M-Cdk impulsiona a transição para a mitose

A transição de uma célula para a mitose é caracterizada pela ativação de complexos M-Cdk, consistindo na proteína quinase Cdk1 - ou quinase dependente de ciclina 1 - ligada à ciclina M.

Os complexos M-Cdk se formam quando a ciclina M se acumula. Na maioria das células, os níveis de ciclina M atingem o pico durante o G₂ - a fase de lacuna após a duplicação cromossômica da fase S - e a mitose inicial.

O complexo M-Cdk é fosforilado em um sítio ativo pela quinase ativadora de CDK, ou CAK. No entanto, o complexo permanece inativo, pois também é fosforilado em dois sítios inibitórios pela proteína quinase Wee1.

M-Cdk é ativado em grande parte pela proteína fosfatase Cdc25. Cdc25 remove os fosfatos que inibem M-Cdk e suprime a atividade inibitória de Wee1.

M-Cdk impulsiona a transição para a mitose ativando fatores necessários para os primeiros processos mitóticos.

Na prófase, a atividade do M-Cdk estimula o encurtamento e a compactação dos cromossomos, conhecida como condensação cromossômica. Durante a prófase, o M-Cdk também inicia a formação do fuso mitótico - que separa os cromossomos em duas células-filhas.

Durante a prometáfase em células animais, o M-Cdk ajuda a degradar o envelope nuclear, permitindo que o núcleo se quebre.

Na metáfase, o M-Cdk medeia a ligação das cromátides irmãs aos pólos opostos do fuso.

O M-Cdk promove a reorganização multifásica do aparelho de Golgi, o que é importante para a correta formação do fuso e segregação da organela. Além disso, ao longo da mitose, o M-Cdk está envolvido na reorganização do citoesqueleto de actina, o que ajuda a determinar a orientação do fuso e o eixo de divisão celular, entre outras funções.