25.3
O receptor de insulina pertence à família dos receptores tirosina quinase. É composto por dímeros de α/β ligados a dissulfeto, formando um heterotetrâmero transmembrana.
É altamente abundante em adipócitos, músculo esquelético e hepatócitos.
A ligação da insulina às subunidades α estimula a atividade da tirosina quinase da subunidade β, permitindo que elas se fosforilem, levando à ativação do receptor.
O receptor de insulina ativado fosforila proteínas intracelulares específicas, como Shc e IRS, que interagem com efetores a jusante, como MAP quinase e PI3-quinase, respectivamente, contribuindo para o crescimento, diferenciação e sobrevivência celular.
Além disso, a interação PI3-quinase-IRS gera PIP3, que ativa e ancora Akt na membrana, promovendo eventos de sinalização para translocação de membrana GLUT4, o que facilita o influxo excessivo de glicose em tecidos responsivos à insulina, como adipócitos e músculo esquelético.
A glicose internalizada fosforila em glicose-6-fosfato, entrando na via glicolítica ou pentose fosfato. A glicose-6-fosfato também pode ser isomerizada em glicose-1-fosfato e armazenada como glicogênio.
A ação da insulina é mediada por um receptor tirosina quinase, semelhante ao receptor IGF-1. O número de receptores por célula varia significativament…
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