Energia para impulsionar a translocação

A translocação de proteínas mitocondriais é alimentada por duas fontes de energia distintas: hidrólise de ATP e potencial eletroquímico através da membrana interna.

À medida que um precursor ligado à chaperona passa pelo complexo TOM para atingir o canal TIM, um potencial eletroquímico de 200 milivolts através da membrana interna puxa a pré-sequência carregada positivamente.

Na matriz, o Hsp70 mitocondrial se liga ao peptídeo de entrada e o transloca pelo modelo de catraca térmica ou catraca de ponte cruzada.

No modelo de catraca térmica, uma cadeia polipeptídica emergente se move para frente e para trás através do canal TIM. Quando o ATP ligado ao Hsp70 é hidrolisado, ele evita o retrocesso do polipeptídeo. À medida que vários Hsp70s se ligam, o precursor é translocado para a matriz mitocondrial.

No modelo de catraca de ponte cruzada, a matriz Hsp70 liga o complexo TIM próximo à boca de seu canal.

À medida que o ATP se liga, o Hsp70 sofre uma mudança conformacional para se prender ao precursor ao sair do canal TIM. A hidrólise do ATP garante a ligação do Hsp70, puxando o restante do peptídeo através do canal TIM.

A religação do ATP desencadeia a dissociação do Hsp70, após o que o