35.13
A conclusão bem-sucedida da anáfase também depende da atividade de uma ubiquitina ligase chamada complexo promotor de anáfase ou ciclossomo APC / C.
Durante a transição para a anáfase, a proteína Cdc20 se liga e ativa a APC/C. O APC/C ativado ubiquitina as proteínas reguladoras, S-ciclinas e M-ciclinas, direcionando-as para degradação proteassômica.
A degradação da ciclina inibe a atividade da maioria dos Cdks. A ausência de atividade quinase dependente de ciclina permite que as fosfatases desfosforilem a maioria dos substratos de Cdk dentro da célula, o que é necessário para a conclusão da anáfase.
A destruição gradual de proteínas específicas é necessária para a progressão e conclusão do ciclo celular. Essas proteínas são ubiquitinadas pelas ubiquitinas ligases e posteriormente destruídas pelo proteassoma. O SCF (Skp1/Cullin/F-box) e o complexo promotor de anáfase (APC) são duas importantes ligases de ubiquitina envolvidas na progressão do ciclo celular. Enquanto o SCF está ativo durante todo o ciclo celular, o APC é ativado durante a transição da metáfase para a anáfase. Cdc20 ou Cdh1 ligam-se à APC e a ativam, resultando na formação dos complexos APCCdc20 e APCCdh1, respectivamente. Cdc20 e Cdh1 também ajudam a APC a identificar seus substratos.
APCCdc20 desempenha um papel essencial na transição da metáfase para a anáfase. As cromátides irmãs são mantidas unidas por coesinas. Os anéis de coesina precisam ser quebrados pela enzima separase para que as cromátides irmãs possam se mover em direção aos polos opostos durante a anáfase. No entanto, a atividade da separase é inibida pela proteína securina. APCCdc20 ubiquitina a securina, levando à sua degradação proteasomal. Isso leva à ativação subsequente da separase. APCCdc20 também ubiquitina ciclinas mitóticas, que por sua vez inativa quinases dependentes de ciclina ou Cdks. A inativação de Cdks e a subsequente desfosforilação de substratos de Cdk são necessárias para a conclusão da divisão celular.
A conclusão bem-sucedida da anáfase também depende da atividade de uma ubiquitina ligase chamada complexo promotor de anáfase ou ciclossomo APC / C.
Durante a transição para a anáfase, a proteína Cdc20 se liga e ativa a APC/C. O APC/C ativado ubiquitina as proteínas reguladoras, S-ciclinas e M-ciclinas, direcionando-as para degradação proteassômica.
A degradação da ciclina inibe a atividade da maioria dos Cdks. A ausência de atividade quinase dependente de ciclina permite que as fosfatases desfosforilem a maioria dos substratos de Cdk dentro da célula, o que é necessário para a conclusão da anáfase.
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