Proteínas Transmembranares de Passagem Múltipla e Barril β

Em proteínas de membrana de múltiplas passagens, a interação entre múltiplos domínios transmembranares determina sua estrutura e função.

Os receptores acoplados à proteína G são a maior família de proteínas de membrana. Eles contêm sete alfa-hélices transmembranares que atuam para transmitir sinais entre os ambientes extracelular e intracelular da célula.

Em contraste, muitas proteínas de membrana formadoras de canais, como as porinas, contêm várias fitas beta da proteína. Estes formam ligações de hidrogênio para formar uma folha beta cilíndrica contínua, criando uma estrutura rígida em forma de anel chamada barril beta.

Os aminoácidos nos fios alternam entre resíduos polares e apolares. Grupos apolares apontam para fora do barril e interagem com a membrana hidrofóbica.

As cadeias laterais polares orientam-se para a abertura hidrofílica interna, que forma um canal do espaço extracelular para o intracelular, permitindo a passagem de pequenos solutos polares.