Separação de Cromátides Irmãs

No final da metáfase, os cromossomos biorientados se alinham na placa metafásica. Durante esta fase, os complexos de anéis de proteína coesina mantêm as cromátides irmãs juntas na região do centrômero e evitam que sejam separadas.

A progressão da metáfase para a anáfase é desencadeada pela fosforilação induzida por ciclina-Cdk de uma multissubunidade, a enzima ubiquitina ligase - o complexo promotor da anáfase, também conhecido como ciclossomo ou APC / C. A APC / C fosforilada se liga a uma proteína, Cdc20, formando um complexo ativo.

O complexo APC/C ativo reconhece uma proteína inibitória chamada securina que está ligada a uma enzima protease chamada separase. Antes desse reconhecimento, a securina inibe a atividade de separase.

O complexo APC/C ativo marca a securina com a proteína ubiquitina, direcionando-a para a degradação proteassômica. Destruição de liberações de securina separase.

O complexo ciclina-Cdk também regula negativamente a atividade de separase não ligada por meio da fosforilação inibitória.

O complexo APC/C ativo causa a ubiquitinação das ciclinas, direcionando-as para a degradação proteassômica. A destruição da ciclina remove a atividade enzimática das quinases dependentes de ciclina ou Cdks.

A inativação de Cdks permite que as enzimas fosfatase desfosforilem a separação e previne a refosforilação inibitória mediada por Cdk da separase. A desfosforilação permite que a enzima separase clive o complexo de anéis de coesina que mantém as cromátides irmãs unidas.

A clivagem da coesina resulta na perda absoluta da coesão da cromátide irmã, marcando a transição da metáfase para a anáfase. A perda de coesão permite que as cromátides irmãs se separem e se movam para pólos opostos do fuso.