Translocação Pós-traducional de Proteínas para o RER

Algumas proteínas são completamente sintetizadas por partículas de ribossomos livres no citosol antes de entrar no lúmen do RE. Esse mecanismo é chamado de translocação de proteína pós-tradução.

Após a tradução, as chaperonas citosólicas ligam-se imediatamente à cadeia polipeptídica para evitar que ela se dobre prematuramente.

Uma vez que a proteína ligada à chaperona atinge a membrana do RE, sua sequência de sinal é reconhecida por um local de reconhecimento dentro do canal Sec61.

Então, a proteína começa lentamente a deslizar pelo canal e emerge na extremidade luminal, onde recruta chaperona BiP ligada ao ATP.

O complexo heterodimérico Sec62 / Sec63 hidrolisa o ATP para induzir uma mudança conformacional na molécula de BiP, permitindo que ela agarre o polipeptídeo.

Novas moléculas de BiP continuam se ligando ao polipeptídeo de entrada, puxando-o ativamente para o lúmen do RE.

À medida que o polipeptídeo entra no lúmen, sua sequência de sinal é clivada pela peptidase de sinal localizada na membrana do RE.

Após a conclusão da translocação, os fatores de troca de nucleotídeos substituem todos os ADPs ligados às moléculas de BiP por ATPs, preparando-os para o próximo ciclo de translo