Direction des protéines vers le réticulum endoplasmique rugueux

Toutes les protéines destinées au RE ont une séquence de signal hydrophobe unique au niveau de leur N-terminal.

Dès que cette séquence de signal émerge du ribosome, elle est liée par la particule de reconnaissance du signal ou SRP - un complexe ribonucléoprotéique avec une structure en forme de louche.

En plus d’une poche de liaison de séquence de signaux, SRP dispose également d’un domaine de pause de traduction et d’un domaine de liaison GTP.

Le domaine de pause de traduction bloque le site de liaison du facteur d’élongation sur le ribosome et arrête la traduction.

Après s’être lié à la chaîne naissante du ribosome ou au complexe RNC, le SRP change de conformation, exposant un site de liaison au récepteur.

Le complexe SRP-RNC utilise alors une interaction dépendante du GTP et s’arrime au récepteur SRP présent sur la membrane du RE.

Le complexe récepteur SRP-SRP transporte ensuite le ribosome et la chaîne polypeptidique cible vers un canal transloconique adjacent.

L’interaction du récepteur SRP avec le translocon entraîne un changement conformationnel du SRP,... déchargement du complexe RNC sur le translocon.

Après le déchargement, l’hydrolyse du GTP démantèle le complexe récepteu