Proteínas Globulares

As proteínas evoluíram para formar estruturas quaternárias e complexos de várias unidades quando moléculas maiores são necessárias para a célula, em vez de ter cadeias de aminoácidos mais longas. A maioria das proteínas se enquadra em uma das duas categorias: globular e fibrosa.

As proteínas globulares são compactas, com sua cadeia de aminoácidos enrolada em uma forma esferóide. Suas estruturas secundárias são geralmente uma mistura de alfa-hélices e beta-folhas.

A maioria das proteínas intracelulares são globulares e solúveis em água, como muitas enzimas e fatores de transcrição. Nessas estruturas, os aminoácidos hidrofóbicos se compactam firmemente no meio da estrutura esferóide, enquanto os aminoácidos hidrofílicos são encontrados na superfície externa.

As proteínas globulares interagem umas com as outras em uma variedade de configurações, formando diferentes tipos de estruturas, incluindo filamentos ou complexos multiméricos.

Muitos formam estruturas quaternárias, uma única unidade funcional composta por mais de uma cadeia de aminoácidos. Por exemplo, a hemoglobina funciona como um tetrâmero composto por duas subunidades alfa e duas beta.

Estruturas ainda maiores podem ser construídas quando uma proteína globular se associa a uma ou mais proteínas adicionais. Por exemplo, um filamento de actina é formado quando muitos monômeros globulares de actina se unem para criar longas fitas de proteína helicoidal.