Glicosilação de proteínas

As proteínas de membrana que se estendem de uma superfície celular geralmente carregam cadeias de carboidratos ou glicanos ligados covalentemente.

A adição de glicanos às proteínas, ou glicosilação, é catalisada por glicosiltransferases que ligam unidades de açúcar às cadeias laterais de aminoácidos usando diferentes mecanismos.

Os açúcares são adicionados aos grupos hidroxila de serinas ou treoninas selecionadas na glicosilação do tipo O ou aos grupos amida da asparagina na glicosilação do tipo N.

A síntese de glicoproteínas começa no RE rugoso com um glicano precursor de 14 açúcares pré-formado contendo três glicose, nove manose e duas N-acetilglucosaminas. Cinco dos quatorze açúcares formam um núcleo conservado em todos os oligossacarídeos ligados a N, enquanto outros variam.

O núcleo é pré-montado em um transportador lipídico ligado à membrana ER, o fosfato de Dolicol.

À medida que um polipeptídeo recém-sintetizado emerge no lúmen do RE, a enzima oligossacariltransferase ligada à membrana ajuda o precursor a se ligar a asparaginas selecionadas.

O precursor é então modificado por glicosidases que adicionam ou removem monossacarídeos para formar a glicoproteína.