Chaperonas Moleculares e Enovelamento de Proteínas

EBVTT Como são sintetizados na célula, a maioria das proteínas não dobra espontaneamente em sua conformação nativa, mas requerem uma classe especial de proteínas chamadas chaperonas para ajudá-las a dobrá-las. Dos vários tipos de chaperonas moleculares encontradas em procariotas e eucariotas, as duas famílias principais são as proteínas de choque de calor Hsp70 e Hsp60. Em uma proteína corretamente dobrada, remendos hidrófobos estão enterrados no interior.

Em proteínas mal dobradas, remendos hidrófobos são expostos. Tais patches em diferentes moléculas da proteína podem ligar-se a umas às outras, levando a uma agregação irreversível de proteínas. As chaperonas reconhecem estes patches hidrófobos expostos e previnem a agregação proteica, facilitando o dobramento das proteínas.

A maquinaria de Hsp70 age frequentemente antes que a proteína deixe o ribossoma, com cada monômero ligado de ATP reconhecendo um estiramento pequeno dos aminoácidos hidrófobos em uma superfície 00:01:05.630 00:07.070:01 da proteína. Um conjunto de proteínas menores Hsp40 interage com este complexo e desencadeia a hidrólise ATP. Como resultado, partes de Hsp70 se juntam como mandíbulas, aprisionando a proteína es