Name: Um ensaio in vitro para degradação de LpxC pela protease FtsH ligada à membrana e pelo adaptador LapB de Escherichia coli (Vídeo) | JoVE Journal
Uploaded: 2026-06-22T13:00:00.000+00:00
Duration: 11 min 5 s
Description: Aprenda um ensaio de degradação de LpxC por FtsH e LapB em proteolipossomos usando detecção por fluorescência. Este método permite análise cinética quantitativa de proteólise em membranas com alta sensibilidade.

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<ol><li>Sauer, R. T., Baker, T. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Aaa%2B+proteases%3A+ATP-fueled+machines+of+protein+destruction%5BTitle%5D)+AND+%22Annu+Rev+Biochem%22%5BJournal%5D)">Aaa+ proteases: ATP-fueled machines of protein destruction.</a> Annu Rev Biochem. 80 (1), 587-612 (2011).</li>
<li>Neuwald, A. F., Aravind, L., Spouge, J. L., Koonin, E. V. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((AAA%3A+A+class+of+chaperone-like+ATPases+associated+with+the+assembly%2C+operation%2C+and+disassembly+of+protein+complexes%5BTitle%5D)+AND+%22Genome+Res%22%5BJournal%5D)">AAA: A class of chaperone-like ATPases associated with the assembly, operation, and disassembly of protein complexes.</a> Genome Res. 9 (1), 27-43 (1999).</li>
<li>Kim, Y. I., Burton, R. E., Burton, B. M., Sauer, R. T., Baker, T. A. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dynamics+of+substrate+denaturation+and+translocation+by+the+ClpxP+degradation+machine%5BTitle%5D)+AND+%22Mol+Cell%22%5BJournal%5D)">Dynamics of substrate denaturation and translocation by the ClpxP degradation machine.</a> Mol Cell. 5 (4), 639-648 (2000).</li>
<li>Gur, E., Sauer, R. T. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Recognition+of+misfolded+proteins+by+Lon%2C+a+AAA%2B+protease%5BTitle%5D)+AND+%22Genes+Dev%22%5BJournal%5D)">Recognition of misfolded proteins by Lon, a AAA+ protease.</a> Genes Dev. 22 (16), 2267-2277 (2008).</li>
<li>Ogura, T., Wilkinson, A. J. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Aaa%2B+superfamily+ATPases%3A+Common+structure-diverse+function%5BTitle%5D)+AND+%22Genes+Cells%22%5BJournal%5D)">Aaa+ superfamily ATPases: Common structure-diverse function.</a> Genes Cells. 6 (7), 575-597 (2001).</li>
<li>Tomoyasu, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+Escherichia+coli+FtsH+protein+is+a+prokaryotic+member+of+a+protein+family+of+putative+ATPases+involved+in+membrane+functions%2C+cell-cycle+control%2C+and+gene+expression%5BTitle%5D)+AND+%22J+Bacteriol%22%5BJournal%5D)">The Escherichia coli FtsH protein is a prokaryotic member of a protein family of putative ATPases involved in membrane functions, cell-cycle control, and gene expression.</a> J Bacteriol. 175 (5), 1344-1351 (1993).</li>
<li>Tomoyasu, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Topology+and+subcellular+localization+of+FtsH+protein+in+Escherichia+coli%5BTitle%5D)+AND+%22J+Bacteriol%22%5BJournal%5D)">Topology and subcellular localization of FtsH protein in Escherichia coli.</a> J Bacteriol. 175 (5), 1352-1357 (1993).</li>
<li>Ito, K., Akiyama, Y. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Cellular+functions%2C+mechanism+of+action%2C+and+regulation+of+FtsH+protease%5BTitle%5D)+AND+%22Annu+Rev+Microbiol%22%5BJournal%5D)">Cellular functions, mechanism of action, and regulation of FtsH protease.</a> Annu Rev Microbiol. 59 (1), 211-231 (2005).</li>
<li>Chai-Danino, M., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Membrane-embedded+polar+residues+target+membrane+proteins+for+degradation+by+the+quality+control+protease+FtsH%5BTitle%5D)+AND+%22bioRxiv%22%5BJournal%5D)">Membrane-embedded polar residues target membrane proteins for degradation by the quality control protease FtsH.</a> bioRxiv. , (2023).</li>
<li>Arends, J., Thomanek, N., Kuhlmann, K., Marcus, K., Narberhaus, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((In+vivo+trapping+of+ftsh+substrates+by+label-free+quantitative+proteomics%5BTitle%5D)+AND+%22Proteomics%22%5BJournal%5D)">In vivo trapping of ftsh substrates by label-free quantitative proteomics.</a> Proteomics. 16 (24), 3161-3172 (2016).</li>
<li>Westphal, K., Langklotz, S., Thomanek, N., Narberhaus, F. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((A+trapping+approach+reveals+novel+substrates+and+physiological+functions+of+the+essential+protease+ftsh+in+Escherichia+coli%5BTitle%5D)+AND+%22J+Biol+Chem%22%5BJournal%5D)">A trapping approach reveals novel substrates and physiological functions of the essential protease ftsh in Escherichia coli.</a> J Biol Chem. 287 (51), 42962-42971 (2012).</li>
<li>Young, K., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((The+envA+permeability+cell+division+gene+of+Escherichia+coli+encodes+the+second+enzyme+of+lipid+a+biosynthesis%3A+UDP-3-o-%28r-3-hydroxymyristoyl%29-n-acetylglucosamine+deacetylase%5BTitle%5D)+AND+%22J+Biol+Chem%22%5BJournal%5D)">The envA permeability cell division gene of Escherichia coli encodes the second enzyme of lipid a biosynthesis: UDP-3-o-(r-3-hydroxymyristoyl)-n-acetylglucosamine deacetylase.</a> J Biol Chem. 270 (51), 30384-30391 (1995).</li>
