Reguladores de Proteínas Ligadas Covalentemente

Muitas proteínas são reguladas por moléculas covalentemente ligadas, incluindo grupos funcionais, tais como metilo ou acetilo e pequenas proteínas, tais como ubiquitina. As ligações covalentes ocorrem em aminoácidos específicos na cadeia polipeptídica. Por exemplo, os grupos de fosfato são covalentemente ligados à serina, treonina, ou tirosina.

Os grupos de metilo e acetilo estão ligados à lisina. A ubiquitina está ligada a lisina, cistina, serina, ou resíduos de treonina. Uma enzima ou par de enzimas reversivelmente catalisa estas modificações pós-translacionais.

E a acetilo-transferase pode acetilasse uma proteína enquanto uma diacetilasse pode remover mais tarde o grupo. Estas modificações podem alterar a função de uma proteína ou a localização em uma célula. Por exemplo, a acetilação de proteínas histonas regula a expressão gênica abrindo a estrutura de DNA para ativar a transcrição gênica.

A metilação de proteínas histonas, por outro lado, é conhecida para reprimir a transcrição apertando a estrutura. Outro exemplo é p53, uma proteína supressora tumoral principal múltipla que sofre diversas modificações covalentes em resposta ao estresse. A exposição aos agentes prejudiciais do D