2.8
Forças Intermoleculares
Átomos e moléculas interagem através de ligações (ou forças): intramoleculares e intermoleculares. As forças são eletrostáticas uma vez que surgem de…
As forças intermoleculares, que existem entre as moléculas, são originárias das interações eletrostáticas entre as cargas, as cargas parciais e as cargas temporárias. Todas as moléculas produzem cargas temporárias. Devido à distribuição variada de elétrons, uma maior densidade de elétrons numa região de nuvem de elétrons resulta num dipolo instantâneo, ou um dipolo temporário.
Isto induz subsequentemente a outro dipolo instantâneo na molécula vizinha. O efeito dominó dos dipolos ascende a forças atrativas intermoleculares fracas chamadas forças de dispersão, que existem entre todas as moléculas, sejam polares ou não polares. Alguns compostos covalentes, como a água, por exemplo, têm regíons ricas em elétrons e regíons pobres em elétrons provocadas pelas diferenças dos átomos em eletronegatividade.
A distribuição desigual de elétrons partilhados e a forma molecular do composto cria permanentemente cargas parciais, resultantes num dipolo permanente no neutron de outro composto tornando-o polar. As moléculas com dipolos permanentes também chamadas de compostos polares alinham-se através de forças dipolo-dipolo, onde a extremidade positiva de uma molécula interage eletrostaticamente com a extremidade negativa da molécula vizinha. Se um composto polar contiver um átomo de hidrogênio covalentemente ligado a um pequeno átomo altamente eletronegativo como o flúor, oxigênio, ou nitrogênio, os átomos tendem a ter cargas parciais maiores.
Consequentemente, o átomo de hidrogênio em ligações F-H, O-H, N-H interagem fortemente com o átomo eletronegativo sobre o seu vizinho através de um tipo especial de dipolo dipolo uma força chamada ligação de hidrogênio. Nomeadamente, as ligações de hidrogênio são mais fortes do que as forças dipolo dipolo, e compostos capazes de formar ligações de hidrogênio exibem pontos de fusão e ebulição superiores. As três forças intermoleculares dispersão, dipolo-dipolo, e ligações de hidrogênio são, em comparação com as forças intramoleculares, relativamente fracas, com forças variáveis.
São coletivamente classificadas como forças de van der Waals. Enquanto as forças de dispersão estão presentes entre todas as moléculas, polares ou não polares, forças dipolo dipolo e existem ligações de hidrogênio apenas em torno das moléculas polares. Exclusivamente para as soluções é a força íon-dipolo, que é a mais forte força intermolecular.
Quando um composto iónico como o cloreto de sódio é dissolvido num solvente polar como a água, os íons dissociados interagem com os dipolos do solvente através das fortes forças íons-dipolo. Aqui, os catíons associam-se às extremidades negativas das moléculas da água, enquanto os aníons interagem com as extremidades positivas.
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Q1: What are the main types of intermolecular forces?
Intermolecular forces include hydrogen bonds, van der Waals forces, dipole-dipole interactions, and London dispersion forces. These noncovalent attractions in biomolecules govern how molecules interact and organize in biological systems. Understanding these forces is essential for comprehending protein folding, molecular recognition, and cellular function.
Q2: How do hydrogen bonds differ from other intermolecular forces?
Hydrogen bonds form between a hydrogen atom bonded to an electronegative atom and another electronegative atom. They are stronger than van der Waals forces and dipole-dipole interactions but weaker than covalent bonds. Hydrogen bonding is crucial for DNA base pairing and protein secondary structure stabilization.
Q3: What causes London dispersion forces to occur between molecules?
London dispersion forces arise from temporary dipoles created by electron movement within nonpolar molecules. These weak attractions occur when electron clouds shift, creating momentary positive and negative regions. Though individually weak, London dispersion forces collectively influence molecular behavior and are significant in hydrophobic interactions within proteins.
Q4: Why are dipole-dipole interactions important in biological molecules?
Dipole-dipole interactions occur between polar molecules with permanent dipoles, such as those containing carbonyl or hydroxyl groups. These attractions are stronger than London dispersion forces and help stabilize molecular structures and interactions. They play a key role in solubility, molecular recognition, and the organization of cellular components.
Q5: How do van der Waals forces affect protein structure and function?
Van der Waals forces, encompassing dipole-dipole interactions and London dispersion forces, contribute to protein stability through cumulative weak attractions. These forces help maintain tertiary structure and facilitate molecular packing in protein cores. Though individually weak, their collective effect is essential for proper protein folding and biological activity.
Q6: What is the relationship between intermolecular forces and molecular solubility?
Intermolecular forces determine whether molecules dissolve in solvents based on compatibility of attractions. Polar solvents dissolve polar solutes through hydrogen bonding and dipole-dipole interactions, while nonpolar solvents dissolve nonpolar solutes through London dispersion forces. This principle underlies cellular transport and the behavior of biomolecules in aqueous environments.