<li>Ogura, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Balanced+biosynthesis+of+major+membrane+components+through+regulated+degradation+of+the+committed+enzyme+of+lipid+a+biosynthesis+by+the+AAA+protease+FtsH+%28HflB%29+in+Escherichia+coli%5BTitle%5D)+AND+%22Mol+Microbiol%22%5BJournal%5D)">Balanced biosynthesis of major membrane components through regulated degradation of the committed enzyme of lipid a biosynthesis by the AAA protease FtsH (HflB) in Escherichia coli.</a> Mol Microbiol. 31 (3), 833-844 (1999).</li>
<li>Klein, G., Kobylak, N., Lindner, B., Stupak, A., Raina, S. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Assembly+of+lipopolysaccharide+in+Escherichia+coli+requires+the+essential+LapB+heat+shock+protein%5BTitle%5D)+AND+%22J+Biol+Chem%22%5BJournal%5D)">Assembly of lipopolysaccharide in Escherichia coli requires the essential LapB heat shock protein.</a> J Biol Chem. 289 (21), 14829-14853 (2014).</li>
<li>Mahalakshmi, S., Sunayana, M. R., Saisree, L., Reddy, M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((YciM+is+an+essential+gene+required+for+regulation+of+lipopolysaccharide+synthesis+in+Escherichia+coli%5BTitle%5D)+AND+%22Mol+Microbiol%22%5BJournal%5D)">YciM is an essential gene required for regulation of lipopolysaccharide synthesis in Escherichia coli.</a> Mol Microbiol. 91 (1), 145-157 (2014).</li>
<li>Nicolaes, V., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Insights+into+the+function+of+YciM%2C+a+heat+shock+membrane+protein+required+to+maintain+envelope+integrity+in+Escherichia+coli%5BTitle%5D)+AND+%22J+Bacteriol%22%5BJournal%5D)">Insights into the function of YciM, a heat shock membrane protein required to maintain envelope integrity in Escherichia coli.</a> J Bacteriol. 196 (2), 300-309 (2014).</li>
<li>Shu, S., Tsutsui, Y., Nathawat, R., Mi, W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Dual+function+of+LapB+%28yciM%29+in+regulating+Escherichia+coli+lipopolysaccharide+synthesis%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Dual function of LapB (yciM) in regulating Escherichia coli lipopolysaccharide synthesis.</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 121 (17), e2321510121(2024).</li>
<li>Shu, S., Mi, W. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Regulatory+mechanisms+of+lipopolysaccharide+synthesis+in+Escherichia+coli%5BTitle%5D)+AND+%22Nat+Commun%22%5BJournal%5D)">Regulatory mechanisms of lipopolysaccharide synthesis in Escherichia coli.</a> Nat Commun. 13 (1), 4576(2022).</li>
<li>Tomoyasu, T., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Escherichia+coli+FtsH+is+a+membrane-bound%2C+ATP-dependent+protease+that+degrades+the+heat-shock+transcription+factor+sigma%2832%29%5BTitle%5D)+AND+%22EMBO+J%22%5BJournal%5D)">Escherichia coli FtsH is a membrane-bound, ATP-dependent protease that degrades the heat-shock transcription factor sigma(32).</a> EMBO J. 14 (11), 2551-2560 (1995).</li>
<li>Yang, Y. Q., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Folding-degradation+relationship+of+a+membrane+protein+mediated+by+the+universally+conserved+ATP-dependent+protease+FtsH%5BTitle%5D)+AND+%22J+Am+Chem+Soc%22%5BJournal%5D)">Folding-degradation relationship of a membrane protein mediated by the universally conserved ATP-dependent protease FtsH.</a> J Am Chem Soc. 140 (13), 4656-4665 (2018).</li>
<li>Geertsma, E. R., Mahmood, N. A. B. N., Schuurman-Wolters, G. K., Poolman, B. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Membrane+reconstitution+of+ABC+transporters+and+assays+of+translocator+function%5BTitle%5D)+AND+%22Nat+Protoc%22%5BJournal%5D)">Membrane reconstitution of ABC transporters and assays of translocator function.</a> Nat Protoc. 3 (2), 256-266 (2008).</li>
<li>Asahara, Y., et al. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((FtsH+recognizes+proteins+with+unfolded+structure+and+hydrolyzes+the+carboxyl+side+of+hydrophobic+residues%5BTitle%5D)+AND+%22J+Biochem%22%5BJournal%5D)">FtsH recognizes proteins with unfolded structure and hydrolyzes the carboxyl side of hydrophobic residues.</a> J Biochem. 127 (5), 931-937 (2000).</li>
<li>Kihara, A., Akiyama, Y., Ito, K. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=((Host+regulation+of+lysogenic+decision+in+bacteriophage+lambda%3A+Transmembrane+modulation+of+FtsH+%28HflB%29%2C+the+cII+degrading+protease%2C+by+HflKC+%28HflA%29%5BTitle%5D)+AND+%22Proc+Natl+Acad+Sci+U+S+A%22%5BJournal%5D)">Host regulation of lysogenic decision in bacteriophage lambda: Transmembrane modulation of FtsH (HflB), the cII degrading protease, by HflKC (HflA).</a> Proc Natl Acad Sci U S A. 94 (11), 5544-5549 (1997).</li>
</ol>

