se espontaneamente através de um processo lento na presença de água.
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Q1: How does a peptide bond form between amino acids?
A peptide bond forms through a condensation reaction where the carboxyl group of one amino acid links to the amino group of another, releasing a water molecule. This covalent bond creates an amide group, joining the two amino acids together. The reaction is reversible through hydrolysis, which adds water back to break the bond.
Q2: What is the structural difference between cis and trans peptide bonds?
In cis conformation, the alpha carbons of both amino acids are on the same side of the peptide bond, while in trans conformation they are on opposite sides. Peptide bonds predominantly occur in the trans conformation, except when proline contributes its amino group to bond formation, where cis bonds are more common.
Q3: Why does a peptide bond have a rigid planar structure?
The peptide bond exhibits rigidity due to resonance between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This electron sharing decreases the single bond length and increases the double bond length, preventing rotation around the peptide bond and creating its characteristic planar structure.
Q4: What are N-terminal and C-terminal ends in a peptide chain?
The N-terminal is the end of a peptide chain with a free amino group not involved in peptide bond formation, while the C-terminal has a free carboxyl group. Amino acid sequences always begin at the N-terminal and end at the C-terminal, establishing the directional orientation of the polypeptide chain.
Q5: How are peptides classified based on the number of amino acids?
Peptides are classified by chain length: dipeptides contain two amino acids, tripeptides contain three, and tetrapeptides contain four. When several amino acids link through peptide bonds, they form polypeptides. Polypeptides that fold into specific three-dimensional structures with distinct functions are called proteins.
Q6: How can peptide bonds be broken down?
Peptide bonds break through hydrolysis, which adds a water molecule to cleave the bond. This can occur rapidly using chemical catalysts like acids or enzymes called proteases, or slowly through spontaneous hydrolysis in the presence of water alone. Both mechanisms reverse the condensation reaction.
Q7: What role does resonance play in peptide bond chemistry?
Resonance in peptide bonds involves electron sharing between the carbonyl group's double bond and the carbon-nitrogen single bond. This resonance stabilizes the bond structure, reduces rotation around the peptide linkage, and contributes to the rigid planar geometry essential for protein folding and function.