3.12: Enzimas e Energia de Ativação

A energia de ativação (ou energia livre de ativação), abreviada como E_a, é a pequena quantidade de energia necessária para que todas as reações químicas ocorram. Durante as reações químicas, certas ligações químicas se rompem e novas se formam. Por exemplo, quando uma molécula de glicose se quebra, as ligações entre os átomos de carbono da molécula se rompem. Como são ligações que armazenam energia, elas liberam energia quando quebradas. No entanto, a molécula deve ser um pouco distorcida para chegar a um estado que permita a quebra das ligações. Uma pequena entrada de energia é necessária para atingir esse estado instável e de alta energia, chamado estado de transição. Por essa razão, as moléculas reagentes não duram muito em seu estado de transição, mas prosseguem muito rapidamente para as próximas etapas da reação química. O estado de transição da reação existe em um estado de energia superior ao dos reagentes e, portanto, E_a é sempre positivo.

Quando uma enzima se liga ao seu substrato, forma um complexo enzima-substrato. Este complexo reduz a energia de ativação da reação e promove sua rápida progressão de várias maneiras. O complexo enzima-substrato pode diminuir a energia de ativação contorcendo as moléculas do substrato de forma a facilitar a quebra da ligação, ajudando a atingir o estado de transição. As enzimas também podem diminuir as energias de ativação ao participar da reação química. Os resíduos de aminoácidos podem fornecer íons ou grupos químicos específicos que formam ligações covalentes com moléculas de substrato como uma etapa necessária no processo de reação. É importante lembrar que a enzima sempre retornará ao seu estado original ao final da reação. Uma das propriedades marcantes das enzimas é que elas permanecem inalteradas pelas reações que catalisam. Depois que uma enzima catalisa uma reação, ela libera seu(s) produto(s).

Este texto é adaptado de Openstax Biology 2e, Seção 6.2 Energia potencial, cinética, livre e de ativação e Seção 6.5: Enzimas, 

Em uma reação química, a energia de ativação, ou E_a, é a diferença de energia livre entre os substratos em seu estado fundamental e em seu estado de transição de alta energia, uma estrutura transitória instável.

Esses reagentes devem ter energia cinética suficiente para colidir com frequência e sofrer modificações químicas para formar produtos.

Devido à energia de ativação de uma reação, o estado de transição tem uma energia maior do que os reagentes ou os produtos. Ele pode perder rapidamente essa energia e retornar aos reagentes ou se converter em produtos.

Quando os substratos se ligam às suas enzimas, a energia de ativação diminui, permitindo que mais reagentes atinjam o estado de transição. Isso permite que mais moléculas sejam transformadas em produtos e aumenta a taxa de uma reação catalisada por enzima em comparação com uma não catalisada.

As enzimas aceleram as taxas de reação de várias maneiras, incluindo a estabilização do estado de transição, posicionando os substratos na orientação adequada ou fornecendo ambientes químicos apropriados, como carga ou pH.