<table><tbody><tr><td>1.5 mL microcentrifuge tube</td><td>USA scientific</td><td>1415-2500</td><td></td></tr><tr><td>200 nm polycarbonate membrane</td><td>Avanti Polar Lipids</td><td>610006</td><td></td></tr><tr><td>4-20% SDS-PAGE</td><td></td><td></td><td>Feito em casa</td></tr><tr><td>Adenosine 5&prime;-triphosphate disodium salt hydrate</td><td>Sigma</td><td>A26209</td><td></td></tr><tr><td>Atto 488 Protein Labeling Kit</td><td>Sigma</td><td>38371</td><td></td></tr><tr><td>Bio-Beads SM-2&nbsp;</td><td>Bio-Rad</td><td>152-8920</td><td>Adsorvente de poliestireno apolar&nbsp;</td></tr><tr><td>Black 96-well plate&nbsp;</td><td>Costar</td><td>3915</td><td></td></tr><tr><td>Bromophenol blue</td><td>Sigma</td><td>114391</td><td></td></tr><tr><td>Coomassie Brilliant Blue R250</td><td>Sigma</td><td>1.12553</td><td></td></tr><tr><td>DTT</td><td>Sigma</td><td>D9779</td><td></td></tr><tr><td>Ethanol</td><td>Sigma</td><td>459844</td><td></td></tr><tr><td>Filter support</td><td>Avanti Polar Lipids</td><td>610014</td><td></td></tr><tr><td>Glass syringe</td><td>Avanti Polar Lipids</td><td>610017</td><td></td></tr><tr><td>Glass test tube</td><td>KIMBLE</td><td>45066-16150</td><td></td></tr><tr><td>Glycerol</td><td>Avantor</td><td>2136-01</td><td></td></tr><tr><td>Magnesium acetate tetrahydrate</td><td>Sigma</td><td>228648</td><td></td></tr><tr><td>Methanol</td><td>Sigma</td><td>179337</td><td></td></tr><tr><td>Microcentrifuge</td><td>Thermo Fisher Scientific</td><td>75-002-436</td><td></td></tr><tr><td>Mini-extruder</td><td>Avanti Polar Lipids</td><td>610000</td><td></td></tr><tr><td>MLA-80 rotor&nbsp;</td><td>Beckman</td><td>367096</td><td>Rotor de ângulo fixo&nbsp;</td></tr><tr><td>Plate reader</td><td>Tecan</td><td>Infinite&nbsp;M1000 PRO</td><td></td></tr><tr><td>POPC&nbsp;</td><td>Avanti Polar Lipids</td><td>850457C</td><td></td></tr><tr><td>Refrigerated microcentrifuge</td><td>Thermo Fisher Scientific</td><td>75002559</td><td></td></tr><tr><td>SDS</td><td>American Bio</td><td>AB01920-00500</td><td></td></tr><tr><td>Sodium bicarbonate&nbsp;</td><td>Sigma</td><td>S6014</td><td></td></tr><tr><td>Sodium chloride</td><td>Sigma</td><td>S9888</td><td></td></tr><tr><td>Sodium dihydrogen phosphate</td><td>Sigma</td><td>38400100</td><td></td></tr><tr><td>Sodium phosphate dibasic</td><td>Sigma</td><td>567547</td><td></td></tr><tr><td>Sonicator</td><td>Fisherbrand</td><td>FB-11201</td><td></td></tr><tr><td>Spectrophotometer</td><td>SCILOGEX</td><td>SCI-V1000</td><td></td></tr><tr><td>Superdex 200 Increase 10/300 GL</td><td>Cytiva&nbsp;</td><td>28990944</td><td>Coluna de filtração em gel de alta resolução&nbsp;</td></tr><tr><td>Tabletop ultracentrifuge</td><td>Beckman</td><td>Optima MAX-XP</td><td></td></tr><tr><td>TCEP HCl</td><td>Gold Biotechnology</td><td>TCEP1</td><td></td></tr><tr><td>Trichloroacetic acid&nbsp;</td><td>Sigma</td><td>T6399</td><td></td></tr><tr><td>Tris Base</td><td>Sigma</td><td>252859</td><td></td></tr><tr><td>Triton X-100&nbsp;</td><td>Sigma</td><td>T8787</td><td></td></tr><tr><td>Ultracentrifuge tubes&nbsp;</td><td>Beckman</td><td>355647</td><td></td></tr><tr><td>Ultrafiltration column&nbsp;</td><td>Millipore</td><td>UFC8030</td><td></td></tr><tr><td>Vortex-Genie 2 Mixer</td><td>Scientific Industries</td><td>SI-0236&nbsp;</td><td></td></tr><tr><td>Zinc acetate dihydrate</td><td>Sigma</td><td>379786</td><td></td></tr><tr><td>&beta;-mercaptoethanol</td><td>Sigma</td><td>444203</td><td></td></tr></tbody></table>

