$$\rightleftharpoonup{xx}$$
$$\longleftharp{xx}$$,
$$\longrightharp{xx}$$,
Solid-state nanoporos têm sido utilizados para realizar as medições ao nível única molécula para examinar a estrutura local e flexibilidade de ácidos nucléicos 1-6, o desdobramento de proteínas 7 e afinidade de ligação de ligantes diferentes 8. Ao unir esses nanoporos à técnica de pulso-resistivo 9-12, tais medições pode ser feito sob uma ampla variedade de condições e sem a necessidade de rotulagem 3. Na técnica de resistência de pulso, uma solução de sal iônico é introduzido em ambos os lados do nanopore. Portanto, os íons são levados de um lado da câmara para o outro por um potencial transmembrana aplicada, resultando em uma corrente constante. O particionamento de um analito na nanopore provoca uma deflexão bem definidas nesta corrente, que pode ser analisado para extrair informação única molécula. Usando esta técnica, a adsorção de proteínas único para as paredes nanopore pode ser monitorado em uma ampla gama decondições 13. Adsorção de proteínas está crescendo em importância, porque, como dispositivos microfluídicos encolher de tamanho, a interação destes sistemas com proteínas simples se torna uma preocupação. Este protocolo descreve um ensaio rápido para a proteína de ligação aos filmes de nitreto, que pode ser facilmente alargada a outros filmes finos passíveis de perfuração nanopore, ou em superfícies de nitreto de funcionalizados. A variedade de proteínas pode ser explorado sob uma ampla gama de soluções e condições de desnaturação. Além disso, este protocolo pode ser usado para explorar mais problemas básicos usando espectroscopia nanopore.