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Une étape de purification de protéines Twin-Strep-marqués et leurs complexes sur Strep-Tactin résine réticulée Avec Bis (sulfosuccinimidyl) subérate (BS3)
 
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Une étape de purification de protéines Twin-Strep-marqués et leurs complexes sur Strep-Tactin résine réticulée Avec Bis (sulfosuccinimidyl) subérate (BS3)

Article DOI: 10.3791/51536-v 18:27 min April 20th, 2014
April 20th, 2014

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Une méthode est décrite pour la purification efficace de protéines de fusion bi-Strep-marqués et leurs complexes spécifiques sur streptavidine modifiée (Strep-Tactin) résine réticulé de manière covalente avec Bis (sulfosuccinimidyl) subérate (BS3). Le procédé présente les avantages d'une vitesse rapide, une bonne récupération de la protéine cible et de haute pureté, et est compatible avec une analyse ultérieure par spectrométrie de masse.

Tags

Biochimie Strep-tag protéine de fusion Strep-Tactin la purification de protéine complexe bis (sulfosuccinimidyl) suberate BS3 la réticulation des protéines la stabilisation de la structure des protéines la protéomique la spectrométrie de masse
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