um ensaio in vitro para degradação de lpxc pela protease ftsh ligada à membrana e pelo adaptador lapb de escherichia coli

An In Vitro Assay For LpxC Degradation By The Membrane-Bound Protease FtsH And Adaptor LapB From Escherichia coli

Um ensaio in vitro para degradação de LpxC pela protease FtsH ligada à membrana e pelo adaptador LapB de Escherichia coli

This protocol presents a sensitive, quantitative in vitro degradation assay of LpxC using reconstituted AAA+ (ATPase associated with diverse cellular ...

E. coli regula a síntese de lipopolissacarídeo controlando a degradação do LPS. Esta pesquisa concentra-se em estabelecer um ensaio de degradação in vitro para LPS. Este protocolo pode ser aplicado para medir quantitativamente a proteólise mediada por FtsH de substratos solúveis em água.Para começar, obtenha a proteína LpxC. Dilua 0,5 miligramas da proteína em tampão fosfato 50 milimolar com pH 7,6 até um volume final de 225 microlitros. Adicione 25 microlitros de bicarbonato de sódio 1 molar para ajustar o pH a aproximadamente 8,3. Prepare uma solução-trabalho de Atto488 diluindo 2 microlitros da solução estoque previamente preparada com 18 microlitros de tampão de bicarbonato de sódio 0,1 molar, obtendo uma concentração final de 0,0012 miligramas por microlitro. Adicione imediatamente 4 microlitros da solução-trabalho de Atto488 à solução de proteína. Após envolver o tubo com papel alumínio, coloque-o a 4 graus Celsius com agitação suave por duas horas. Lave a coluna de dessalinização PD-10 com 10 mililitros de água ultrapura e, em seguida, equilibre a coluna com 15 mililitros de tampão fosfato. Aplique a mistura da reação de marcação à coluna equilibrada e permita que ela entre

an-vitro-assay-for-lpxc-degradation-membrane-bound-protease-ftsh

Research

JoVE Journal

Biochemistry

Bioquímica

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Para testar a interação de uma proteína com o seu alvo de lipídios foi utilizado MACS e anexina V conjugada esferas magnéticas e vesículas de lipídios sintetizados a partir de lipídios alvo e fosfatidilserina anexina V vinculativo. Proteínas vinculado à lipídica alvo são co-purificados e analisados ​​após eluição dos grânulos.

Cromatografia de afinidade lipídica mediada por vesículas com separação de células Magnetic Ativado (LIMACS): um novo método para analisar proteínas lipídios Interação

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Ensaio fluorométrico baseado em química de cliques para apolipoproteína N-aciltransferase da caracterização enzimática à triagem de alto rendimento

Aprenda um ensaio de degradação de LpxC por FtsH e LapB em proteolipossomos usando detecção por fluorescência. Este método permite análise cinética quantitativa de proteólise em membranas com alta sensibilidade.

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