Proteínas Intrinsecamente Desordenadas

As proteínas têm frequentemente estruturas rígidas secundárias e terciárias que podem ser determinadas experimentalmente. Entretanto, muitas proteínas têm estruturas flexíveis sem uma conformação fixa. Estas proteínas intrinsecamente desordenadas, ou IDPs, devem mudar de forma para desempenharem as suas funções num organismo.

As secções desordenadas de proteínas contêm muitos aminoácidos hidrófilos, porque a sua cadeia de aminoácidos deve ser solúvel no citoplasma. As IDPs contêm poucos aminoácidos hidrófobos quando toda a cadeia é flexível. Isto é porque ao contrário das estruturas compactas da proteína, estas estruturas estendidas não têm um núcleo de proteína onde os aminoácidos hidrófobos podem se unir.

Ao contrário de proteínas inadequadamente ou não dobradas, que são normalmente recondicionadas ou degradadas pela célula, s IDPs nunca podem se dobrar em uma estrutura fixa só podem se tornar ordenadas sob condições celulares específicas. Quando um arranjo estruturado da cadeia de aminoácidos forma em uma IDP, isto é chamado uma desordem para a transição de ordem. Isto pode ser desencadeado por uma modificação covalente ou uma interação com outra molécula que induz uma nova confor