Despolimerização dos filamentos de actina

A desmontagem do filamento de actina é guiada por proteínas como Cofilina e Gelsolina por meio de mecanismos distintos.

A cofilina, uma pequena proteína, liga-se em uma proporção de um para um com as subunidades ADP-actina na extremidade negativa da F-actina. Como resultado, a F-actina se torce, reduzindo o comprimento de cada volta helicoidal.

As hélices de F-actina encolhendo geram estresse mecânico, aumentando a taxa de hidrólise do ATP, o que torna o filamento quebradiço. Isso, por sua vez, facilita a liberação de monômeros de ADP-actina da extremidade negativa.

A gelsolina é uma proteína de múltiplos domínios regulada pela concentração de íons cálcio na célula. Com a ligação de íons de cálcio, a Gelsolin sofre uma mudança conformacional que permite que ela se ligue aos lados da F-actina.

Ao se ligar aos lados da F-actina, a Gelsolina-cálcio ativada se insere entre as subunidades de actina no filamento, separando os monômeros para formar um complexo Gelsolina-actina.

Como resultado, o filamento de actina se divide em dois, onde uma parte tem uma extremidade positiva e uma extremidade negativa com ADP-actina de dissociação rápida.