3.14: Número de Renovação e Eficiência Catalítica

O número de renovação, ou número de rotatividade, de uma enzima é o número máximo de moléculas de substrato que ela pode transformar por unidade de tempo. Os números de rotatividade para a maioria das enzimas variam de 1 a 1.000 moléculas por segundo. A catalase tem o maior número de rotatividade conhecido, capaz de converter até 2,8×10⁶ moléculas de peróxido de hidrogênio em água e oxigênio por segundo. A lisozima tem o menor número de rotatividade conhecido de meia molécula por segundo.

A quimotripsina é uma enzima pancreática que decompõe as proteínas durante a digestão. O número de rotatividade da quimotripsina é de 100 moléculas por segundo. Se esta reação ocorresse sem catalisação, as ligações peptídicas levariam centenas de anos para se quebrar na água em pH neutro. Assim, o alto número de rotatividade da quimotripsina ajuda na rápida digestão das proteínas no intestino.

A enzima ribulose 1,5-bifosfato carboxilase oxigenase, ou RuBisCO, tem um número de rotatividade muito baixo de fixação de 3 moléculas de CO₂ por segundo e é uma das enzimas mais lentas. Porém, a abundância de RuBisCO na natureza compensa o baixo número de rotatividade. A RuBisCO constitui cerca de 50% da proteína total encontrada nas folhas.

Uma enzima com um elevado número de turnover pode não ser necessariamente altamente eficiente. A eficiência catalítica de uma enzima é dada pela razão entre o número de rotatividade, k_cat, e a afinidade_, K_M. Em outras palavras, uma enzima também deve ter um K_M baixo para o substrato para ser eficiente. A eficiência catalítica média da maioria das enzimas é de aproximadamente 10⁵ M^-1s^-1, o que significa que são moderadamente eficientes. Algumas poucas enzimas com eficiência catalítica entre 10⁸-10⁹ M^-1s^-1 são supereficientes, ou cataliticamente perfeitas.

O número de rotatividade ou k_cat indica a rapidez com que uma enzima pode converter moléculas de substrato em produtos.

k_cat é igual ao número máximo de moléculas de substrato que podem ser transformadas em um determinado tempo por sítio ativo da enzima.

Os números de renovação de diferentes enzimas variam de menos de uma molécula de substrato a milhões de moléculas por segundo.

Para calcular k_cat, a velocidade máxima ou V_max de uma reação catalisada por enzima é dividida pela concentração total da enzima.

Tanto k_cat, a taxa catalítica, quanto K_M, a afinidade por um substrato, afetam a eficiência catalítica de uma enzima - a eficácia com que uma enzima acelera uma determinada reação bioquímica.

Uma maneira de medir a eficiência catalítica para um substrato específico é a proporção de k_cat para K_M.

Enzimas com um _gato de alto k catalisam rapidamente a transformação de um substrato, e aquelas com um baixo K_M se ligam fortemente a seus substratos. Portanto, as enzimas com uma proporção maior são mais eficientes.

Uma enzima que se liga a vários substratos é mais eficiente cataliticamente para o substrato com a maior proporção k_cat para K_M.